정보

8: 펩티드 결합, 폴리펩티드 및 단백질 - 생물학

8: 펩티드 결합, 폴리펩티드 및 단백질 - 생물학



We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

8: 펩티드 결합, 폴리펩티드 및 단백질

좋은 질문! 아시다시피 DNA는 항상 5'$ ightarrow$3' 방향으로 합성되기 때문에 항상 이 방향으로 합성됩니다(아미노산은 CO-NH 펩타이드 결합으로 연결됨). 따라서 폴리펩티드는 다음과 같습니다(출처).

사실, 폴리펩타이드를 역방향으로만 보면 C 말단에서 N 말단 방향으로 볼 수 있습니다. 그러나 우리는 그렇게 하지 않습니다. 왜냐하면 그것이 폴리펩타이드의 생합성의 일반적인 방향이 아니기 때문입니다.

뿌리 추적: "역" 펩타이드 결합(NH-CO)이 없는 이유를 알기 위해서는 먼저 폴리펩타이드에서 펩타이드 결합이 어떻게 형성되는지 알아야 합니다. 폴리펩타이드는 리보솜에서 형성되고, 펩타이드 결합이 형성되는 과정은 리보솜의 펩타이드 전이효소 복합체에서 일어난다. 리보솜은 리보자임이기 때문에 이 반응은 또한 단백질 대신 RNA(즉, 2'-OH)의 촉매 부위에 의해 촉매됩니다. 메커니즘은 아래 이미지를 참조하십시오(Marina V. Rodina에서).

다이어그램에서 볼 수 있듯이 질소(-NH2) 수용체 tRNA(A 부위)로부터 펩티딜 tRNA(P 부위)의 에스테르 결합을 공격한다. 카르복실 탄소는 이미 에스테르 결합에 있기 때문에 질소를 공격할 수 없습니다("역" 결합 형성용). "질소가 P-사이트에서 tRNA에 결합되었다면 카르복실산 탄소가 A-사이트에서 아미노산을 공격했을 수 있습니다. 아미노산이 아민 질소에 의해 tRNA에 결합되지 않는 이유는 무엇입니까?" 왜 그런지 알기 위해 한 걸음 더 나아가 tRNA가 어떻게 충전되는지, 즉 아미노아실 tRNA 합성효소가 어떻게 작동하는지 살펴보겠습니다. 아미노아실 tRNA 합성효소는 2단계 반응에서 tRNA를 충전합니다. 메커니즘을 표시하기 위해 histidyl-tRNA 합성효소(Proteopedia의 다이어그램)를 예로 들겠습니다.

아미노산 + ATP &rarr 아미노아실-AMP + PPNS

아미노아실-AMP + tRNA 및 rarr 아미노아실-tRNA + AMP

지금 명확하게 볼 수 있듯이 아민 질소 또는 카르 복실 탄소가 ATP의 인산염에 부착되는지 여부는 첫 번째 단계에서 결정됩니다. 이미지 다시 보기:


번역(단백질 합성)

살아있는 세포에서 단백질이나 폴리펩타이드의 생합성을 번역이라고 합니다. DNA에 저장된 유전정보는 RNA로 전달(전사)되어 단백질 언어로 표현(번역)된다. 번역은 원핵생물과 진핵생물의 유사한 메커니즘에 의해 발생하며 5단계로 설명됩니다.

  1. 아미노산의 활성화(아미노아실 tRNA 합성효소).
  2. 개시(mRNA에 대한 리보솜의 결합).
  3. 신장(아미노산의 반복적인 첨가).
  4. 종결 및 방출(새로운 폴리펩타이드 사슬의 방출).
  5. 접기 및 번역 후 처리(폴리펩티드는 3차원 형태로 접혀야 하며 효소 처리를 거칠 수 있음).

번역은 GTP와 ATP의 가수분해에 의해 제공되는 cl에 의한 에너지의 사용을 필요로 합니다. Guanosine-triphosphate(GTP)는 리보솜 이동과 보조 인자의 결합에 사용됩니다. ATP(아데노신 삼인산)는 tRNA를 변경하고 mRNA에서 2차 구조를 제거하는 데 사용됩니다. 단백질 합성에는 아미노산, 리보솜, mRNA, tRNA, 단백질 인자 및 에너지원(ATP 및 GTP)과 같은 많은 구성 요소가 필요합니다.

아미노산 활성화:

세포질에는 20개의 다른 아미노산이 포함되어 있으며 특정 tRNA와 결합하기 전에 아미노아실 합성효소 및 ATP로 알려진 특정 활성화 효소에 의해 활성화됩니다. 올바른 아미노산은 아미노아실-tRNA 합성효소(아미노아실화/전하)라고 하는 일종의 효소에 의해 tRNA에 부착됩니다. 활성화된 아미노산이 tRNA로 전달되는 과정을 tRNA의 전하라고 합니다. tRNA는 Ⅰr 특이적 아미노아미노아실-tRNA 합성효소 효소에 특이적이다. 효소보다 효소는 ATP가 2개의 인산염을 잃고 AMP로서 아미노산과 결합하여 아미노아실 AMP를 형성하는 반응을 촉매합니다(그림 8.13). tRNA 분자는 효소에 결합하여 aminoacyl – AMP의 아미노산을 tRNA로 전달하여 aminoacyl-tRNA를 형성합니다. 생성된 아미노아실-tRNA 분자는 그 다음 효소에서 유리됩니다.

번역의 첫 번째 단계는 작은 리보솜 서브유닛을 mRNA에 결합하고 특정 개시 tRNA 분자를 사용하는 것입니다. 원핵생물에서 tRNA 분자는 변형된 아미노산(N-포르밀 메티오닌)으로 아실화됩니다. 두 tRNA fMet 모두 코돈 AUG를 인식하지만 tRNA fMet만 개시에 사용됩니다. tRNA fMet 분자는 먼저 메티오닌으로 아실화되고 효소는 메티오닌의 아미노기에 포르밀기를 추가합니다. 진핵생물에서 개시 tRNA 분자는 메티오닌으로 충전되지만 포르밀화는 일어나지 않는다.

원핵생물에서 폴리펩타이드 합성의 개시는 30S 및 SOS 리보솜 서브유닛, mRNA, tRNA fMet, 개시 인자(IF-1, IF-2 및 IF-3), GTP 및 마그네슘 이온을 필요로 한다. 진핵 세포는 적어도 9개의 개시 인자(eⅠF2, eⅠF23, eⅠF3, eⅠF4A, eⅠF4B, eⅠF4E, eⅠF4G, eⅠF5, eⅠF6)를 가지고 있습니다. 개시 인자는 GTP의 존재하에 30S 리보솜 서브유닛에 결합하여 30S-ⅠF 복합체를 형성한다. 30S-ⅠF 복합체는 AUG 개시 코돈으로 mRNA 영역에 결합한다. 번역되지 않은 영역의 각 mRNA는 폴리시스트론 메시지 형태의 모든 폴리펩타이드에 대한 리보솜 결합 부위로 구성됩니다. 이 리보솜 결합 부위(5'-AGGAGGA-3′)는 30S-ⅠF 복합체에 mRNA의 결합에 중요한 Shine-Dalgarno 서열로 알려져 있다.

리보솜에는 아미노아실-tRNA 결합 부위(A) 펩타이드 결합 부위(P) 및 출구 부위(E)와 같은 3개의 중요한 결합 부위가 있습니다. A 사이트는 들어오는 모든 전하를 띤 tRNA를 수신합니다. 반면 P 사이트는 새로운 폴리펩타이드가 있는 이전 tRNA를 소유합니다. tRNA fMet는 ‘P’ 사이트와 직접 결합합니다. E 사이트는 신장 동안 ‘uncharged’ tRNA가 떠나는 사이트입니다. 인자 IF-1은 A 부위에 결합하고 개시 동안 이 부위에서 tRNA 결합을 방지합니다.

GTP와 결합된 IF-2는 개시제 tRNA(tRNA fMet)가 30S 리보솜 서브유닛에 결합하도록 합니다(그림 8.14). 30S 리보솜 단위는 505 단위와 결합하여 70S 개시 복합체를 생성합니다. 유사하게, 진핵생물에서 405 개시 복합체는 605 리보솜 서브유닛에 부착되어 완전한 805 개시 복합체를 형성한다. IF2에 대한 GTP 채권은 복합체에서 방출되는 GDP와 Pi로 가수분해됩니다. 세 가지 개시 인자도 모두 리보솜에서 출발합니다. 개시 복합체는 이제 연장할 준비가 되었습니다.

신장에는 개시 복합체, 아미노아실-tRNA, GTP 및 신장 인자가 필요합니다. mRNA의 코돈에 따라 성장하는 폴리펩티드 사슬에 아미노산이 추가되는 것을 사슬 연장이라고 합니다. 체인의 신장은 3단계로 발생합니다.

