2020_Spring_Bis2a_Facciotti_Lecture_08 - 생물학

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2020_Spring_Bis2a_Facciotti_Lecture_08 관련 학습 목표

방정식 ΔG = ΔH - TΔS를 사용하는 방법을 이해하고 각 항이 나타내는 것을 설명하십시오.
반응 좌표 도표를 해석하고 깁스 엔탈피 및 활성화 에너지의 변화를 반응의 상대 속도, 평형 조건, 반응이 엔더곤 또는 엑서곤인지와 연관시킵니다.
촉매 및촉매되지 않은반응을 조정하고 각각의 활성화 에너지 장벽을 식별하고 이를 순방향 및 역방향 반응 속도와 관련시킵니다.
방정식 ∆G° = -RTlnKeq를 사용하여 자유 에너지와 화학 평형 간의 관계를 설명하고 적절한 "초기" 및 "최종" 상태를 명시적으로 호출합니다(에너지 스토리에서 수행됨).
생화학적 변환 해석 및 예측여부반응은 Gibbs 엔탈피(에너지) 반응 좌표 다이어그램을 사용하여 자발적입니다.
평형의 개념을 설명하시오.의 맥락반응 좌표 다이어그램.
효소가 활성화 에너지를 낮추고 반응 속도를 높이는 메커니즘을 설명하십시오.
저해제 결합 부위와 같이 기능에 영향을 미칠 수 있는 효소의 활성 부위와 기타 부위를 포함하는 효소의 대략적인 스케치를 그립니다.
하나 이상의 결합 포켓에 대한 소분자의 결합이 단백질 기능(즉, 경쟁 억제 및/또는 알로스테리)의 변화로 이어질 수 있다는 가설을 세웁니다.
보조인자, 보조효소 및 관련 단백질 간의 기능적 연결을 일반적인 용어로 설명합니다.

Endergonic 및 Exergonic 반응

물리적 변형/재조직화를 겪는 모든 분자 시스템(일명. 고유한 반응물이 고유한 생성물로 전환되는 단일 분리 반응을 조사하면 시스템의 Gibbs 에너지는 여러 요인에 따라 달라지며 그 중 핵심은 (a) 분자 재배열과 관련된 내부 에너지 및 엔트로피 차이 및 (b) ) 반응이 평형을 벗어나는 정도.

단순화를 위해 ∆G에 대한 시스템의 분자 변환 기여만 고려하여 시작하면 ∆G < 0인 반응은 반응 생성물이 반응물보다 깁스 에너지가 더 적다는 결론을 내립니다. ∆G는 반응에서 엔탈피와 온도 스케일 엔트로피 변화 간의 차이이므로 순 음의 ∆G는 엔탈피, 엔트로피 또는 가장 흔히 둘 다의 변화를 통해 발생할 수 있습니다. 아래 그림 1의 왼쪽 패널은 일반적인 그래픽 표현을 보여줍니다. 운동성 반응. 이 그래프이라고반응좌표도. y축에 Gibbs 에너지를 표시하고 임의의 단위로 x축에 반응의 진행 상황을 표시합니다. Exergonic 반응의 경우 왼쪽 그림은 (1) 반응물과 생성물의 자유 에너지의 차이가 음이고 (2) 반응의 진행에는 약간의 자유 에너지 입력이 필요합니다. 에너지 "언덕" 또는 장벽). 이 그래프는 시스템의 에너지가 어떻게재배포, 엔탈피와 온도 스케일 엔트로피의 차이는 음수입니다. 엑서고닉반응말한다자발적으로 발생합니다. 어떤 화학 반응이 자발적인지 이해하는 것은 반응이 "진행"될지 여부를 이해하려는 생물학자들에게 유용합니다.

열역학에서 "자발적"이라는 용어는 반응이 얼마나 빨리 진행되는지에 대해서는 아무 의미가 없다는 점에 유의하는 것이 중요합니다. 자유 에너지의 변화는 시작과 끝 상태 간의 차이만 설명할 뿐 전환이 얼마나 빨리 일어나는지는 설명하지 않습니다. 이것은 일상적인 사용과 반대입니다.기간이것은 일반적으로 어떤 일이 빨리 일어난다는 암시적인 이해를 수반합니다. 예를 들어, 철의 산화/녹은 자발적인 반응입니다. 그러나 공기에 노출된 쇠 못은 즉시 녹슬지 않으며 몇 년이 걸릴 수 있습니다.

