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고압에서의 효소 활성

고압에서의 효소 활성



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Wikipedia에는 ​​"고압에서 효소 활성을 측정하는 압력 챔버"라는 제목의 이미지가 있습니다.

고압에서 효소 활성을 측정해야 하는 이유가 궁금합니다.

다양한 압력 조건에서 작동해야 하는 효소가 자연에 있습니까? 기존의 화학 동역학에 대한 나의 지식에서 얻은 인상은 액체 상태에서 단순히 액체의 비압축성 때문에 화학 동역학에 대한 압력의 영향이 일반적으로 매우 낮다는 것입니다. 압력이 매우 높은 경우가 아니면. 효소 활성도 그렇지 않습니까? 아니면 매우 높은 압력에서 작동해야 하는 효소가 있습니까?

https://en.wikipedia.org/wiki/Enzyme_assay


효소 활성에 대한 압력의 영향에 대해 발표한 적어도 한 그룹(Cho 및 Northrop)은 다음과 같습니다. ~ 아니다 실용적인 관점에서 그것에 관심이 있습니다. 즉, 그들은 자연적으로 직면한다고 생각하는 압력에 대한 효소 반응을 일으키지 않습니다. 대신 그들은 효소 촉매 작용의 다른 모델의 운동 및 열역학적 예측을 테스트하기 위해 압력의 효과를 사용하고 있습니다. 특히 그들은 압력 효과가 Linus Pauling에 의해 처음 제안된, 효소가 기질보다는 전이 상태에 대해 더 큰 친화력을 갖는다는 아이디어를 테스트하는 수단을 제공한다고 믿습니다.

이것은 효모알코올 탈수소효소에 대한 논문에 설명되어 있지만, 초록만 자유롭게 구할 수 있습니다. 그들은 Pauling의 생각에 반대하는 증거를 가지고 있다고 주장하지만, 이것이 일반적으로 받아들여지는 정도는 확실하지 않습니다.


배 퓌레를 구연산으로 산성화하고 열처리(TP) 및 고압 열처리(HPTP)를 거쳤습니다. 구연산은 과산화효소(POD)와 폴리페놀 산화효소(PPO)를 억제하고 배 퓌레의 색을 보존합니다. 구연산(2%, w/w)을 첨가하면 배 퓌레의 총 페놀 함량(TPC)과 산소 라디칼 흡광도(ORAC)가 증가합니다.

50%. POD는 PPO보다 열 및 HPT 비활성화에 더 민감했습니다. 시트르산 강화된 열 및 HPT 비활성화 및 POD의 완전한 비활성화는 산성화된 샘플에서 TP(90°C, 7분) 및 HPTP(600MPa, 90°C, 5분) 후에 관찰되었으며 PPO의 최대 60% 비활성화는 이러한 조건에서 관찰됩니다. TP는 동등한 효소 불활성화 조건에서 HPTP보다 산성화된 샘플의 색상 유지력이 약간 더 우수한 반면, TPC와 ORAC는 공정에 관계없이 안정적으로 유지되었습니다.

산업 관련성

이 연구는 구연산 유무에 따른 열처리 및 고압 열처리가 배 퓌레의 산화 효소 활성 및 관련 품질 특성에 미치는 영향을 조사했습니다. 구연산은 효소적 갈변을 억제하고 폴리페놀 항산화제를 산화 분해로부터 보호하며 2%(w/w)로 첨가했을 때 항산화 능력이 50% 증가했습니다. 산성화 된 배 퓌레는 산화 효소 활성 감소, 낮은 pH, 높은 항산화 능력 및 우수한 색상 유지로 인해 열처리 또는 고압 열처리 후 요구르트, 잼 및 유아식과 같은 제품의 성분으로 사용될 수 있습니다.