  1. 아미노아실-RNA의 결합.
  2. 펩티드 결합 형성.
  3. 전좌.
  4. 아미노아실-tRNA의 결합: 리보솜(70S)은 P 자리에 tRNA를 가지고 있는 반면, A 자리는 MRNA의 코돈에 따라 다음 아미노아실-tRNA를 자유롭게 받을 수 있습니다. Aminoacyl-tRNA는 단백질 신장 인자 EF-Tu와 GTP 분자에 결합합니다. GTP 가수분해는 EF-Tu-GDP를 방출하고 EF-Tu는 재활용됩니다. 두 번째 연신율(EF-Ts)은 EF-Tu에 결합하여 GDP를 대체합니다(그림 8.15). GTP는 EF-Tu-EF-T 복합체에 결합하여 EF-T를 방출함으로써 EF-Tu-GTP 복합체를 생성합니다. Aminoacyl-TRNA는 EF-Tu-GTP에 결합하고 그 복합체는 리보솜의 A 부위에 결합할 수 있습니다.
  5. 펩티드 결합 형성: 리보솜의 A, P 부위에 TRNAS에 결합된 두 아미노산 사이에 펩타이드 결합이 형성됩니다. 첫째, P 부위의 아미노산과 tRNA 사이의 결합이 끊어져 유리 fMet와 그 TRNA를 형성합니다. 펩타이드 결합은 유리 fMet와 A 부위의 tRNA에 부착된 Ser 사이에 형성된다(그림 8.15). 효소 펩티딜 전이효소는 펩티드 결합의 형성을 촉매합니다.
  6. 전좌: 리보솜은 펩타이드 결합이 형성된 후 mRNA의 다음 코돈(3′-말단 방향)으로 이동합니다. 이 과정을 전위라고 합니다. 전위는 또 다른 단백질 신장 인자인 EF-G(진핵생물에서는 eEF-2)의 활성을 필요로 합니다. EF-G-GTP 복합체는 리보솜에 결합하고 GTP는 가수분해되어 mRNA를 이동시키는 에너지를 공급합니다. 리보솜의 전위는 전하를 띠지 않는 1RNA가 ‘P’ 부위에서 변위되면서 발생합니다.

종료 및 해제:

폴리펩타이드 사슬은 mRNA의 종결 코돈이 리보솜에 도달할 때까지 지속적으로 연장됩니다. 번역의 종료는 UAA, UAG 및 UGA와 같은 세 가지 정지 카돈 중 하나에 의해 신호됩니다. 리보솜은 종결 인자 또는 방출 인자(RF)라고 하는 단백질의 도움으로 정지 코돈을 인식합니다. 원핵생물에는 세 가지 방출 인자(RF-1, RF-2, RF-3)가 있습니다. RF-1은 UAA와 UAG를 인식하고 RF-2는 UAA와 UGA를 인식합니다. RF-3는 RF-1과 RF-2를 활성화하므로 '자극인자'라고 합니다. 진핵생물에는 UAA, UAG 및 UGA 코돈과 함께 활성인 RF 단백질(eRF-1)이 하나만 있습니다.

방출 인자에 의해 촉발된 특정 종결 사건은 리보솜의 P-부위에 있는 tRNA로부터 폴리펩타이드의 방출, 리보솜으로부터 tRNA의 방출 및 2개의 리보솜 서브유닛의 해리 및 mRNA로부터의 RF이다.

접기 및 번역 후 처리:

방출 후 일부 처리 이벤트는 폴리펩타이드 사슬에서 발생합니다. 이러한 변형에는 단백질 폴딩, 단백질 분해에 의한 트리밍, 인테인 스플라이싱 및 번역 후 변형으로 통칭되는 공유 변화가 포함됩니다. 아미노산의 측쇄 또는 단백질의 아미노 및 카르복실 말단의 다양한 화학적 변형이 발견됩니다. 변형에는 메틸화, 인산화, 아세틸화 및 하이드록실화와 같은 작은 그룹의 추가가 포함될 수 있습니다. 지질 및 올리고당과 같은 더 큰 분자 구조의 추가로 인해 일부 변형이 발생할 수 있습니다.


8: 리보솜에서 단백질 합성

  • 팀 소더버그 제공
  • 미네소타 모리스 대학교 화학과 명예 부교수

섹션 1.3D에서 아미노산을 연결하여 폴리펩티드와 단백질을 형성하는 '펩티드 결합'은 실제로 아미드 작용기임을 상기하십시오. 아래 그림은 아미노 말단에서 시작하여 단백질의 처음 4개 아미노산 잔기를 보여줍니다.

성장하는 단백질 분자에서 처음 두 아미노산(이를 (aa-1) 및 (aa-2)이라고 칭함) 사이에 새로운 펩티드 결합이 형성되는 이면의 화학 반응을 살펴보겠습니다. 이 과정은 본질적으로 많은 효소와 (RNA) 분자로 구성되고 단백질 조립에 전념하는 세포의 큰 생화학적 '공장'인 리보솜에서 발생합니다. 복잡하지만 매혹적인 리보솜 단백질 합성 과정에 대해 생화학 또는 세포 생물학 과정에서 더 많이 배우게 됩니다. 지금은 효소 촉매에 의한 유기적 변형이 일어나는 것에 집중할 것입니다: 카르복실레이트와 아민으로부터 아미드의 형성.

우리는 글루타민과 아스파라긴 합성효소 반응(섹션 11.5)을 다시 생각하기 전에 아미드 형성 반응을 보았습니다. 우리가 이러한 반응에 대해 배운 것과 동일한 아이디어는 펩타이드 결합 형성에 적용됩니다. 기질 아미노산의 카르복실레이트 그룹이 먼저 활성화되어야 하고 이 활성화를 위한 에너지는 ATP에서 나옵니다.

aa-1의 카르복실레이트기는 먼저 ATP의 (alpha )-phosphate에서 친핵성 치환 반응을 통해 acyl-AMP 중간체로 변형된다.

다음 단계에서 아미노산은 transfer (RNA) 또는 줄여서 (tRNA)라고 하는 특별한 종류의 (RNA) 고분자로 전달됩니다. 우리는 여기서 (tRNA) 분자의 구조에 대해 관심을 가질 필요가 없습니다. 지금 우리가 알아야 할 것은 이 반응에서 친핵체가 (tRNA) 분자의 말단 아데노신에 있는 수산기라는 것뿐입니다. 이 (tRNA) 분자는 (aa-1)에 특이적이므로 (tRNA-1)라고 부를 것입니다.

들어오는 친핵체는 알코올이므로 우리가 보고 있는 것은 에스테르화입니다. 활성화된 카르복실레이트 (aa-1)와 (tRNA-1)의 알코올 사이의 아실 치환 반응으로 에스테르를 형성합니다.

아미노산의 활성화로 시작하는 이 반응은 아미노아실-(tRNA) 합성효소라고 하는 효소 부류에 의해 촉매됩니다(세포에는 이러한 효소가 많이 있으며 각각은 자신의 아미노산을 인식합니다 - (tRNA) 쌍).

첫 번째 아미노산은 이제 에스테르 그룹을 통해 (tRNA-1)에 연결됩니다. 실제 펩티드 결합 형성 반응은 자체 (tRNA-2) 분자에도 연결된 두 번째 아미노산(aa-2)이 리보솜의 첫 번째 아미노산 옆에 위치할 때 발생합니다. 또 다른 아실 치환 반응에서, 리보솜의 효소 성분인 펩티딜 전이효소(EC 2.3.2.12)에 의해 촉매되어 (aa-2)에 있는 아미노 그룹이 (tRNA1)로 바뀝니다. 따라서 에스테르는 다음으로 전환됩니다. 아미드(열역학적으로 내리막길이므로 ATP가 필요하지 않음).

이 과정은 리보솜에서 계속됩니다. 하나의 아미노산이 다른 아미노산이 성장하는 단백질 사슬에 추가되기 때문입니다.

유전적으로 코딩된 신호가 사슬이 완전하다는 것을 나타내면 다른 아미드 형성과 반대로 에스테르 가수분해 반응이 마지막 아미노산에서 발생하며 이를 (aa-n)이라고 합니다. 이 반응은 방출 인자(RF)라고 하는 단백질에 의해 촉매됩니다.

이 가수분해 사건은 리보솜에서 성숙한 단백질을 분리하고 단백질의 말단에 유리 카르복실레이트 그룹을 형성합니다(이를 단백질의 카르복시 말단 또는 (C) 말단이라고 합니다. 다른 쪽 끝 &ndash &lsquostarting&rsquo 끝 &ndash를 (N)-terminus라고 합니다.


단백질

단백질을 근육 조직과 연관시킬 수 있지만 사실 단백질은 모든 조직과 기관의 중요한 구성 요소입니다. NS 단백질 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산으로 구성된 유기 분자입니다. 단백질에는 기저 조직을 보호하는 피부 표피의 케라틴, 피부 진피, 뼈, 뇌와 척수를 덮는 수막에서 발견되는 콜라겐이 포함됩니다. 단백질은 또한 소화관의 소화 효소, 항체, 뉴런이 다른 세포와 통신하는 데 사용하는 신경 전달 물질, 특정 신체 기능을 조절하는 펩티드 기반 호르몬(예: 성장 호르몬 ). 탄수화물과 지질은 탄화수소와 산소로 구성되어 있지만 모든 단백질에는 탄소, 수소 및 산소 외에 질소(N)도 포함되어 있으며 많은 단백질에는 황(S)도 포함되어 있습니다.

단백질의 미세구조

그림 7. 아미노산의 구조

단백질은 아미노산이라고 불리는 질소 함유 단량체로 구성된 중합체입니다. NS 아미노산 는 가변 측쇄와 함께 아미노기와 카르복실기로 구성된 분자입니다. 단지 20개의 서로 다른 아미노산이 인간의 구조와 기능에 중요한 수천 개의 서로 다른 단백질 거의 모두에 기여합니다. 신체 단백질은 이러한 20가지 아미노산 단량체 중 수십에서 수백 가지의 독특한 조합을 포함합니다. 20개의 아미노산은 모두 유사한 구조를 공유합니다(그림 7). 모두 다음이 결합된 중심 탄소 원자로 구성됩니다.