양의 ΔG를 갖는 화학 반응은 반응 생성물이 반응물보다 더 높은 자유 에너지를 갖는다는 것을 의미합니다(그림 1의 오른쪽 패널 참조). 이러한 화학반응이라고에너지 반응, 그리고 그들은 자발적이지 않습니다. 에너지를 반응으로 전달하거나 다른 곳에서 엔트로피를 증가시키지 않으면 엔더곤 반응이 저절로 일어나지 않습니다.

그림 1. exergonic 및 endergonic 반응의 반응 좌표 다이어그램. Exergonic 및 Endergonic 반응특징이있다깁스 에너지의 변화에 의해 Exergonic 반응의 평형 상태에서 생성물의 Gibbs 에너지는 반응물의 에너지보다 낮습니다. 한편, 엔더곤 반응의 평형 상태는에,생성물의 깁스 에너지는 반응물의 에너지보다 높다. 속성:마크 티. Facciotti(자작)

더 단순한 것에서 설탕과 같은 복잡한 분자를 만드는 것은 동화 과정이며 엔더곤입니다.한편,설탕을 더 간단한 분자로 분해하는 것과 같은 이화 작용 과정은 엑서곤적입니다. 위의 녹의 예와 같이 생체 분자의 분해는일반적으로자발적, 이러한 반응은 필요하지 않습니다발생하다즉시(빠르게). Endergonic 및 Exergonic이라는 용어는 제품과 반응물 사이의 Gibbs 에너지 차이만을 나타냅니다. 그들은 반응 속도(얼마나 빨리 일어나는지)에 대해 말하지 않습니다.비율논의될 것이다이후 섹션에서.

신진대사와 에너지 연구에서 중요한 개념은 화학적 평형의 개념입니다. 대부분의 화학 반응은 가역적입니다. 그들은 양방향으로 진행할 수 있으며 종종 에너지를 한 방향으로 환경으로 전달하고 에너지를 다음으로 전달합니다.~에서다른 방향의 환경. 개별 아미노산으로 단백질을 분해하고 생성하는 것과 같은 세포 대사와 관련된 화학 반응에 대해서도 마찬가지입니다. 닫힌 시스템 내의 반응물은 평형 상태가 될 때까지 양방향으로 화학 반응을 겪을 것입니다.도달. 평형 화학 반응에서 반응물과 생성물이 시간에 따라 더 이상 변화하지 않는 농도로 존재하는 상태입니다. 일반적으로 이 상태는 정반응이 역반응과 동일한 속도로 진행될 때 발생합니다. 이 마지막 진술에 유의하십시오! 평형이란 반응물과 생성물의 상대 농도가 시간에 따라 변하지 않는다는 것을 의미하지만 기질과 생성물 사이에 상호 전환이 없다는 것을 의미하지는 않습니다.(NS)변환된다제품에(s) 그 제품(NS)변환된다반응물에(s) 동일한 비율로(그림 2 참조). 평형 상태는 또한 가장 낮은 상태 중 하나입니다.가능한반응에 대한 자유 에너지 상태이며 최대 엔트로피 상태입니다.

만약 반응보관된다또는 평형 상태에서 멀리 시작되면 시스템의 이 상태도 반응의 전체 Gibbs 에너지에 기여합니다. 기질 또는 생성물 농도의 재균형(기질 또는 생성물을 추가하거나 제거함으로써) 또는 일반적으로 자유 에너지의 긍정적인 변화양도반응 외부의 에너지는 평형을 벗어난 상태로 반응을 이동시킬 수 있습니다. 살아있는 세포에서 대부분의 화학 반응은 평형 상태에 도달하지 않습니다. 이를 위해서는 가장 낮은 자유 에너지 상태인 상태에 도달해야 합니다.저것거의 정의상 삶과 양립할 수 없습니다.따라서 에너지가 필요합니다생물학적 반응을 평형 상태에서 벗어나게 하기 위해. 이러한 방식으로, 살아있는 유기체는 평형과 엔트로피에 대한 지속적이고 에너지를 필요로 하는 힘든 싸움을 하고 있습니다. 이것은 또한 세포에서 발생하는 대부분의 생물학적 반응의 Gibbs 에너지가 이러한 평형을 벗어난 상태의 기여도 포함해야 함을 의미합니다. 따라서 이러한 반응의 Gibbs 에너지는 표준 조건에서 보고된 것과 종종 다릅니다.