재료 및 방법

동물

이 연구에서는 세 가지 밀접하게 관련된 pika 종을 조사했습니다. 오초토나 프린셉스 (북미 피카), 오초토나 칼라리스 (칼라 피카) 그리고 오초토나 하이퍼보레아 (러시아 피카 종). 초기 분류학적 분석은 세 가지 형태를 모두 한 종 안에 배치했으며, 오초토나 알피나 (Gureev, 1964 Corbet, 1978), 다른 사람들은 O. 하이퍼보레아 자체 지정 및 고려 O. 칼라리스 그리고 오.프린셉스 같은 종(Broadbooks, 1965 Youngman, 1975). 현재의 형태학적 분석이 오. 칼라리스 그리고 오.프린셉스 두 개의 분리된 종으로 분리된 (Hall, 1981 Weston, 1981), 세 종 모두 밀접하게 관련되어 있음이 분명합니다.

오초토나 프린셉스 이 연구에서 조사된 고고도 종입니다. 성인 8명 오.프린셉스 (평균 체질량, 148.41g 범위, 145.9-170.7g)을 사과로 유인한 Tomahawk 생 덫을 사용하여 생포했습니다. 모든 동물은 콜로라도주 Niwot Ridge(40°02′ N,105°35′ W 3350 m)에 있는 University of Colorado Mountain Research Station에 갇혔습니다. 성인 9명 오. 칼라리스 (평균 체중, 125.37g 범위, 113.6-130.8g) 알래스카 이글 정상 회담에서 유사하게 라이브 덫(65°29′ N, 145°25′ W 1070 m)이 연구에서 저고도 동물로 간주됩니다. . 성인 4명의 심장 조직 O. 하이퍼보레아 페어뱅크스에 있는 알래스카 대학의 냉동 조직 수집에서 얻었습니다. O. 하이퍼보레아 러시아 마가단에서 북쪽으로 18km 떨어진 지점(59°45′ N,150°53′ E 0 m)에서 덫에 걸렸다. 포획 즉시 동물로부터 조직을 제거하고 액체 질소에서 동결시켰다. 본 연구에서는, O. 하이퍼보레아해수면 종으로 지정됩니다. 모든 피카는 6월과 8월 사이에 갇혔습니다.

조직 추출

이 연구에서는 5개의 근육 조직을 조사했습니다. 3개의 골격근(외측광근, 비복근 및 가자미근)을 선택하여 다양한 구성의 산화 및 해당 작용 근육 섬유를 가진 근육을 비교했습니다. 횡격막과 심실 심장 근육은 산소 전달과 밀접하게 관련되어 있고 동물의 전반적인 대사 상태를 나타내는 훌륭한 지표이기 때문에 조사되었습니다.

캡처 후, 오.프린셉스 그리고 오. 칼라리스 그들은 현장에서 메톡시플루란으로 마취되었고 이동식 실험실로 작동하도록 장비를 갖춘 4륜 구동 차량으로 운반되었습니다. 그런 다음 Pikas에 펜토바르비탈을 복강 내로 주사했습니다(50 mg kg –1 ). 동물이 완전히 마취되자마자 각 조직에서 50-200mg 샘플을 채취하여 드라이아이스에서 동결했습니다. 실험실에서 8마리의 성인 실험실 토끼에 대해 동일한 절차를 수행했습니다(Oryctolagus cuniculus). 토끼 데이터는 가족 내 외집단 대조군으로 사용됩니다.

O. 하이퍼보레아 포획 시 심장 근육을 제거하고 2 ml 냉동 바이알에 넣고 페어뱅크스에 있는 알래스카 대학교의 -70°C 냉동고에 보관할 수 있을 때까지 액체 질소에서 동결했습니다.

모든 조직은 냉장 분쇄 유리 조직 균질기를 사용하여 19부피(w/v)의 균질화 완충액(175mmol l -1 KCl, 2mmol l -1 EDTA, 10mmol l -1 Tris, pH 7.0)에서 균질화될 때까지 동결된 상태로 유지되었습니다. . 1/20 균질액의 3~6개 분취량을 각 조직에 대해 0.7ml Eppendorf 튜브에 넣었습니다. 균질액은 효소 활성 분석 직전까지 -70°C에서 보관되었으며, 이때 해동되고 균질화 완충액으로 원하는 농도로 희석되었습니다. 신선한 균질액에 대해 수행된 분석은 냉동 균질액을 사용한 분석과 비교할 때 효소 활성의 차이를 나타내지 않았습니다.