  • 수소 원자
  • 알칼리성(염기성) 아미노기 NH2 (표 1 참조)
  • 산성 카르복실기 COOH(표 1 참조)
  • 변수 그룹

모든 아미노산에는 산(카르복실기)과 염기(아미노기)가 모두 포함되어 있습니다(아민 = "질소 함유"). 이러한 이유로 그들은 신체가 산-염기 균형을 조절하는 데 도움이 되는 우수한 완충액을 만듭니다. 20개의 아미노산을 서로 구별하는 것은 측쇄 또는 R-그룹이라고 하는 가변 그룹입니다. 이 그룹은 크기가 다양할 수 있으며 극성 또는 비극성일 수 있어 각 아미노산에 고유한 특성을 부여합니다. 예를 들어, 두 아미노산(시스테인과 메티오닌)의 측쇄에는 황이 포함되어 있습니다. 유황은 수소 결합에 쉽게 참여하지 않는 반면 다른 모든 아미노산은 참여합니다. 이 변형은 시스테인과 메티오닌을 포함하는 단백질이 조립되는 방식에 영향을 미칩니다.

그림 8. 펩티드 결합. 서로 다른 아미노산이 결합하여 탈수 합성을 통해 펩티드, 폴리펩티드 또는 단백질을 형성합니다. 아미노산 사이의 결합은 펩타이드 결합입니다.

아미노산은 탈수 합성을 통해 결합하여 단백질 중합체를 형성합니다(그림 8). 아미노산을 함께 유지하는 독특한 결합을 펩티드 결합이라고 합니다. NS 펩티드 결합 탈수 합성에 의해 형성되는 두 아미노산 사이의 공유 결합입니다. 실제로 펩타이드는 아미노산의 매우 짧은 사슬입니다. 약 100개 미만의 아미노산을 함유하는 가닥은 일반적으로 단백질이라기 보다는 폴리펩티드로 지칭된다.

신체는 다른 분자의 구성 요소에서 대부분의 아미노산을 합성할 수 있지만 9개는 합성할 수 없으며 음식으로 섭취해야 합니다. 이들은 필수 아미노산으로 알려져 있습니다.

단백질 구성에 사용할 수 있는 유리 아미노산은 세포 내 아미노산 풀에 존재한다고 합니다. 세포 내의 구조는 단백질을 조립할 때 이러한 아미노산을 사용합니다. 그러나 특정 필수 아미노산이 아미노산 풀에 충분한 양으로 제공되지 않으면 이를 포함하는 단백질 합성이 느려지거나 중단될 수 있습니다.

단백질의 모양

포크로 수프를 먹을 수 없고 숟가락으로 고기를 먹을 수 없듯이 단백질의 모양은 그 기능에 필수적입니다. 단백질의 모양은 가장 기본적으로 단백질을 구성하는 아미노산의 순서에 따라 결정됩니다(그림 9a). 그 서열을 단백질의 1차 구조라고 합니다.

그림 9. 단백질의 모양. (a) 1차 구조는 폴리펩티드 사슬을 구성하는 아미노산의 서열입니다. (b) 알파-나선 또는 베타-주름 시트의 형태를 취할 수 있는 2차 구조는 원래 폴리펩티드 가닥의 다른 영역에 있는 아미노산 사이의 수소 결합에 의해 유지됩니다. (c) 3차 구조는 2차 구조의 추가 접힘 및 결합의 결과로 발생합니다. (d) 4차 구조는 2개 이상의 3차 하위 단위 간의 상호 작용 결과로 발생합니다. 여기에 표시된 예는 신체 조직에 산소를 운반하는 적혈구의 단백질인 헤모글로빈입니다.

일부 폴리펩타이드는 선형 사슬로 존재하지만, 대부분은 폴리펩타이드의 다른 영역에서 특성이 다른 아미노산 사이에 결합이 일어날 때 형성되는 보다 복잡한 2차 구조로 꼬이거나 접혀 있습니다. 가장 일반적인 2차 구조는 알파 나선이라고 하는 나선입니다. 실의 길이를 잡고 나선형으로 비틀면 모양이 유지되지 않습니다. 유사하게, 아미노산 가닥은 동일한 가닥의 서로 다른 영역 사이에 다리를 만드는 수소 결합의 도움 없이는 안정적인 나선 모양을 유지할 수 없습니다(그림 9b 참조). 덜 일반적으로, 폴리펩타이드 사슬은 베타-주름 시트를 형성할 수 있으며, 여기서 수소 결합은 다시 접혀진 단일 폴리펩타이드의 다른 영역 사이 또는 2개 이상의 인접한 폴리펩타이드 사슬 사이에 다리를 형성합니다.

단백질의 2차 구조는 단백질의 3차 구조라고 하는 조밀한 3차원 모양으로 더 접힙니다(그림 9c 참조). 이 구성에서 1차 사슬에서 매우 멀리 떨어져 있던 아미노산은 수소 결합을 통해, 또는 시스테인을 함유한 단백질에서는 이황화 결합을 통해 매우 가까워질 수 있습니다. NS 이황화 결합 폴리펩타이드의 황 원자 사이의 공유 결합입니다. 종종 2개 이상의 개별 폴리펩티드가 결합하여 4차 구조의 훨씬 더 큰 단백질을 형성합니다(그림 9d 참조). 4차 구조를 형성하는 폴리펩타이드 서브유닛은 동일하거나 상이할 수 있다. 예를 들어, 적혈구에서 발견되는 단백질인 헤모글로빈은 4개의 3차 폴리펩타이드로 구성되며, 그 중 2개는 알파 사슬이라고 하고 2개는 베타 사슬이라고 합니다.

극도의 열, 산, 염기 및 기타 특정 물질에 노출되면 단백질이 변성됩니다. 변성 물리적 또는 화학적 수단을 통해 분자 구조의 변화입니다. 변성된 단백질은 기능적 형태를 잃고 더 이상 기능을 수행할 수 없습니다. 단백질 변성의 일상적인 예는 산성 레몬 주스가 첨가될 때 우유가 응고되는 것입니다.

기능에 대한 단백질의 모양의 기여는 아무리 강조해도 지나치지 않습니다. 예를 들어, 근육 조직을 구성하는 단백질 가닥의 길고 가느다란 모양은 수축(단축) 및 이완(신장) 능력에 필수적입니다. 또 다른 예로서, 뼈에는 뼈 미네랄이 침착되는 스캐폴딩 역할을 하는 콜라겐이라는 단백질의 긴 실이 포함되어 있습니다. 섬유질 단백질이라고 하는 이 길쭉한 단백질은 강하고 내구성이 있으며 일반적으로 소수성입니다.

대조적으로, 구형 단백질은 반응성이 높고 친수성인 경향이 있는 구형 또는 구형입니다. 적혈구에 포장된 헤모글로빈 단백질이 그 예이지만(그림 9d 참조) 구형 단백질은 몸 전체에 풍부하여 대부분의 신체 기능에서 중요한 역할을 합니다. 이전에 단백질 촉매로 도입된 효소가 그 예입니다. 다음 섹션에서는 효소의 작용에 대해 자세히 살펴봅니다.

단백질은 효소로서의 기능

종이를 타이핑하려고 할 때 랩톱의 키를 누를 때마다 응답을 받기까지 6-7분의 지연이 있었다면 아마도 새 랩톱을 얻게 될 것입니다. 마찬가지로 화학 반응을 촉매하는 효소가 없으면 인체는 기능을 하지 못합니다. 효소가 기능하기 때문에 기능합니다.

효소 반응(효소에 의해 촉매되는 화학 반응)은 기질이 효소에 결합할 때 시작됩니다. NS 기질 효소 반응의 반응물입니다. 이것은 활성 부위로 알려진 효소 영역에서 발생합니다(그림 10). 주어진 효소는 단 한 가지 유형의 화학 반응을 촉매합니다. 특이성이라고 하는 이 특성은 특정 모양과 전하를 가진 기질이 해당 기질에 해당하는 활성 부위에만 결합할 수 있다는 사실에 기인합니다.

그림 10. 효소 반응의 단계. (a) 기질은 효소의 활성 부위에 접근합니다. (b) 기질은 활성 부위에 결합하여 효소-기질 복합체를 생성합니다. (c) 효소-기질 복합체 내부의 변화는 기질의 상호작용을 촉진한다. (d) 생성물이 방출되고 효소가 원래의 형태로 돌아가 다른 효소 반응을 촉진할 준비가 됩니다.

기질의 결합은 효소-기질 복합체를 생성합니다. 효소가 화학 반응 속도를 높이는 것은 부분적으로 효소-기질 복합체가 일련의 일시적이고 가역적인 변화를 겪기 때문에 기질이 상호 작용을 촉진하는 최적의 위치에서 서로를 향하도록 하는 것 같습니다. 이것은 증가된 반응 속도를 촉진합니다. 그런 다음 효소는 제품을 방출하고 원래 모양으로 돌아갑니다. 그러면 효소는 다시 이 과정에 참여할 수 있으며 기질이 남아 있는 한 계속 그렇게 할 것입니다.