그림 2. 평형 상태에서 정적이고 변하지 않는 시스템을 생각하지 마십시오. 대신, 한 영역에서 다른 영역으로 동일한 양으로 움직이는 분자를 그립니다. 여기에서 평형 상태에서 분자는 여전히 왼쪽에서 오른쪽으로, 오른쪽에서 왼쪽으로 움직입니다. 그러나 순 이동은 동일합니다. 일단 평형에 도달하면 이 플라스크의 각 면에 약 15개의 분자가 여전히 존재합니다. 출처: https://courses.candelalearning.com/...앱터/엔트로피/

촉매

화학 반응이 일어나려면 먼저 반응물이 우주에서 서로를 찾아야 합니다. 용액의 화학 물질은 이러한 충돌을 "계획"하지 않습니다. 그들은 무작위로 발생합니다. 사실, 대부분의 경우 훨씬 더 복잡합니다. 반응물은 서로 부딪힐 필요가 있을 뿐만 아니라 특정 방향으로 접촉해야 합니다. 반응물이 매우 희석되면 반응 속도가 느려지고 충돌이 드물게 발생합니다. 농도를 높이면 생산적인 충돌의 비율이 증가합니다. 반응 속도를 변경하는 또 다른 방법은 분자의 속도 또는 운동 에너지를 증가시켜 반응물이 반응 공간을 탐색하는 속도를 증가시켜 충돌 속도를 높이는 것입니다. 이것은 할 수 있습니다성취되다시스템에 열을 전달하거나 온도를 높입니다. 이 두 가지 전략은 종종 튜브에서 발생하는 화학 반응의 속도를 높이는 데 적합합니다. 그러나 세포에서 열을 전달하는 것은 세포 구성 요소를 손상시키고 사망으로 이어질 수 있으므로 실용적이지 않을 수 있습니다. 세포는 때때로 반응물의 농도를 증가시키는 메커니즘을 사용하지만(아래에서 몇 가지 예를 볼 것입니다), 이것은 생물학적으로 적절한 체제에서 반응 속도를 유도하기에 충분하지 않습니다. 여기에 촉매가 들어갑니다.

NS 촉매 변화 자체가 없는 화학 반응의 속도를 높이는 데 도움이 되는 것입니다. 촉매를 화학 변화제로 생각할 수 있습니다.

생물학에서 가장 중요한 촉매이라고효소. NS 효소 단백질 촉매이다. 다른 세포 촉매에는 리보자임이라는 분자가 포함됩니다. NS 리보자임 리보핵산(RNA)으로 구성된 촉매입니다. 둘 다논의되다과정의 뒷부분에서 더 자세히 설명합니다. 모든 촉매와 마찬가지로 효소는 필요한 에너지 수준을 낮춤으로써 작동합니다.이전되다빨간색화학 반응을 일으켜 발생합니다. 화학 반응의 활성화 에너지 반응을 시작하는 데 필요한 에너지의 "임계값" 수준입니다.

그림 1. 효소 및 기타 촉매는 주어진 화학 반응을 시작하는 데 필요한 활성화 에너지를 감소시킵니다. 효소가 없으면(왼쪽) 반응을 시작하는 데 필요한 에너지 입력이 높습니다. 효소(오른쪽)의 도움으로 반응에 필요한 에너지가 줄어듭니다.에게시작하다. 속성:마크 티. Facciotti (원작)

위 그림에서 x축에 있는 단위는 무엇이라고 생각합니까? 시간은 하나의 추측일 것입니다. 그러나 수치를 비교해보면 활성화 에너지 장벽이 높든 낮든 제품이 동시에 형성되는 것으로 보인다. 이 그림의 요점은 활성화 에너지 장벽이 높은 반응이 활성화 에너지 장벽이 낮은 반응보다 느리다는 것을 설명하기 위한 것 아닙니까? 무슨 일이야?

효소 섹션 개요

효소는 활성화 에너지를 낮추어 화학 반응을 가속화하는 생물학적 촉매입니다. 효소는 하나 이상의 폴리펩타이드 사슬을 포함하는 단백질입니다. 효소에는 특정 아미노산 R 그룹(잔기)으로 구성된 독특한 화학적 환경을 제공하는 활성 부위가 있습니다.

이 독특한 환경이 잘 어울립니다.

기질이라고 하는 해당 효소에 대한 특정 화학 반응물을 전이 상태라고 하는 불안정한 중간체로 전환합니다.

효소와 기질이 생각된다

유도 맞춤으로 묶다

의미하는 것은

효소와 기질은 기질 접촉 시 약간의 구조적 조정을 거쳐 결합을 일으킵니다. 효소는 기질에 결합하고 4가지 다른 방식으로 반응을 촉매합니다.