단백질 농도는 Lowry 단백질 분석법(Peterson, 1977)의 수정을 사용하여 분광광도법으로 결정되었습니다. 소 혈청 알부민을 표준으로 사용하고 1/20 균질액을 조직 공급원으로 사용했습니다. 단백질 분석은 상동 조직 간의 단백질 함량에서 유의한 차이를 나타내지 않았습니다.

효소 활성

효소 활성은 순환 수조(Isotemp Model 900 Fisher Scientific, Pittsburgh, PA, USA)에 의해 일정한 온도를 유지한 Gilford 260 분광 광도계(Oberlin, OH, USA)에서 측정하였다. 모든 반응은 미리 데워진 석영 큐벳에서 발생했으며 최종 부피는 1ml였습니다. 효소 활성은 모든 종의 38°C(토끼 작동 체온) 및 40°C(피카 작동 체온)에서 측정되었습니다. 효소 Q의 분석10 종간 차이를 보이지 않았다. 따라서 40°C에서 비교가 이루어졌습니다.

Citrate synthase(CS EC 4.1.3.7)와 β-hydroxyacyl CoA dehydrogenase(HOAD EC 1.1.1.35) 활성은 심장과 횡격막 조직은 1/1000, 골격근은 1/200으로 최종 희석하여 측정하였다. CS의 경우 1ml 반응 부피는 pH 8.0에서 0.3mmol l –1 아세틸 CoA, 0.1mmol l –1 DTNB 5,5'-dithio-bis(2-nitrobenzoic acid), 100mmol l –1 Tris-HCl 완충액을 포함했습니다. 및 100 μl 희석된 균질액. 100㎕의 0.5mmol l -1 oxaloacetate를 첨가하여 반응을 개시하였다. 흡광도는 412 nm에서 측정되었습니다(Srere, 1969). HOAD의 경우 최종 1ml 반응 부피에는 0.5mmol l –1 EDTA, 0.23mmol l –1 NADH, pH 7.0에서 100mmol l –1 트리에탄올아민-HCl 완충액 및 100㎕ 희석된 균질액이 포함되었습니다. 반응은 0.1mmol l -1 acetoacyl-CoA 100μl를 첨가하여 시작되었습니다. 흡광도는 340 nm에서 측정되었습니다(Bass et al., 1969). 전체 젖산 탈수소효소 활성(LDH EC 1.1.1.27)은 모든 조직에 대해 1/1000의 최종 희석을 사용하여 측정되었습니다. 1ml 반응 부피는 pH 7.0에서 0.25mmol l -1 NADH, 100mmol l -1 인산칼륨 완충액 및 50μl 희석된 균질액으로 구성됩니다. 100μl의 10mmol l -1 소듐 피루브산을 첨가하여 반응을 개시하였다. NADH의 소멸은 340 nm에서 측정되었다(Gleeson and Harrison, 1986).

이 연구는 상동 조직의 경우 CS 활성 g -1 신선한 조직이 상대적인 전체 산화 능력의 척도를 생성하고, HOAD 활성 g -1 신선한 조직이 상대적인 지방산 산화 능력을 추정하고, LDH 활성 g -1 신선한 조직을 추정한다고 가정합니다. 상대적 혐기성 대사 능력의 척도를 제공합니다.

동종효소 분석

LDH 동종효소는 수직 겔 전기영동 시스템(Model V16, Bethesda Research Laboratories, Gaithersburg, MA, USA)에서 천연 폴리아크릴아미드 겔 전기영동에 의해 분리되었습니다. 겔은 1.5 mol l -1 Tris-HCl(pH 8.5)에 7.5% 아크릴아마이드의 분리 겔과 0.5 mol l -1 Tris-HCl(pH 6.8)에 5% 아크릴아마이드의 스태킹 겔로 구성되어 있습니다. 균질물을 62.5mmol l –1 Tris-HCl, 10% 글리세롤 및 0.002% 브로모페놀 블루의 샘플 완충액으로 희석했습니다. 모든 시험에서 250mmol l -1 Tris-HCl 및 190mmol l -1 글리신의 완충액이 사용되었습니다. 15mA로 설정된 정전류 전원 공급 장치(모델 3-1500 Haake-Buchler, Saddleback, New Jersey)를 사용하여 4°C에서 12시간 동안 전기영동을 수행했습니다. 젤은 0.33mmol l -1 NAD + 0.10mmol l -1 phenazine methosulfate, 0.27mmol l -1 nitro blue tetrazolium, 25.0mmol l -1 lactic acid 및 20mmol l -1 Tris-HCl(pH)을 포함하는 용액으로 염색되었습니다. 8.2).