단백질의 다른 기능

단백질 바, 분말 및 쉐이크에 대한 광고는 모두 단백질이 근육 조직을 구축, 복구 및 유지하는 데 중요하다고 말하지만 단백질은 피부에서 뇌 세포에 이르기까지 모든 신체 조직에 기여한다는 사실입니다. 또한 특정 단백질은 신체 기능을 조절하는 데 도움이 되는 화학적 메신저인 호르몬으로 작용합니다. 예를 들어 성장 호르몬은 다른 역할 중에서 골격 성장에 중요합니다.

앞서 언급한 바와 같이 염기성 및 산성 성분은 단백질이 산-염기 균형을 유지하는 완충제 역할을 할 수 있도록 하지만 체액-전해질 균형을 조절하는 데도 도움이 됩니다. 단백질은 체액을 끌어들이고 혈액, 세포 및 세포 사이의 공간에 있는 단백질의 건강한 농도는 이러한 다양한 "구획"에서 체액의 균형을 보장하는 데 도움이 됩니다. 또한 세포막의 단백질은 전해질을 세포 안팎으로 운반하는 데 도움을 주어 이러한 이온이 건강한 균형을 유지하도록 합니다. 지질과 마찬가지로 단백질은 탄수화물과 결합할 수 있습니다. 따라서 그들은 신체에서 많은 기능을 하는 당단백질 또는 프로테오글리칸을 생성할 수 있습니다.

탄수화물과 지방 섭취가 부족하고 글리코겐과 지방 조직의 저장이 고갈되면 신체는 단백질을 에너지로 사용할 수 있습니다. 그러나 기능적 조직 외에는 단백질의 저장 장소가 없기 때문에 단백질을 에너지로 사용하면 조직이 파괴되고 신체가 낭비된다.


식물 AMP의 항균 활성에 영향을 미치는 주요 매개변수

식물 AMP의 구조 및 활성 관계 분석은 아미노산 잔기, 순 전하, 소수성, 양친매성 및 구조적 특징이 항균 활성에 대한 가장 중요한 물리화학적 및 구조적 매개변수임을 나타냅니다(Bhattacharjya et al. 2009). 이러한 주요 요인 외에도 pH, 온도 및 금속 이온과 같은 일부 외부 요인도 식물 AMP의 활성에 영향을 미칩니다. 이러한 모든 요소는 상호 연관되어 있으며 한 요소의 변화가 다른 요소의 부주의하지만 부주의한 변화로 이어질 수 있다는 점은 주목할 가치가 있습니다.

아미노산 잔기

일반적으로 AMP는 순 전하에 따라 아르기닌이나 라이신이 풍부한 양이온성 펩타이드와 아스파르트산이나 글루탐산이 풍부한 음이온성 AMP로 분류됩니다. 아미노산 서열은 펩타이드의 구조와 기능에 특징적인 영향을 미칩니다. 아미노산 서열, 길이 및 순전하의 변화는 짧은 양친매성 펩타이드의 소수성에 영향을 미치고 항균 활성 및 세포독성에 직접적인 영향을 미칩니다(Gong et al. 2019 Sprules et al. 2004). 다중 Arg 잔기가 있는 일부 AMP는 음이온성 황산화 글리코사미노글리칸 경로를 통해 내재화될 수 있으며 Arg 결핍 AMP는 황산화 글리코사미노글리칸과 상호 작용하지 않는 것으로 보고되었습니다(Poon et al. 2007 Tang et al. 2013 Torcato et al. 2013). 아르기닌은 양전하를 제공할 수 있으며 라이신에 비해 많은 수의 정전기 상호작용을 형성합니다. 이전 연구에서는 서로 다른 숙주 방어 펩티드 계열에서 4가지 아미노산 잔기인 류신, 알라닌, 글리신 및 라이신 수준의 변화가 펩티드 활성을 조절한다는 것을 보여주었습니다(Wang 2020). 일부 AMP에 프롤린을 도입하고 프롤린의 위치는 AMP 항종양 및 항균 활성과 기타 생체 활성을 결정하는 요소입니다(Yan et al. 2018). 음이온성 펩타이드의 아스파라긴산과 글루탐산 잔기는 항균 활성에 필요한 금속 이온의 결합을 촉진할 수 있습니다(Dashper et al. 2005). 또한 방향족 잔기(주로 트립토판)는 항균 펩타이드를 막에 고정시키는 중요한 결정 요인일 수 있습니다(Fimland et al. 2002).

순 청구 금

대부분의 항균성 펩타이드는 순 양전하를 가지고 있는 것으로 알려져 있으며, 이 양전하는 항균성 펩타이드와 음전하를 띤 막 인지질 간의 상호작용에 중요한 역할을 하는 것으로 여겨진다. 생물학적 활동과 전하 사이의 이러한 관계는 선형이 아니며 전하와 생물학적 활동 사이에 직접, 간접 또는 심지어 역 관계의 몇 가지 예가 있습니다. AMP 전하의 증가는 그람 음성 및 그람 양성 병원체에 대한 항균 활성을 증가시킬 것이지만, 양전하의 증가가 더 이상 이 활성을 증가시키지 않는 임계값이 발견되었습니다. 과도하게 높은 순전하는 용혈성 경향을 증가시키고 항균 활성을 감소시킬 것입니다(Dathe et al. 2001 Jiang et al. 2009 Wang et al. 2019).

소수성

소수성은 AMP의 항균 효능과 세포 선택성을 보장하는 또 다른 필수 매개변수입니다. 그러나 일부 연구에 따르면 AMP의 용혈 활성은 소수성이 향상됨에 따라 증가합니다(Liscano et al. 2019). AMP의 더 높은 소수성은 세포막의 소수성 코어 깊숙이 침투하는 능력을 증가시킬 수 있습니다. 연구에 따르면 AMP 소수성이 증가하면 일반적으로 특정 범위 내에서 항균 활성이 증가하는 것으로 나타났습니다. 소수성 면의 소수성을 증가시키면 AMP의 항균 활성이 증가합니다. 펩타이드 길이 의존 역치를 초과하면 AMP의 용혈 활성이 크게 증가하고 세포 선택성이 감소합니다(Gong et al. 2019 Uggerhøj et al. 2015).

알파 나선 및 양친매성

α-helix는 AMP에서 다양한 2차 구조의 가장 일반적인 형태입니다. 펩타이드의 나선 구조를 크게 손상시키는 아미노산 치환은 항균 활성을 감소시킬 수 있습니다(Lee et al. 2016). 비스듬한 방향의 α-나선형 배열을 채택한 대부분의 나선형 AMP는 부분적으로 미생물막을 침범하여 막의 불안정화 및 막 융합, 용혈 및 비이중층 지질 구조의 형성과 같은 촉진 효과를 초래합니다(Dennison et al. 2005 Gong 외 2019 Juretić 외 2019). AMP의 양친매성 특성은 α-나선 구조의 형성과 밀접한 관련이 있습니다. 나선은 장축을 따라 반대 면에서 친수성 및 소수성 잔기를 공간적으로 분리하여 양친매성 구조를 형성합니다. AMP가 박테리아 막과 상호작용할 때, 양친매성 및 소수성 특성 사이의 균형을 유지하는 능력은 또한 경사 방향 α-나선의 생물학적 활성에 책임이 있습니다(Harris et al. 2006 Liang et al. 2020). 다른 구조적 매개변수를 변경하지 않고 양친매성을 최적화하면 강화된 소수성 상호작용 및 막 친화성으로 인해 살균 활성 및 세포독성이 크게 증가했습니다(Takahashi et al. 2010).

기타 요인

이전 섹션에서 언급한 주요 요인 외에도 언급해야 할 사소한 요인이 많이 있습니다. 한 연구에 따르면 β-시트 펩타이드의 이량체화는 단량체성 펩타이드가 허용하는 것보다 소수성 막 코어에 더 깊은 침투를 촉진하여 AMP의 항균 활성을 증가시킬 수 있음을 보여주었습니다(Teixeira et al. 2012). 금속 이온의 추가는 나선 구조의 변화를 일으켜 나선의 소수성 영역과 AMP 활성에 영향을 줄 수 있습니다(Oard et al. 2006). 음이온성 펩타이드는 완전히 음전하를 띤 잔기로 구성되어 있지만 일부 AMP는 양이온성 금속 이온을 선택하여 염 다리를 형성함으로써 미생물막과 상호작용할 수 있습니다(Dashper et al. 2005 Dennison et al. 2018). pH는 AMP와 미생물막의 상호작용에서 다양한 역할을 합니다. 일부 연구에서는 pH의 변화가 AMP의 항균 활성에 상당한 영향을 미칠 수 있지만 pH도 박테리아의 막 지질 구성에 영향을 미치고 AMP에 대한 내성을 증가시킬 수 있음을 보여주었습니다(Dennison et al. 2016 Koo et al. 1998). 이황화 결합과 수소 결합이 천연 접힘 AMP의 안정성에 기여하고 두 유형의 결합 모두 접힘 안정성에 영향을 주어 AMP의 활성에 영향을 미치는 것으로 밝혀졌습니다(Ranade et al. 2020 Vila-Perelló et al. 2005 ). 이전 섹션에서 언급한 화학 결합 외에도 펩티드 성숙에 필요한 티오에테르 결합과 같은 몇 가지 다른 결합이 보고되었습니다(Pham et al. 2020 Wieckowski et al. 2015). 그러나 이러한 화학 결합과 AMP 간의 구조 및 활성 관계는 명확하지 않습니다. 이 관계를 보다 면밀히 검토하기 위해서는 향후 연구가 필요하다.