노예

결합이 가능하도록 기질의 구조

더 쉽게 부서지다

, 반응이 일어나기 위한 최적의 환경 조건을 제공하거나 기질과 일시적인 공유 결합을 형성하여 화학 반응에 직접 참여합니다.

효소 작용은 반드시

규제를 받다

그래서,

주어진

세포

주어진

시간이 지나면 원하는 반응이 촉진되고 원하지 않는 반응은 그렇지 않습니다. 효소

규제된다

온도 및 pH와 같은 세포 조건에 의해.

그들은 또한 규제

세포 내 위치를 통해 때로는 구획화되어

저것

특정 상황에서만 반응을 촉진할 수 있습니다. 다른 분자를 통한 효소의 억제 및 활성화는 효소가

규제된다

. 억제제는 경쟁적으로, 비경쟁적으로 또는 알로스테릭하게 작용할 수 있습니다. 비경쟁적 억제제는 일반적으로 알로스테릭입니다. 활성제는 또한 알로스테릭하게 효소의 기능을 향상시킬 수 있습니다. 세포가 대사 경로에서 효소를 조절하는 가장 일반적인 방법은 피드백 억제를 통한 것입니다. 피드백 억제 동안 대사 경로의 산물은 이를 생성하는 경로에 관련된 하나 이상의 효소(보통 경로의 첫 번째 수임 효소)의 억제제(보통 알로스테릭)로 작용합니다.

효소

화학 반응이 일어나도록 돕는 물질은 촉매, 그리고 특수 분자는촉매하다생화학 반응라고효소. 거의 모든 효소는 아미노산의 사슬로 구성된 단백질이며 세포 내부의 화학 반응의 활성화 에너지를 낮추는 중요한 역할을 합니다. 효소는 반응 분자에 결합하고 화학적 결합 파괴 및 결합 형성 과정이 더 쉽게 일어나도록 하는 방식으로 이를 유지합니다. 효소는 반응의 ∆G를 변화시키지 않는다는 것을 기억하는 것이 중요합니다. 반응이 외력적(자발적)인지 또는 내적(자발적이지 않음)인지 여부는 변경되지 않습니다. 이는 반응물이나 생성물의 자유 에너지를 변화시키지 않기 때문입니다. 전환 상태에 도달하는 데 필요한 활성화 에너지만 줄입니다.

그림 1. 효소는 반응의 활성화 에너지를 낮추지만 반응의 자유 에너지는 바꾸지 않습니다. 여기서 그래프의 실선은 촉매 없이 반응물이 생성물로 전환되는 데 필요한 에너지를 나타냅니다. 점선은 촉매를 사용하는 데 필요한 에너지를 나타냅니다. 이 수치는 Y축에 Gibbs 자유 에너지를 표시해야 하며 deltaH에 deltaG가 있어야 함을 표시해야 합니다. 속성:마크 티. Facciotti(자작)

효소 활성 부위 및 기질 특이성

효소가 결합하는 화학 반응물은 효소의 기질. 특정 화학 반응에 따라 하나 이상의 기질이 있을 수 있습니다. 일부 반응에서는단일 반응물기질고장났다여러 제품으로 내려갑니다. 다른 경우에는 두 개의 기질이 함께 모여 하나의 더 큰 분자를 만들 수 있습니다. 두 반응물도 반응에 들어갈 수 있으며 둘 다변경,반응을 두 개의 생성물로 남겨둡니다. 기질이 결합하는 효소 내 위치이라고효소의 활성 사이트. 활성 사이트는 말하자면 "액션"이 발생하는 곳입니다. 효소는 단백질이기 때문에의 독특한 조합입니다아미노산 잔기(사이드라고도 함쇠사슬,또는 R 그룹) 활성 부위 내. 각 아미노산 측쇄특징이다다른 속성으로.아미노산을 분류할 수 있습니다.크거나 작거나, 약산성 또는 염기성, 친수성 또는 소수성, 양전하 또는 음전하 또는 중성. 아미노산의 독특한 조합(위치, 서열, 구조 및 특성)은 활성 부위 내에서 매우 특정한 화학적 환경을 생성합니다.이 특정 환경이 적합합니다.짧은 시간이지만 특정 화학 기질(또는 기질)에 결합합니다.때문에효소와 그 기질(전환 상태와 활성 부위 사이에 가장 잘 맞는 것을 찾기 위해 적응함) 사이의 퍼즐과 같은 일치,효소가 알려져 있다그들의 특이성을 위해. 효소와 기질 사이의 "최적 맞춤"은 각각의 모양과 각 결합 파트너에 있는 작용기의 화학적 상보성에서 비롯됩니다.