상대 동종효소 활성의 정량화는 Klebe(1975)의 프로토콜을 따랐습니다. 검사된 5개의 근육 조직 각각에 대해 각 종의 3마리 동물의 샘플을 테스트했습니다. 샘플의 연속 2배 희석물을 연속적인 레인에서 전기영동으로 분리한 다음, 각 사량체에 대해 시각적 종말점에 도달할 때까지 염색했습니다. 주어진 4량체에 의해 생성된 활성의 상대적 백분율은 마지막 가시 밴드의 희석 계수를 5개의 모든 4량체에 대한 희석 계수의 합으로 나누어 계산했습니다. 사량체에 의해 생성된 활성의 상대적 백분율에 대한 각 동종효소의 기여도는 사량체 내 각 동종효소의 비율로 상대적 백분율을 곱하여 계산되었습니다(예: M1:H3=0.25 M-유형 및 0.75 H-유형). 동종효소 활성에 대한 값은 총 동종효소 기여도에 총 LDH 활성을 곱하여 계산했습니다.

효소 및 동종효소 활성의 측정은 단순 일원 분산 분석(ANOVA) 및 사후Scheff의 다중 범위 테스트. 통계 분석은 SPSS 통계 프로그램(SPSS Inc., Chicago, IL, USA)을 사용하여 계산되었습니다.


고압에서 대사산물의 미생물 생성 및 관련 효소 반응

높은 환경 압력은 상압에서 흔히 발견되는 미생물의 생존에 외부 스트레스를 가합니다. 이에 대한 반응으로 세포 형태 및 생리학, 세포 구조, 신진 대사, 물리적 및 화학적 특성, 생식 과정 및 방어 메커니즘을 포함한 많은 성장 특성이 변경됩니다. 고압 기술(HP)은 가압 살균, 스트레스 유발 제품 합성 및 화학 물질의 미생물/효소 변형에 산업적으로 활용되었습니다. 이 기사는 상압 미생물에서 대사 산물의 압력 유발 생산과 효소 반응에 대한 현재 연구를 검토합니다. 이러한 대사 산물의 생산에 영향을 미치는 요인, 미생물 발효의 성능 및 향미 화합물의 수율에 대한 압력의 영향, 다양한 범주의 유도된 효소 반응 및 초임계 이산화탄소 유체에서의 특성, 효소에 대한 영향이 요약되어 있습니다. 활성 및 바람직한 박테리아 균주의 선택. 기술적 과제에 대해 논의하고 향후 연구 방향을 제시합니다. 여기에 제시된 정보는 미생물 발효 및 생물학적 활성 물질의 효소 생산을 개선하기 위한 HP 기술의 연구, 개발 및 적용에 도움이 될 것이며, 이로써 끊임없이 확장하는 시장에서 증가하는 수요를 충족하는 데 도움이 될 것입니다.

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추상적 인

이 연구는 높은 정수압의 적용이 근육 내 리소좀의 효소 활성과 막 무결성을 수정할 수 있는지 여부를 확인하기 위해 수행되었습니다. 압력(0-600 MPa)과 시간(0-300 초)의 여러 조합은 완충 용액의 정제된 효소(카텝신 D 및 산 포스파타제)와 온전한 근육(대퇴 이두근)의 두 가지 유형의 샘플에 적용되었습니다. 연구된 효소는 압력 수준, 유지 시간 및 환경에 따라 다양한 정도의 감수성을 보였습니다. Acid phosphatase 활성은 완충용액의 압력에 의해 최소한의 영향을 받은 반면, cathepsin D는 가해진 압력과 시간에 의해 크게 조절되었다. 고기에서 추출한 효소의 활성은 압력에 따라 증가했습니다. 세포화학적 관찰은 근육에 1차 및 2차 리소좀의 존재를 보여주었습니다. 가압 후, 리소좀의 막 무결성이 수정되었습니다. 리소좀 효소 활성과 리소좀 막 파괴 사이에는 상관 관계가 확립될 수 있습니다.