8: 펩티드 결합, 폴리펩티드 및 단백질 - 생물학

섹션 I - 클래스 정의

클래스 930은 완전히 분리 가능한 두 부분, 상호 참조 미술 컬렉션 10-320 및 다이제스트 500-822로 구성됩니다. 이 클래스는 적어도 4개의 지정된 명명된 아미노산에서 파생된 식별 가능한 펩타이드 또는 단백질 서열을 공개하는 특허 검색 영역으로 사용하기 위한 것입니다. 이러한 영역에 대한 배치 규칙은 다양하며 이 클래스의 검색은 선택 사항이지만 클래스 930을 검색하는 것이 유용합니다.

아트 컬렉션 10-320의 특허는 실제 아미노산 서열을 포함해야 합니다. 알려진 구조를 가진 펩타이드 또는 단백질 화합물에 대한 이름만 참조를 포함하는 특허는 포함되지 않습니다. 예를 들어, 인슐린의 아미노산 서열은 잘 알려져 있지만, 인슐린 구조로부터 적어도 4개의 아미노산의 서열이 특허에 나타나 있지 않는 한, 이는 이러한 기술 컬렉션에 포함되지 않는다.

다음 단계는 배치 및 검색과 관련이 있습니다.

(1) 변형되거나 특이한 아미노산을 포함하는 화합물(아트 컬렉션 20-25)은 모든 적절한 아트 컬렉션에 배치됩니다.

(2) 선형 펩티드에서 비펩티드 또는 비정상적인 펩티드 연결의 유일한 존재는 변형되거나 비정상적인 아미노산의 표시로 간주되지 않습니다. (아트 컬렉션 30 참조.)

(3) 방사성인 할로겐 함유 화합물에 대해서는 아트 컬렉션 22만 참조하십시오.

(4) 예술 컬렉션 24의 화합물에 포함된 황은 천연 아미노산, 시스테인, 시스틴, 메티오닌 중 하나 이상에서 자연적으로 발생하는 황이 아니거나 이에 추가되어야 합니다.

(5) 아트 컬렉션 30에는 사슬간 이황화 다리를 유일한 비펩티드 또는 비정상적인 펩티드 연결로 포함하는 펩티드가 포함되지 않습니다.

(6) 아트 콜렉션 200(박테리아), 220(기생), 220-224(viral0)에 포함된 화합물은 미생물과 상동인 것뿐입니다.

(7) 인접하지 않은 시스테인 잔기 사이에 시스-시스 이황화 가교를 포함하는 화합물은 아트 컬렉션 40-170에 적합한 이황화 가교를 포함하는 심방 나트륨 이뇨 펩티드, 바소프레신 ​​또는 기타 화합물을 제외하고 아트 컬렉션 280에 배치됩니다.

(8) 아트 컬렉션 270에는 사슬 내 이황화 다리로만 인해 순환하는 펩티드 또는 단백질이 포함되지 않으며 아트 컬렉션 40-170에 적합한 펩티드 또는 단백질도 포함되지 않습니다.

(9) 아트 컬렉션(320)이 불완전합니다. 이것은 효소 분해를 방지하기 위해 특별히 변형되었지만 다른 비주류 예술 컬렉션에 더 적절하게 배치되지 않은 화합물의 저장소로 의도되었습니다.

섹션 II - 다른 클래스와 이 클래스 내의 라인

(A) 상호 참조 미술 컬렉션

상호 참조 기술 컬렉션 10-320은 적어도 하나의 일반 펩티드 연결을 통해 공유 결합된 적어도 4개의 아미노산 서열로 구성된 식별 가능한 펩티드 또는 단백질을 개시하는 특허에 대한 검색 영역으로 사용하기 위한 것입니다.

이 클래스의 특성으로 인해 계층적 일정보다 학기 목록으로 간주하는 것이 중요합니다. 계층 구조의 분류 규칙은 미술 컬렉션 정의에 달리 명시되지 않는 한 또는 한 미술 컬렉션이 다른 컬렉션 아래 들여쓰기로 지정되지 않는 한 적용되지 않습니다.

따라서 이 클래스에서는 펩타이드 또는 단백질 화합물이 스케줄의 순서에 관계없이 모든 아트 컬렉션에 배치되며, 아트 컬렉션 정의의 개념에는 달리 명시되지 않는 한 화합물이 포함됩니다.

Digests 500-822는 미국 분류로 설정되고 있으며 유럽 특허청" C07K 5/00 - C07K 5/12B C07K 7/02 - C07K 7/10B C07K 7/50 - C07K 9/00F3/007K 및 1과 동등합니다. C07K 99/00B - C07K 99/84 분류.

유럽 ​​특허청(EPO)은 국제 특허 분류(IPC) 시스템을 기반으로 하는 분류 시스템을 사용합니다. EPO는 심사관이 미국 특허 분류 시스템에 "비공식" 또는 "알파" 분류를 추가하는 것과 유사한 방식으로 "비공식" 또는 "알파" 분류를 IPC에 추가할 수 있도록 합니다. "비공식"이 추가되면서 IPC는 유럽 특허 분류(EPC) 시스템이 됩니다.

미국(및 기타 국가) 특허가 공개되면 EPO 심사관은 검색 파일에 배치하기 위해 해당 특허를 받습니다. EPO 심사관은 배치를 위해 발행 문서에 인쇄된 IPC에 의존하지 않으며 각 문서를 새로 재분류합니다. 3자 협정의 결과, 미국은 정기적으로 EPO로부터 새로운 분류 데이터를 받습니다. 이 분류 데이터를 사용하면 첫 번째 단락에 인용된 EPO 분류와 동일하고 EPO 심사관이 파일에 넣은 동일한 미국 특허를 포함하는 요약 500 - 822를 미국 요약으로 설정할 수 있습니다.

이러한 다이제스트와 연결된 정의가 없습니다. 요약으로 분류되는 문서 유형의 전체 범위는 제목과 첨부된 메모입니다.

Digests 500-822는 분류 매뉴얼에 상주하는 미국 분류 시스템의 첫 번째 영역이며 모든 특허가 다른 특허청에서 미국인이 아닌 다른 검색 영역으로 분류된 분류 체계를 나타냅니다.

다이제스트 500-822의 생성과 분류 매뉴얼의 통합은 검색 영역으로 미국 특허를 포함하는 추가 데이터베이스의 효율성을 결정하기 위한 시험 프로그램입니다. 또한 미국 심사관이 EPC 분류를 검색할 수 있는 것은 이번이 처음입니다. 문서의 목적은 검색 영역이 유용할 수 있다고 생각되는 EPC의 다른 영역을 설정하는 것입니다.

Digests 500-822는 미국 분류 매뉴얼의 검색 영역에 대한 전통적인 표현과 일반적으로 일치하는 방식으로 제시되었습니다. 어떤 경우에는 EPC의 영역이 생략되거나 미국 심사관에게 익숙한 형식으로 배열되었습니다. 다른 경우에는 EPC 분류에 미국 특허가 포함되어 있지 않습니다. EPC에서 개념 검색을 완료하려면 일반 하위 클래스와 더 구체적인 들여쓰기 하위 클래스를 모두 검색하는 것이 좋습니다.

특허는 기존 방식(예: 파란색 전표, 기타 양도 또는 14B 카드)으로 이러한 분류에 추가될 수 있습니다. 그들은 분류 요청과 함께 문서 사본을 제출하는 현재 방법으로 삭제할 수 있습니다.

괄호 사이에 있는 각 요약의 끝에는 EPC 분류에 대해 제공된 요약으로 변환되는 EPC의 분류가 있습니다.IPC 버전과 EPC 버전을 구별하려면 IPC에 알파 명칭이 포함되어 있지 않다는 점만 유의하면 됩니다. 이 차이의 예는 다이제스트 610이며 C07K-99/22로 표시됩니다. 후자는 알파 문자가 없기 때문에 IPC 및 EPC 분류인 반면 C07K-99/22A(다이제스트 611)는 알파 지정자가 있으며 EPC에서만 찾을 수 있습니다. EPC 지정 C07K-99/에서 슬래시를 사용하는 것은 이 영역에 대해 IPC C07K-99에서 색상을 사용하는 것과 같습니다.

EPC의 현재 상태를 반영하는 형태로 이러한 다이제스트를 유지하기 위한 것입니다. 특허는 EPC로 분류되므로 새로 추가된 문서의 추가를 반영하도록 현재 요약을 업데이트합니다.

다이제스트 550-772 및 780-822에서 아미노산의 제거 또는 추가, 다른 아미노산에 의한 아미노산의 치환 또는 이러한 변형의 조합에 의해 변형된 서열은 결합된 변형 수가 다음보다 적을 때 모 펩티드로 분류됩니다. 상위 단편의 50% 이상. 5개 이상의 아미노산을 함유하는 이들 펩타이드의 단편은 상기 언급된 바와 같이 변형되거나 그렇지 않은 경우 모 펩타이드로 분류된다. 다이제스트 590, 630 및 680에서 괄호는 지정된 아미노산의 존재를 나타내는 데 사용되었습니다.

클래스 930(주 클래스 정의의 섹션 D)에 대한 용어집이 개발되었습니다. 용어집의 용어는 수업 전반에 걸쳐 일관되게 사용되었습니다. 다음 조건은 다이제스트 500-822에만 적용됩니다.

(1) 선형 펩타이드(DIGESTS 790-822)는 하이드록시 또는 메르캅토 아미노산의 메르캅토 그룹과 다른 아미노산(예: 펩타이드 락톤 등)의 카르복실 그룹을 통해 형성된 고리를 포함할 수 있지만 펩티드 연결을 통해서만 형성되는 고리를 포함하지 않습니다.