그림 2. 이것은 활성 부위에 두 개의 서로 다른 기질이 결합된 효소입니다.효소가 표시됩니다.활성을 제외하고 얼룩으로대지,이것은 활성 부위에 있는 3개의 아미노산 각각의 3개의 R-그룹을 보여줍니다. 이러한 R 그룹은 수소 결합(점선으로 표시)을 통해 기판과 상호 작용합니다.

이 시점에서 수업의 모든 내용을 숙지해야 합니다.유형채권게다가모든 작용기의 화학적 특성. 예를 들어, 위에 묘사된 효소에서 R180의 R 그룹은 아미노산 아르기닌(R로 약칭됨)이고 여러 아미노 작용기를 포함하는 R 그룹을 가지고 있습니다. 아미노 작용기는 다음을 포함합니다NS질소(N) 및 수소(H) 원자. 질소는 수소보다 전기음성도가 크므로 N-H 사이의 공유 결합은 극성 공유 결합입니다. 이 결합의 수소 원자는 양의 쌍극자 모멘트를 가지며 질소 원자는 음의 쌍극자 모멘트를 갖습니다. 이것은 아미노기가 다른 극성 화합물과 수소 결합을 형성하도록 합니다. 마찬가지로, V81의 백본 아미노 수소는 발린(V) 81 및 글리신(G) 121의 백본 카르보닐 산소묘사된다소분자 기질과 수소결합을 한다.

가능한 NB 토론 포인트: 신체가 카페인을 분해하는 방법

커피나 탄산음료와 같은 카페인 음료를 마실 때 카페인이라는 분자를 섭취하고 있는 것입니다! 시간이 지남에 따라 카페인은 매우 관련된 "CYP(사이토크롬 P450)" 효소 세트를 통해 대사(분해)되어 아래 그림에 표시된 세 가지 제품을 생성합니다(출처: Wikipedia).약간 단순화하기 위해 하나의 화살표를 관련 CYP 효소 중 하나에 의해 촉진되어 파라잔틴, 테오브로민 또는 테오필린을 생성하는 반응을 나타내는 것으로 해석할 수 있습니다. 이들 모두는 추가로 분해할 다른 효소에 의해 인식됩니다. 기타 등등. 잠시 시간을 내어 아래의 네 가지 구조를 살펴보십시오. 일반적인 구조는 당신에게 어렴풋이 친숙해 보일 것입니다. 반응물과 세 가지 생성물을 비교하십시오. 이 분자의 주목할만한 작용기 및 특성은 무엇입니까? 이 4가지 분자를 분해하는 효소의 활성 부위의 주요 특징은 무엇이라고 예상하십니까? 카페인과 테오필린을 분해하는 효소를 설계한다면 오직, 활성 사이트를 어떻게 디자인하시겠습니까?

연습

그림 2(

위) 참여

아미노산 R 그룹과 기질 사이의 수소 결합에서. 당신은해야 할 것입니다

가능하다

스스로 식별하십시오. 수소 결합은 그렇지 않을 수 있습니다

끌리다

시험에 당신을 위해.

용액의 pH를 변경하면

이 효소는

효소는 여전히 기질과 수소 결합을 형성할 수 있습니까?

활성 부위에서 어떤 기질(왼쪽 또는 오른쪽)이 더 안정적이라고 생각합니까? 왜요? 어떻게?

그림 3. 이것은 효소 활성 부위의 묘사입니다.활성 부위의 아미노산만 뽑음. 기판이 중앙에 직접 놓여 있습니다.
출처: 만든 사람마크 티. Facciotti (원작)

연습

먼저 식별유형그림 3의 거대분자. 둘째, 그림을 그리고 레이블을적절한R 그룹과 기질 사이의 상호 작용. 용액의 pH가변경.

실생활연결

신체의 질병을 시각화하는 새로운 방법.

효소의 구조적 불안정성

사실 그활성 사이트는 특정 환경 조건을 제공하기에 매우 적합하다는 것은 현지 환경의 영향을 받기도 함을 의미합니다.증가하고 있는 것이 사실이다.환경 온도일반적으로효소 촉매 또는 기타 반응 속도를 증가시킵니다. 그러나 최적 범위를 벗어나 온도를 높이거나 낮추면 활성 부위 내의 화학 결합에 영향을 미쳐 기질 결합에 덜 적합합니다. 고온은 결국 다른 생물학적 분자와 마찬가지로 효소를 유발합니다. 변성, 물질의 자연적 성질을 변화시키는 과정. 마찬가지로 지역 환경의 pH도 효소 기능에 영향을 줄 수 있습니다. 활성 부위 아미노산 잔기는 고유한 산성 또는 염기성 성질을 가짐그것은촉매에 최적. 이러한 잔류물은 기질 분자가 결합하는 방식을 손상시킬 수 있는 pH 변화에 민감합니다.효소가 적합하다특정 pH 범위 내에서 가장 잘 기능하고, 온도와 마찬가지로 환경의 극단적인 pH 값(산성 또는 염기성)으로 인해 효소가 변성될 수 있습니다.