효소: 효소 작용

모든 촉매와 마찬가지로 효소는 반응 속도를 가속화하면서 참여의 결과로 영구적인 화학적 변형을 겪지 않습니다. 효소는 종종 세포 농도, 온도, NSH, 그리고 압력은 효소가 없을 때 감지할 수 없을 정도로(또는 전혀 진행되지 않음) 진행됩니다. 효소 활성의 효율성은 종종 초당 효소 분자당 효소가 작용하는 화합물 분자의 수를 측정하는 회전율로 측정됩니다. 이산화탄소를 물과 결합시켜 혈액에서 이산화탄소를 제거하는 탄산탈수효소는 회전율이 10 6 입니다. 이는 효소 1분자가 1초에 100만 분자의 이산화탄소를 반응시킬 수 있음을 의미합니다.

대부분의 효소 반응은 생물학적 분자로서의 복잡성을 반영하는 특징인 비교적 좁은 온도 범위(일반적으로 약 30°C~40°C)에서 발생합니다. 각 효소에는 최적의 범위가 있습니다. NSH 예를 들어, 위의 펩신은 극도의 산성 조건에서 최대 반응성을 가집니다. NSH 1-3. 효과적인 촉매 작용은 또한 분자의 정교한 3차원 구조의 유지에 결정적으로 의존합니다. 구조적 무결성의 손실, 다음과 같은 요인으로 인해 발생할 수 있습니다. NSH 또는 고온에서는 거의 항상 효소 활성이 손실됩니다. 이렇게 변형된 효소는 변성되었다고 합니다(변성 참조).

생물학적 촉매로서의 역할과 일치하게 효소는 작용하는 분자(기질이라고 함)에 대해 상당한 선택성을 보입니다. 대부분의 효소는 밀접하게 관련된 화학 물질의 작은 그룹과만 반응할 것이며, 반응에 적합한 기질 분자가 단 하나뿐인 절대적인 특이성을 보이는 경우가 많습니다.

수많은 효소는 효율적인 촉매 기능을 위해 작은 비단백질 분자의 추가 원자가 있어야 합니다. 여기에는 코엔자임 분자가 포함되며, 그 중 다수는 효소와 일시적으로만 연결됩니다. 단백질에 단단히 결합된 비단백질 성분을 보결기(prosthetic group)라고 합니다. 촉매 사건이 일어나는 곳과 아주 가까운 효소 분자 상의 영역을 활성 부위라고 합니다. 촉매 작용에 필요한 보결 그룹은 일반적으로 거기에 위치하며 반응이 일어나기 직전 기질(및 조효소)이 결합하는 곳입니다.

활성 부위 또는 그 근처에서 효소 분자를 구성하는 아미노산 잔기의 측쇄 그룹이 촉매적 사건에 참여합니다. 예를 들어, 효소 트리신에서 복잡한 3차 구조는 분자의 한 부분에 있는 히스티딘 잔기와 다른 부분의 글리신 및 세린 잔기를 결합합니다. 이 특정 기하구조에서 잔기의 측쇄는 효소의 반응성을 설명하는 활성 부위를 생성합니다.

컬럼비아 전자 백과사전, 6판. Copyright © 2012, Columbia University Press. 판권 소유.


효소가 고온에서 작동을 멈추는 이유는 무엇입니까?