(2) 고리형 펩티드(DIGESTS 532-549)는 펩티드 연결을 통해서만 형성된 하나 이상의 고리를 포함하는 펩티드이며, 고리화는 정상 또는 비정상 펩티드 연결을 통해서만 발생할 수 있습니다(예: 2,4-디아미노- 부탄산 등. 고리의 하나 이상의 연결이 비펩티드 연결인 고리형 화합물은 선형 펩티드로 간주됩니다.

(C) 아미노산 약어

모든 클래스 930, 상호 참조 아트 컬렉션 10-320 및 다이제스트 500-822의 목적을 위해 다음 아미노산 약어가 적용됩니다.

약어 및 아미노산 이름

Ala = 알라닌 Arg = 아르기닌 Asn = 아스파라긴 Asp = 아스파르트산(아스파르트산염) Asx = 아스파르트산 또는 아스파라긴

Glu = 글루타민산(글루타메이트) Gln = 글루타민 Gix = 글루타민 또는 글루타민산 Gly = 글리신

Phe = 페닐알라닌 프로 = 프롤린

Thr = 트레오닌 Trp = 트립토판 Tyr = 티로신

섹션 III - 용어집

모든 클래스 930, 상호 참조 미술 컬렉션 10-320 및 다이제스트 500-822의 목적을 위해 다음 용어가 정의된 대로 적절합니다.

하나 이상의 아미노기 및 하나 이상의 카르복실기가 동일한 탄소 골격에 결합되고 아미노기의 질소 원자가 고리의 일부를 형성할 수 있는 화합물.

아미노산의 알파 아미노기와 다른 알파 아미노산의 1번 위치에 있는 카르복실기 사이에 존재합니다.

비정상적인 펩티드 연결

아미노산의 비알파-아미노기와 알파-아미노산의 1번 위치의 카르복실기 사이, 또는 한 아미노산의 알파-아미노기와 1번 위치가 아닌 다른 아미노산의 카르복실기 사이에 존재 아미노산.

하나 이상의 정상적인 펩티드 연결을 통해 결합된 4~100개 아미노산 단위의 서열을 포함하는 화합물.

100개 이상의 아미노산으로 구성된 아미노산 서열을 포함하는 화합물(그 중 적어도 2개는 서로 다름)은 대부분 정상적인 펩타이드 연결을 통해 결합됩니다.


단백질

단백질은 사슬로 배열된 단순한 분자의 여러 단위로 구성된 엄청나게 다양한 유기 분자의 또 다른 부류입니다. 모든 단백질은 아래 표시된 20개 아미노산의 조합으로 만들어집니다. 아래와 같이 20개의 아미노산 각각은 아미노기(-NH)에 결합된 중심 탄소(알파 탄소)를 가지고 있습니다.2 즉, 한쪽 끝에는 두 개의 수소에 결합된 질소)가 있고 다른 쪽 끝에는 카르복실기(-COOH)가 있습니다.

한 아미노산을 다른 아미노산과 구별하는 것은 알파 탄소(오른쪽에서 "R-그룹으로 지정됨)에도 결합된 원자의 측쇄입니다.

단백질의 1차 구조는 한 아미노산의 카르복실기를 다른 아미노산의 아미노기에 연결하는 펩티드 결합으로 이러한 20개 아미노산의 다양한 조합을 함께 연결함으로써 발생합니다.

이제 수십 또는 수백 개의 아미노산이 다양한 길이의 사슬로 연결되어 단백질의 1차 구조를 만든다고 상상해 보십시오. 단백질은 펩타이드 결합으로 함께 연결된 아미노산 사슬로 구성되어 있기 때문에 때때로 폴리펩타이드라고 합니다.


폴리펩티드 구조

폴리펩티드는 네 가지 수준 구조이며 다음과 같습니다.

기본 구조

1차 구조는 이황화 결합의 위치에 따른 폴리펩타이드 사슬의 아미노산 서열입니다. 폴리펩타이드의 1차 구조를 기록하려면 아미노산에 대한 세 글자 약어를 사용하여 아미노산 서열을 작성해야 합니다.

2차 구조

그것은 폴리펩티드의 국부적인 위치에 있는 아미노산의 정렬된 배열과 관련이 있습니다. 폴딩 패턴은 수소 결합의 도움으로 안정화됩니다.

두 가지 2차 구조는 알파 나선과 역평행 베타 주름 시트입니다. 정기 확인은 방대하지만 위에서 언급한 두 가지가 가장 안정적입니다.

  • α-나선 모든 펩티드 결합이 트랜스 형태인 오른쪽 나선입니다.
  • β 주름 시트 그것은 서로에 대해 역평행으로 확장되는 인접 사슬과 함께 확장된 폴리펩타이드 사슬을 가지고 있습니다. 모든 β-주름 시트는 트랜스 및 평면입니다. 인접한 폴리펩타이드 사슬 사이에 수소 결합이 발생할 수 있습니다.

3차 구조

3차 구조는 단일 폴리펩타이드 사슬에 3차원 원자 배열을 갖는다. 3차 구조는 시스테인의 측쇄 사이에 형성된 이황화 결합에 의해 유지됩니다.

그것은 두 개의 티올 그룹의 산화를 통해 형성되어 이황화 결합을 형성합니다.

4차 구조

그것은 여러 폴리 펩타이드 분자로 구성된 단백질을 설명하는 데 사용되는 용어입니다. 각 폴리펩타이드 분자를 단량체라고 합니다.

일반적으로 분자량이 50,000보다 큰 단백질에는 2개 이상의 비공유 연결된 단량체가 있습니다.

3차원 단백질의 단량체 배열이 4차 구조이기 때문에 4차 구조라고 합니다. 완벽한 예는 헤모글로빈 단백질입니다.

헤모글로빈은 각각 141개의 아미노산을 포함하는 2개의 α-사슬과 2개의 β-사슬을 포함하고 각각 146개의 아미노산을 포함하는 4개의 단량체를 가지고 있습니다. (4, 5, 6, 7)


BIO 140 - 인간 생물학 I - 교과서

/>
달리 명시되지 않는 한 이 저작물은 Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License에 따라 사용이 허가되었습니다.

이 페이지를 인쇄하려면:

화면 하단에 있는 프린터 아이콘을 클릭합니다.

출력물이 불완전합니까?

출력물에 페이지의 모든 내용이 포함되어 있는지 확인하십시오. 그렇지 않은 경우 다른 브라우저에서 이 가이드를 열고 인쇄해 보십시오(Internet Explorer가 더 잘 작동할 때도 있고, Chrome이 더 좋을 때도 있고, Firefox가 더 좋을 때도 있음).

3 장

인간 기능에 필수적인 유기 화합물

학습 목표

  • 인간 기능에 필수적인 4가지 유형의 유기 분자 식별
  • 유기 화합물의 공유 결합에 대한 탄소 친화성의 이면에 있는 화학을 설명합니다.
  • 3가지 탄수화물의 예를 제시하고 탄수화물의 체내 주요 기능 파악
  • 인간의 기능에 중요한 네 가지 유형의 지질에 대해 토론하십시오.
  • 단백질의 구조를 설명하고 인간 기능에 대한 단백질의 중요성에 대해 토론합니다.
  • 핵산의 구성 요소와 인간 기능에서 DNA, RNA 및 ATP의 역할 식별

유기 화합물은 일반적으로 수소, 일반적으로 산소 및 종종 다른 원소에 공유 결합된 탄소 원자 그룹으로 구성됩니다. 생물에 의해 만들어지며 전 세계의 토양과 바다, 상업 제품 및 인체의 모든 세포에서 발견됩니다. 인간의 구조와 기능에 가장 중요한 네 가지 유형은 탄수화물, 지질, 단백질 및 뉴클레오티드입니다. 이러한 화합물을 탐구하기 전에 먼저 탄소의 화학적 성질을 이해해야 합니다.

탄소의 화학

유기 화합물을 유비쿼터스하게 만드는 것은 탄소 코어의 화학적 성질입니다. 탄소 원자는 원자가 껍질에 4개의 전자가 있고 옥텟 규칙은 원자가 원자가 껍질을 8개 전자로 완료하는 방식으로 반응하는 경향이 있다는 것을 나타냅니다. 탄소 원자는 4개의 전자를 제공하거나 받아들여 원자가 껍질을 완성하지 않습니다. 대신, 그들은 공유 결합을 통해 전자를 쉽게 공유합니다.

일반적으로 탄소 원자는 다른 탄소 원자와 공유되어 종종 탄소 골격이라고 하는 긴 탄소 사슬을 형성합니다. 그러나 공유할 때 모든 전자를 서로 독점적으로 공유하지는 않습니다. 오히려 탄소 원자는 다양한 다른 원소와 전자를 공유하는 경향이 있으며 그 중 하나는 항상 수소입니다. 탄소와 수소 그룹을 탄화수소라고 합니다. 이 장의 나머지 부분에서 유기 화합물의 수치를 연구하면 화합물의 한 영역에 탄화수소 사슬이 있는 여러 가지를 볼 수 있습니다.