그림 4. 효소는 최적의 pH를 가지고 있습니다. 효소가 가장 활성화되는 pH는 기질이 활성 부위에 들어갈 수 있고 반응의 초기 단계가 시작될 수 있도록 활성 부위 R 그룹이 양성자화/탈양성자화되는 pH가 될 것입니다. 일부 효소는 매우 낮은 pH(산성)가 필요합니다.완전히활동적인. 인체에서 이러한 효소는 가장 가능성이 높습니다.위치한아랫배에 있거나위치한리소좀(세포 내부의 큰 화합물을 소화하는 데 사용되는 세포 소기관).
출처: http://biowiki.ucdavis.edu/Biochemis..._pH_억제

효소가 변성되는 과정은 일반적으로 3차 구조를 함께 유지하는 결합의 불안정화를 통해 3차 구조가 풀리면서 시작됩니다.수소 결합, 이온 결합 및 공유 결합(이황화 다리 및 펩티드 결합)은 모두 큰 변화에 의해 파괴될 수 있습니다.온대 및 pH. 아래의 효소 활동과 온도 차트를 사용하여 빨간 효소에 대한 에너지 이야기를 만드십시오. 무엇을 할 수 있는지 설명일어나고있다37 °C에서 95 °C.

그림 5. 효소는 최적의 온도를 가지고 있습니다. 효소가 가장 활성화되는 온도는 일반적으로 효소의 구조가 안정적이거나 손상되지 않은 온도입니다. 일부 효소는 변성되지 않고 활성 상태를 유지하기 위해 특정 온도가 필요합니다. 출처: http://academic.brooklyn.cuny.edu/bi...게/엔즈_행동.htm

유도된 적합 및 효소 기능

수년 동안 과학자들은 생각했습니다.저것효소-기질 결합은 단순한 "잠금" 방식으로 발생했습니다. 이 모델은 효소와 기질이 한 번의 즉각적인 단계에서 완벽하게 함께 들어맞는다고 주장했습니다. 그러나 현재 연구는 유도 적합. 유도 맞춤 모델은 효소와 기질 사이의 보다 동적인 상호 작용을 설명하여 잠금 및 키 모델을 확장합니다. 효소와 기질이 함께 오면 이들의 상호작용은 효소의 구조에 약간의 변화를 일으켜 효소와 기질의 전이 상태 사이에 보다 생산적인 결합 배열을 확인합니다. 이 에너지적으로 유리한 결합은 반응을 촉매하는 효소의 능력을 최대화합니다.

효소가 기질과 결합하면 효소-기질 복합체로 이루어져. 이 복합체는 반응의 활성화 에너지를 낮추고 여러 가지 방법 중 하나로 빠른 진행을 촉진합니다. 기본적인 수준에서 효소는 다음과 같은 화학 반응을 촉진합니다.이상기판을 최적의 방향으로 모아서 하나의 기판을 만듭니다. NS적절한한 분자의 영역(원자와 결합)병치된다~로적절한반응해야 하는 다른 분자의 영역. 효소가 기질의 반응을 촉진하는 또 다른 방법은 반응이 일어나도록 활성 부위 내에 에너지적으로 유리한 환경을 만드는 것입니다. 특정 화학 반응은 약산성 또는 비극성 환경에서 가장 잘 진행될 수 있습니다. 활성 부위 내 아미노산 잔기의 특정 배열에서 나타나는 화학적 특성은 효소의 특정 기질이 반응할 수 있는 에너지적으로 유리한 환경을 만듭니다.