효소는 생물학적 촉매입니다. 이것은 그들이 신체의 화학 반응을 가속화한다는 것을 의미합니다. 작동이 중지되는 이유를 이해하려면 먼저 구조를 살펴봐야 합니다. 효소는 복잡한 최종 모양을 제공하기 위해 1차, 2차 및 3차 구조로 구성된 단백질입니다. 1차 구조는 일련의 아미노산으로 구성됩니다. 2차 구조는 아미노산 간의 수소 결합에 의해 형성되고, 3차 구조는 아미노산 측쇄의 상호작용에 의해 생성되는 3차원 구조이다.

효소의 3차 구조를 구성하는 결합과 상호작용은 열에 민감합니다. 다른 온도에서 이러한 결합은 변할 수 있습니다. 효소가 인간의 소화 시스템(예: 아밀라아제)에 사용되면 체온 37도에서 가장 잘 작동합니다. 고온에서는 효소의 결합이 변경되고 효소의 구조가 변경됩니다. 이것은 활성 부위(기질이 상호 작용하는 곳)가 다른 모양이 될 것임을 의미합니다. 기질은 이 새로운 모양에 맞지 않으므로 효소는 더 이상 작동하지 않습니다. 변성됩니다.


압력을 받는 생활: 극한 환경의 미생물

생명체는 지구상에서 가장 극한 환경에서 번성할 수 있습니다. 미생물은 남극 대륙을 덮고 있는 추운 얼음 아래, 해저의 엄청난 압력 아래 뜨거운 지열 분출구 내부에서 번성합니다. 이 유기체가 생존하고 기능하기 위해서는 그들이 살고 성장할 수 있도록 하는 효소도 있어야 합니다. 이제 Georgetown University의 연구원들은 특정 효소가 극한의 압력에서 기능할 수 있도록 하는 요인에 대해 연구했습니다. 이 팀은 2017년 2월 11일부터 15일까지 뉴올리언스에서 열리는 제61차 생물물리학회 회의에서 연구 결과를 발표할 예정입니다.

효소는 유기체에서 중요한 생화학 반응의 속도를 높이는 단백질입니다. 효소가 작동하려면 분자 구조가 안정적이고 유연해야 합니다. 반응을 촉진하기 위해 효소는 분자 구조가 너무 느슨하거나 너무 조이면 실패할 기계적 운동인 개방 또는 폐쇄 구조와 같은 구조로 알려진 다른 모양을 취해야 할 수 있습니다.

Toshiko Ichiye 연구실의 대학원생인 Qi Huang은 "단백질의 전체 모양은 유지되어야 하며 그렇지 않으면 펼쳐지지 않고 아무 일도 하지 않을 것이지만 이 모양이 다른 기능적 형태로 변형될 수 있도록 충분히 유연해야 합니다"라고 말했습니다. 조지타운 대학교에서

더 높은 온도는 효소의 원자 상호작용을 느슨하게 하여 덜 안정적이지만 더 유연하게 만듭니다. 고압은 효소를 압축하여 더 단단하게 만들어 더 안정적이지만 덜 유연하게 만듭니다. 따라서 극한 조건에서 효소가 기능하려면 적절한 수준의 안정성과 유연성을 갖도록 적응해야 합니다. 예를 들어 고압에 적응된 효소는 정상 압력에 적응한 것보다 더 유연할 수 있습니다.

효소에 대한 압력의 영향, 특히 그것이 유연성에 미치는 영향을 더 잘 이해하기 위해 Ichiye가 이끄는 연구원들은 컴퓨터를 사용하여 다양한 압력과 온도에서 분자 수준에서 효소의 거동을 시뮬레이션했습니다.

연구자들은 효소의 유연성 중 어떤 측면이 고압에서 기능할 수 있는지 알고 싶었습니다. 효소는 젤리 한 그릇처럼 전체적으로 더 유연하거나 로봇처럼 관절에서만 더 유연할 수 있습니다. 아마도 두 가지 면에서 유연할 수 있습니다.

연구자들은 중온체(mesophile)라고 불리는 정상적인 조건에서 사는 박테리아인 친숙한 대장균에서 발견되는 디히드로폴레이트 환원효소(dihydrofolate reductase)라고 불리는 잘 연구된 효소에 초점을 맞췄습니다. 그들은 또한 대서양 바닥에서 발견되는 미생물인 M. profunda에서 발견되는 고압 버전의 효소를 연구하여 이를 압전성(압력을 좋아하는) 유기체와 호냉성(차가운 것을 좋아하는) 유기체로 만들었습니다.