탄소는 4개의 "공백"을 채우기 위해 많은 조합이 가능합니다. 탄소는 유기 화합물의 특정 영역에 있는 산소나 질소 또는 기타 원자와 전자를 공유할 수 있습니다. 더욱이, 탄소 원자가 결합하는 원자는 또한 작용기의 일부일 수 있다. 작용기는 강한 공유 결합으로 연결된 원자 그룹이며 화학 반응에서 단일 단위로 기능하는 경향이 있습니다. 기능 그룹은 구성원이 분리될 가능성이 거의 없는 촘촘하게 짜여진 &ldquocliques&rdquo로 생각할 수 있습니다. 5가지 작용기는 인간 생리학에서 중요하며, 이들은 히드록실, 카르복실, 아미노, 메틸 및 포스페이트 기입니다(표 1).

표 1. 인간 생리학에서 중요한 작용기

기능 그룹 구조식 중요성
하이드록실 &mdashO&mdashH 수산기는 극성입니다. 이들은 이 장에서 논의된 네 가지 유형의 유기 화합물 모두의 구성 요소입니다. 그들은 탈수 합성 및 가수 분해 반응에 관여합니다.
카르복실 O&mdashC&mdashOH 카르복실기는 지방산, 아미노산 및 기타 여러 산에서 발견됩니다.
아미노 &mdashN&mdashH2 아미노산 그룹은 단백질의 빌딩 블록인 아미노산 내에서 발견됩니다.
메틸 &mdashC&mdashH3 인산염 그룹은 인지질과 뉴클레오티드 내에서 발견됩니다.

공유 결합에 대한 탄소 친화도는 많은 독특하고 비교적 안정적인 유기 분자가 더 크고 복잡한 분자를 쉽게 형성한다는 것을 의미합니다. 모든 큰 분자는 거대 분자(macro- = &ldquolarge&rdquo)라고 하며 이 섹션의 유기 화합물은 모두 이 설명에 맞습니다. 그러나 일부 거대분자는 단위체(mono- = &ldquoone&rdquo -mer = &ldquopart&rdquo)라고 하는 단일 단위의 여러 &ldquocopy&rdquo로 구성됩니다. 긴 목걸이의 구슬처럼 이 단량체는 공유 결합으로 연결되어 긴 중합체를 형성합니다(폴리- = &ldquomany&rdquo). 유기화합물 중 모노머와 폴리머의 예는 많다.

단량체는 탈수 합성에 관여하여 중합체를 형성합니다. 앞서 언급했듯이 이 반응은 물 분자를 방출합니다. 각 단량체는 다음과 같이 기여합니다. 하나는 수소 원자를 포기하고 다른 하나는 히드록실기를 포기합니다. 중합체는 가수분해에 의해 단량체로 분할됩니다(-분해 = &ldquorupture&rdquo). 단량체 사이의 결합은 물 분자의 기증을 통해 끊어지며, 이는 한 단량체에 수소 원자를 기여하고 다른 단량체에 히드록실 그룹을 제공합니다.

탄수화물

탄수화물이라는 용어는 &ldquo수화된 탄소&rdquo를 의미합니다. 수화 뿌리는 물을 나타냅니다. 탄수화물은 대부분의 탄수화물에서 탄소, 수소 및 산소로 구성된 분자이며, 수소와 산소는 물에서와 동일한 2:1 상대 비율로 발견됩니다. 사실, 탄수화물의 &ldquogeneric&rdquo 분자에 대한 화학식은 (CH2영형)N.

탄수화물은 &ldquosugars&rdquo를 의미하는 단어인 saccharides로 불립니다. 3가지 형태가 신체에서 중요합니다. 단당류는 탄수화물의 단량체입니다. 이당류(di- = &ldquotwo&rdquo)는 두 개의 단량체로 구성됩니다. 다당류는 폴리머이며 수백에서 수천 개의 모노머로 구성될 수 있습니다.

단당류

단당류는 탄수화물의 단량체입니다. 5개의 단당류는 신체에서 중요합니다. 이들 중 3개는 6탄당이며, 각각 6개의 탄소 원자를 포함하고 있기 때문에 그렇게 불립니다. 이들은 그림 1a에 표시된 포도당, 과당 및 갈락토오스입니다. 나머지 단당류는 각각 5개의 탄소 원자를 포함하는 2개의 오탄당입니다. 그들은 그림 1b에 표시된 리보스 및 데옥시리보스입니다.

이당류

이당류는 한 쌍의 단당류입니다. 이당류는 탈수 합성을 통해 형성되며 이들을 연결하는 결합을 글리코시드 결합(glyco- = &ldquosugar&rdquo)이라고 합니다. 세 가지 이당류(그림 2 참조)는 인간에게 중요합니다. 이들은 일반적으로 테이블 설탕 유당 또는 유당과 맥아당 또는 맥아 설탕이라고하는 자당입니다. 일반적인 이름에서 알 수 있듯이 식단에서 섭취하지만 몸에서 직접 사용할 수는 없습니다. 대신 소화관에서 가수분해를 통해 구성 요소인 단당류로 분할됩니다.

그림 2: 세 가지 중요한 이당류는 모두 탈수 합성에 의해 형성됩니다.

이당류의 형성을 관찰하려면 아래에 링크된 비디오를 시청하십시오. 물이 글리코시드 결합을 만나면 어떻게 됩니까?

다당류

다당류는 몇 천 개 또는 그 이상의 단당류를 포함할 수 있습니다. 세 가지가 신체에 중요합니다(그림 3).

  • 전분은 포도당의 중합체입니다. 그들은 아밀로오스라고 하는 긴 사슬이나 아밀로펙틴이라고 하는 분지 사슬에서 발생하며, 둘 다 식물성 식품에 저장되어 비교적 소화하기 쉽습니다.
  • 글리코겐은 또한 포도당의 중합체이지만 동물의 조직, 특히 근육과 간에 저장됩니다. 도축 후 동물 조직에 글리코겐이 거의 남아 있지 않기 때문에 식이 탄수화물로 간주되지 않지만 인체는 근육과 간에 과량의 포도당을 글리코겐으로 다시 저장합니다.
  • 녹색 식물의 세포벽을 구성하는 주성분인 다당류인 셀룰로오스는 'ldquofiber'라고 불리는 식물성 식품의 성분입니다. 사람의 경우 셀룰로오스/섬유소는 소화되지 않지만 식이섬유는 많은 건강상의 이점이 있습니다. 포만감을 주어 덜 먹도록 돕고, 건강한 소화관을 촉진하며, 섬유질이 많은 식단은 심장 질환 및 일부 형태의 암 위험을 줄이는 것으로 생각됩니다.

그림 3. 세 가지 중요한 다당류는 전분, 글리코겐 및 섬유질입니다.

탄수화물의 기능

몸은 식물성 식품에서 탄수화물을 얻습니다. 곡물, 과일, 콩류 및 기타 야채는 유제품에서 발견되지만 유당은 인간 식단에서 대부분의 탄수화물을 제공합니다.

대부분의 신체 세포는 연료로 다른 유기 화합물을 분해할 수 있지만 모든 신체 세포는 포도당을 사용할 수 있습니다. 더욱이 뇌, 척수, 말초신경계를 통한 신경세포(뉴런)는 적혈구 뿐만 아니라 포도당만을 연료로 사용할 수 있다. 포도당이 에너지로 분해될 때 ATP로 더 잘 알려진 아데노신 삼인산 분자가 생성됩니다. ATP(아데노신 삼인산)는 리보오스 당, 아데닌 염기 및 3개의 인산기로 구성됩니다. ATP는 인산 결합이 끊어지면 자유 에너지를 방출하여 세포에 준비된 에너지를 공급합니다. 산소(O)가 있으면 더 많은 ATP가 생성됩니다.2) 산소를 사용하지 않는 경로보다 포도당의 에너지를 ATP에 저장된 에너지로 전환하는 전체 반응은 다음과 같이 쓸 수 있습니다.

중요한 연료 공급원인 것 외에도 탄수화물은 세포 구조에 매우 소량으로 존재합니다. 예를 들어, 일부 탄수화물 분자는 단백질과 결합하여 당단백질을 생성하고, 다른 분자는 지질과 결합하여 당지질을 생성합니다. 이 두 분자는 모두 신체 세포의 내용물을 둘러싸고 있는 막에서 발견됩니다.

지질

지질은 대부분 탄화수소로 구성된 매우 다양한 화합물 그룹 중 하나입니다. 그들이 포함하는 소수의 산소 원자는 종종 분자의 주변부에 있습니다. 비극성 탄화수소는 모든 지질을 소수성으로 만듭니다. 물에서 지질은 진정한 용액을 형성하지 않지만 잘 섞이지 않는 용액의 혼합물에 대한 용어인 에멀젼을 형성할 수 있습니다.

트리글리세리드

트리글리세리드는 가장 일반적인 식이 지질 그룹 중 하나이며 신체 조직에서 가장 많이 발견되는 유형입니다. 일반적으로 지방이라고 하는 이 화합물은 두 가지 유형의 분자가 합성되어 형성됩니다(그림 4).

  • 트리글리세리드의 핵심에 있는 글리세롤 백본은 3개의 탄소 원자로 구성됩니다.
  • 3개의 지방산, 반대쪽 끝에 카르복실기와 메틸기가 있는 탄화수소의 긴 사슬이 글리세롤의 각 탄소에서 뻗어 있습니다.

트리글리세리드

그림 4: 트리글리세리드는 탈수 합성을 통해 3개의 지방산에 부착된 글리세롤로 구성됩니다. 글리세롤은 수소 원자를 포기하고 지방산의 카르복실기는 각각 수산기를 포기합니다.