많은 반응에 필요한 활성화 에너지에는 화학 결합이 약간 뒤틀리는 데 관련된 에너지가 포함되므로저것그들은 더 쉽게 반응할 수 있습니다. 효소 작용이 이 과정을 도울 수 있습니다. 효소-기질 복합체는 결합 파괴를 촉진하는 방식으로 기질 분자를 뒤틀림으로써 활성화 에너지를 낮출 수 있습니다. 마지막으로, 효소는 화학 반응 자체에 참여하여 활성화 에너지를 낮출 수도 있습니다. 아미노산 잔기는 특정 이온 또는 화학 그룹을 제공할 수 있습니다.실제로반응 과정의 필수 단계로서 기질 분자와 공유 결합을 형성합니다. 이러한 경우 효소는 반응이 완료되면 항상 원래 상태로 돌아간다는 점을 기억하는 것이 중요합니다. 효소의 특징 중 하나는 그들이 촉매하는 반응에 의해 궁극적으로 변하지 않는다는 것입니다. 후에효소가 완성된다반응을 촉진하여 생성물을 방출(NS).

그림 6. 유도 맞춤 모델에 따르면, 효소와 기질은 결합 시 동적 구조적 변화를 겪습니다. 효소는 기질을 전이 상태로 변형시키고,그것에 의하여반응 속도를 높이는 것.

위의 반응에 대한 에너지 스토리 만들기

그림 6을 사용하여 에너지 이야기에서 제기된 질문에 답하십시오.
1. 반응물은 무엇입니까? 제품은 무엇입니까?
2. 무슨 일달성했다효소로?
3. 처음에 에너지는 어떤 상태입니까? 에너지는 최종 상태에서 어떤 상태로 변환됩니까? 이것은 여전히 까다로울 수 있지만 에너지가 초기 상태와 최종 상태에 있는 위치를 식별하려고 합니다.

효소 조절

효소를 조절하는 이유는 무엇입니까?

세포의 필요와 조건은 세포마다 다르며 개별 세포 내에서 변화합니다.시간이 지남에 따라. 위 세포에 필요한 효소와 에너지 요구량다르다지방 저장 세포, 피부 세포, 혈액 세포 및 신경 세포에서 유래합니다.또한,소화 세포는 식사 후 여러 시간에 비해 식사 직후에 영양소를 처리하고 분해하는 데 훨씬 더 열심히 일합니다. 이러한 세포 요구와 조건이 다양함에 따라 다른 효소의 필요한 양과 기능도 달라집니다.

분자에 의한 효소 조절

효소 조절 가능그들의 활동을 촉진하거나 줄이는 방식으로. 효소 기능을 억제하거나 촉진하는 분자는 여러 종류가 있으며 이를 위한 다양한 메커니즘이 존재합니다.일부 경우에예를 들어, 저해제 분자는 활성 부위에 결합할 수 있을 정도로 기질과 유사합니다.간단히기질이 결합하는 것을 차단합니다. 이런 일이 발생하면,효소가 억제된다~을 통해 경쟁 억제, 억제제 분자가 활성 부위 결합을 위해 기질과 경쟁하기 때문입니다.한편,비경쟁적 억제, 억제제 분자는 활성 부위가 아닌 다른 위치에서 효소에 결합하지만 여전히차단 관리활성 부위에 결합하는 기질.

그림 7. 경쟁적 억제와 비경쟁적 억제는 반응 속도에 다르게 영향을 미칩니다. 경쟁적 억제제는 초기 속도에 영향을 주지만 최대 속도에는 영향을 미치지 않는 반면 비경쟁적 억제제는 최대 속도에 영향을 줍니다.

일부 억제제 분자는 결합이 기질에 대한 효소의 친화도를 감소시키는 구조적 변화를 유도하는 위치에서 효소에 결합합니다. 이것유형금지이라고알로스테릭 억제.대부분알로스테릭하게조절된 효소가 만들어진다~의이상하나의 폴리펩티드, 즉이상하나의 단백질 소단위. 알로스테릭 억제제가 효소에 결합하면단백질 소단위의 모든 활성 부위가 약간 변경됨그들이 기질을 덜 효율적으로 묶도록. 있다 알로스테릭 활성제게다가억제제. 알로스테릭 활성제는 활성 부위에서 떨어진 효소의 위치에 결합하여 효소 활성 부위의 친화도를 증가시키는 구조적 변화를 유도합니다.(s) 기판용(NS).

그림 8. 알로스테릭 억제제수정하다효소의 활성 부위가 기질 결합줄어들었다또는 방지. 이에 반해 알로스테릭 활성제는수정하다기질에 대한 친화력이 증가하도록 효소의 활성 부위.

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경쟁적 효소 억제와 비경쟁적 효소 억제에 대한 이 짧은(1분) 비디오를 확인하십시오. 또한,가져가다피드백 억제에 대한 이 비디오(1.2분)를 보십시오.