두 미생물을 비교함으로써, 연구자들은 가장 중요한 단백질의 젤리 같은 성질을 담당하는 작은 원자 그룹을 포함하는 집단 운동이라는 것을 발견했습니다. 중온성 효소는 정상 압력에서 가장 잘 작동해야 하고 압전 효소는 고압에서 가장 잘 작동해야 합니다. 연구자들은 이들 효소가 가장 잘 작동할 때 집단 운동이 유사했으며 압전성 효소가 고압에 적응하기 위해서는 정상 압력 하에서 중온체의 운동과 일치하도록 집단 운동을 조정해야 한다는 것을 발견했습니다.

소위 극한성충이 어떻게 번성하는지 이해하면 과학자들이 생명체가 존재할 수 있는 조건(바다, 지하 깊은 곳, 우주 공간 등)을 측정하는 데 도움이 된다고 Huang은 말했습니다.

이러한 종류의 연구는 연구자들이 극한 조건에서 작동하도록 중온성 유기체의 단백질을 조작하는 데 도움이 될 수도 있습니다. Huang은 "우리는 중온성 단백질의 DNA 서열이나 아미노산을 변경하여 극한성 물질과 마찬가지로 고압, 저온 또는 고온에서 기능하도록 할 수 있습니다."라고 말했습니다. 이는 최적의 생산을 위해 극한의 조건이 필요한 바이오 연료 및 기타 화학 물질을 만드는 것과 같은 산업 환경에서 유용할 수 있습니다. 미생물 수명의 한계를 아는 것은 고압 처리로 식품을 살균하고 보존하는 데에도 유용할 수 있습니다.


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고압에서의 효소 활성 - 생물학

효소는 민감하고 특정 조건에서 가장 잘 작동합니다. 효소 활성은 여러 가지 요인에 의해 영향을 받으며 각 유형의 효소에는 고유한 특성이 있습니다. 최적의 가장 잘 작동하는 조건.

1. 기질 농도

효소는 있을 때 가장 잘 작동합니다. 충분히 높은 기질 농도 그들이 촉매하는 반응을 위해. 사용 가능한 기질이 너무 적으면 반응 속도가 느려지고 더 이상 증가할 수 없습니다.

때로는 제품이 너무 많이 축적되면 반응이 느려질 수도 있습니다. 따라서 제품을 정기적으로 제거하는 것이 중요합니다.

2. 온도

효소는 온도의 영향을 많이 받습니다. 온도가 너무 낮으면 효소가 너무 느리게 움직여 기질을 만나 반응이 일어나지 않습니다. 그러나 온도가 증가함에 따라 반응 속도도 증가합니다. 이는 열 에너지가 효소와 기질 사이에 더 많은 충돌을 일으키기 때문입니다. 그러나 기억하시겠지만 모든 효소는 단백질이며 너무 높은 온도에서는 단백질이 분해됩니다. 효소의 활성 부위가 일그러져 기질이 더 이상 맞지 않아 반응이 일어나지 않는다. 우리는 효소가 변성.

각 효소가 최상의 상태로 작동하려면 pH가 정확해야 합니다. 다른 효소는 다른 pH 값에서 가장 잘 작동합니다. NS 최적의 효소의 pH는 작용 부위에 따라 다릅니다. 예를 들어, 위의 효소는 위가 산성이기 때문에 약 2의 최적 pH를 갖지만, 장내 효소는 약 7.5의 최적 pH를 갖는다. 특정 효소에 대한 조건이 너무 알칼리성 또는 산성이면 활성에 영향을 미칩니다. 이것은 효소의 모양, 특히 활성 부위가 변하여 기질 분자에 더 이상 결합할 수 없기 때문에 발생합니다. 효소라고 합니다 변성.


비디오 보기: 활성화에너지 주의 사항 (팔월 2022).