많은 효소는 다른 특정 비단백질과 결합하지 않는 한 최적으로 작동하지 않거나 전혀 작동하지 않습니다.돕는 사람분자, 일시적으로이온또는 수소 결합 또는 더 강한 공유 결합을 통해 영구적으로. 두 가지 유형의 보조 분자는 보조 인자 그리고 조효소. 이들 분자에 대한 결합은 각각의 효소에 대한 최적의 형태와 기능을 촉진합니다. 보조 인자는 철과 같은 무기 이온입니다.(Ⅱ)(철²⁺) 및 마그네슘(Ⅱ)(마그네슘²⁺). 보조인자로서 금속 이온을 필요로 하는 효소의 한 예는 결합된 아연을 필요로 하는 DNA 분자를 만드는 효소인 DNA 중합효소입니다(Ⅱ)이온(아연²⁺) 작동합니다. 조효소는 탄소와 탄소로 구성된 기본 원자 구조를 가진 유기 보조 분자입니다.수소,저것필수효소 작용을 위해. 코엔자임의 가장 흔한 공급원은 식이 비타민입니다. 일부 비타민은 조효소의 전구체이고 다른 비타민은 조효소로 직접 작용합니다. 비타민 C는 중요한 결합 조직 구성 요소인 콜라겐을 만드는 데 참여하는 여러 효소의 조효소입니다. 포도당을 분해하여 에너지를 생성하는 중요한 단계는촉매 작용피루브산 탈수소효소라고 하는 다중 효소 복합체. 피루브산 탈수소효소는 여러 효소의 복합체로실제로1개의 보조인자(마그네슘 이온)와 5개의 다른 유기 보조효소가 필요합니다.촉매하다그것의 특정한 화학 반응. 따라서 효소 기능은 부분적으로 풍부한 다양한 보조 인자와 보조 효소에 의해 조절됩니다.공급된다주로 대부분의 유기체의 식단에 의해.

효소 구획화

진핵 세포에서 효소와 같은 분자일반적으로 구획화되어 있습니다다른 세포 기관으로. 이것은 또 다른 수준의 효소 활성 조절을 가능하게 합니다. 특정 세포 과정에만 필요한 효소는수용되다기질과 함께 분리되어 보다 효율적인 화학 반응이 가능합니다. 이것의 예일종의위치와 근접성에 기반한 효소 조절에는 세포 호흡의 후기 단계에 관여하는 효소가 포함됩니다.독점적으로미토콘드리아와 세포 파편 및 이물질의 소화에 관여하는 효소,위치한리소좀 내.

가능한 NB 토론 요점: 카페인의 효과 역전

이전에 우리는 카페인과 그 신진대사에 대해 논의했습니다. 이제 카페인의 약리학(작용 방식)에 대해 생각해 보겠습니다. 카페인과 유사한 구조를 가진 분자를 확인하고, 비교하고, 대조할 수 있었습니까? 카페인은 분자 아데노신과 구조적으로 유사하기 때문에 실제로 뇌의 아데노신 특이적 수용체 단백질에 결합할 수 있습니다. 그러나 정확한 잠금 및 키 맞춤이 만족스럽지 않기 때문에 카페인은 아데노신처럼 결합할 때 아데노신 수용체를 "활성화"하지 않습니다. 일반적으로, 아데노신이 뇌의 특정 수용체 단백질에 결합하여 활성화되면 생리학적 효과는 졸음 증가 및 근육 이완입니다. 우리가 낮 동안에 아데노신을 축적하기 때문에 밤에 피곤해지는 것은 이치에 맞습니다. 이것은 많은 수용체 활성화입니다! 그러나 다시 카페인으로 돌아가서 - 카페인이 존재하면 아데노신 수용체 단백질에 결합하여 아데노신이 수용체에 결합/활성화하는 것을 차단할 수 있습니다. 아데노신 작용이 부족하면 졸음이 억제되고 각성이 증가합니다. 이 수용체 단백질과 카페인의 억제는 효소의 억제와 유사합니다. 이것을 어떤 유형의 억제로 분류하시겠습니까? 후속 질문: 카페인 섭취 후 효과를 역전시키는 솔루션을 설계하기 위해 회사에 고용된 경우 어떤 전략을 테스트하시겠습니까? 설명!

추가 링크

칸아카데미

다음 링크는 역학에 대한 일련의 비디오로 연결됩니다. 첫 번째 링크에는 반응 속도에 대한 4개의 동영상이 포함되어 있고, 두 번째 링크에는 반응 속도와 농도 간의 관계와 관련된 9개의 동영상이 포함되어 있습니다. 이 비디오는 보충 및제공된다효소 역학을 추가로 탐색할 수 있는 외부 리소스를 제공합니다.