트리글리세리드는 탈수 합성을 통해 형성됩니다. 글리세롤은 각 결합의 수산기에서 수소 원자를 포기하고 각 지방산 사슬의 카르복실기는 수산기를 포기합니다. 총 3개의 물 분자가 방출됩니다.

길이를 따라 어디에도 이중 탄소 결합이 없고 따라서 최대 수의 수소 원자를 포함하는 지방산 사슬을 포화 지방산이라고 합니다. 이 직선형의 단단한 사슬은 서로 단단히 묶여 있으며 실온에서 고체 또는 반고체입니다(그림 5a). 버터와 라드가 그 예이며 스테이크나 자신의 몸에서 발견되는 지방도 마찬가지입니다. 대조적으로, 하나의 이중 탄소 결합을 가진 지방산은 그 결합에서 꼬입니다(그림 5b). 따라서 이러한 단일불포화지방산은 서로 단단히 묶일 수 없으며 실온에서 액체입니다. 고도불포화지방산은 2개 이상의 이중탄소결합을 포함하고 있으며 상온에서도 액체이다. 올리브 오일과 같은 식물성 오일은 일반적으로 단일 및 다중 불포화 지방산을 모두 포함합니다.

지방산 모양

그림 5: 지방산의 포화 수준은 모양에 영향을 미칩니다. (a) 포화 지방산 사슬은 직선입니다. (b) 불포화 지방산 사슬이 꼬여 있습니다.

포화 지방산이 많이 함유된 식단은 심장 질환의 위험을 증가시키는 반면, 불포화 지방산이 많은 식단은 위험을 줄이는 것으로 생각됩니다. 이것은 연어와 같은 냉수 물고기에서 발견되는 오메가-3 불포화 지방산에 특히 해당됩니다. 이 지방산은 메틸기의 세 번째 탄화수소(분자의 오메가 말단이라고 함)에 첫 번째 이중 탄소 결합을 가지고 있습니다.

마침내, 트랜스 일부 스틱 및 욕조 마가린을 포함한 일부 가공 식품에서 발견되는 지방산은 포화 지방산보다 심장과 혈관에 훨씬 더 해로운 것으로 생각됩니다. 트랜스 지방은 부분적으로 수소화된 지방을 생성하기 위해 화학적으로 처리될 때 불포화 지방산(예: 옥수수 기름)에서 생성됩니다.

그룹으로서 트리글리세리드는 신체의 주요 연료 공급원입니다. 휴식을 취하거나 잠을 잘 때 생존을 유지하는 데 사용되는 에너지의 대부분은 지방(지방) 조직에 저장된 트리글리세리드에서 파생됩니다. 트리글리세리드는 또한 정원 가꾸기 또는 하이킹과 같은 길고 느린 신체 활동에 연료를 공급하고 격렬한 신체 활동에 적당한 비율의 에너지를 제공합니다. 식이 지방은 또한 비극성 지용성 비타민 A, D, E, K의 흡수와 수송을 돕습니다. 또한 저장된 체지방은 신체의 뼈와 내장을 보호하고 완충하며 체온을 유지하는 단열재 역할을 합니다.

지방산은 또한 세포막에서 발견되는 당-지방 화합물인 당지질의 구성 요소입니다. 지단백질은 소수성 트리글리세리드가 체액으로 수송하기 위해 단백질 외피에 포장된 화합물입니다.

인지질

인지질은 이름에서 알 수 있듯이 지질의 글리세롤 성분과 인 분자 사이의 결합입니다. 사실 인지질은 트리글리세리드와 구조가 유사합니다. 그러나 3개의 지방산을 갖는 대신 인지질은 2개의 지방산 사슬을 갖는 글리세롤인 디글리세리드에서 생성됩니다(그림 6). 글리세롤의 세 번째 결합 부위는 포스페이트 그룹에 의해 흡수되며, 이는 차례로 분자의 극성 "헤드" 영역에 부착됩니다. 트리글리세리드는 비극성이며 소수성임을 상기하십시오. 이것은 인지질 화합물의 지방산 부분에 대해 여전히 유효합니다. 그러나 화합물의 머리 부분에 있는 인산염 함유 그룹은 극성이므로 친수성입니다. 즉, 분자의 한쪽 끝은 기름과 상호 작용할 수 있고 다른 쪽 끝은 물과 상호 작용할 수 있습니다. 이것은 인지질을 이상적인 유화제, 즉 수성 액체에서 지방을 분산시키는 데 도움이 되는 화합물로 만들고 세포막의 구성 요소로서 세포 내부의 수분과 세포 외부의 수분 용액 모두와 상호 작용할 수 있도록 합니다.

기타 중요한 지질

그림 6: (a) 인지질은 2개의 지방산, 글리세롤 및 인산염 그룹으로 구성됩니다. (b) 스테롤은 고리 모양의 지질입니다. 여기에 표시된 것은 콜레스테롤입니다. (c) 프로스타글란딘은 불포화 지방산에서 파생됩니다. 프로스타글란딘 E2(PGE2)는 수산기와 카르복실기를 포함합니다.

스테로이드 화합물(스테롤이라고 함)은 다양한 다른 원자 및 분자에 결합된 4개의 탄화수소 고리 세트를 기초로 합니다(그림 6b 참조). 식물과 동물 모두 스테롤을 합성하지만 인간의 구조와 기능에 가장 중요한 기여를 하는 유형은 인간과 동물의 간에서 합성되며 대부분의 동물성 식품에도 존재하는 콜레스테롤입니다. 다른 지질과 마찬가지로 콜레스테롤 탄화수소는 이를 소수성으로 만들지만 친수성인 극성 하이드록실 헤드를 가지고 있습니다. 콜레스테롤은 식이 지방을 유화시키는 데 도움이 되는 화합물인 담즙산의 중요한 구성 요소입니다. 사실 뿌리라는 단어는 &ndash는 담즙을 나타냅니다. 콜레스테롤은 또한 많은 호르몬의 빌딩 블록으로, 신체가 멀리 떨어진 부위의 과정을 조절하기 위해 방출하는 신호 분자입니다. 마지막으로 인지질과 마찬가지로 콜레스테롤 분자는 소수성 및 친수성 영역이 세포 안팎으로 물질의 흐름을 조절하는 데 도움이 되는 세포막에서 발견됩니다.

프로스타글란딘

호르몬과 마찬가지로 프로스타글란딘은 신호 전달 분자 그룹 중 하나이지만 프로스타글란딘은 불포화 지방산에서 파생됩니다(그림 6c 참조). 생선에서 발견되는 오메가-3 지방산이 유익한 한 가지 이유는 특정 프로스타글란딘의 생성을 자극하여 혈압과 염증의 측면을 조절하여 심장 질환의 위험을 줄이는 데 도움이 되기 때문입니다. 프로스타글란딘은 또한 신경을 통증에 민감하게 만듭니다. 비스테로이드성 항염증제(NSAID)라고 하는 진통제의 한 종류는 프로스타글란딘의 효과를 감소시켜 작용합니다.

단백질을 근육 조직과 연관시킬 수 있지만 사실 단백질은 모든 조직과 기관의 중요한 구성 요소입니다. 단백질은 펩타이드 결합으로 연결된 아미노산으로 구성된 유기 분자입니다. 단백질에는 기저 조직을 보호하는 피부 표피의 케라틴, 피부 진피, 뼈, 뇌와 척수를 덮는 수막에서 발견되는 콜라겐이 포함됩니다. 단백질은 또한 소화관의 소화 효소, 항체, 뉴런이 다른 세포와 통신하는 데 사용하는 신경 전달 물질, 특정 신체 기능을 조절하는 펩티드 기반 호르몬(예: 성장 호르몬 ). 탄수화물과 지질은 탄화수소와 산소로 구성되어 있지만 모든 단백질에는 탄소, 수소 및 산소 외에 질소(N)도 포함되어 있으며 많은 단백질에는 황(S)도 포함되어 있습니다.

단백질의 미세구조

단백질은 아미노산이라고 불리는 질소 함유 단량체로 구성된 중합체입니다. NS 아미노산 는 가변 측쇄와 함께 아미노기와 카르복실기로 구성된 분자입니다. 단지 20개의 서로 다른 아미노산이 인간의 구조와 기능에 중요한 수천 개의 서로 다른 단백질 거의 모두에 기여합니다. 신체 단백질은 이러한 20가지 아미노산 단량체 중 수십에서 수백 가지의 독특한 조합을 포함합니다. 20개의 아미노산은 모두 유사한 구조를 공유합니다(그림 7). 모두 다음이 결합된 중심 탄소 원자로 구성됩니다.

  • 수소 원자
  • 알칼리성(염기성) 아미노기 NH2 (표 1 참조)
  • 산성 카르복실기 COOH(표 1 참조)
  • 변수 그룹

아미노산의 구조

모든 아미노산에는 산(카르복실기)과 염기(아미노기)가 모두 포함되어 있습니다(아민 = &ldquo질소 함유&rdquo). 이러한 이유로 그들은 신체가 산과 염기 균형을 조절하는 데 도움이 되는 우수한 완충액을 만듭니다. 20개의 아미노산을 서로 구별하는 것은 측쇄 또는 R-그룹이라고 하는 가변 그룹입니다. 이 그룹은 크기가 다양할 수 있으며 극성 또는 비극성일 수 있어 각 아미노산에 고유한 특성을 부여합니다. 예를 들어, 두 개의 아미노산 mdashcysteine과 methionine mdash의 측쇄에는 황이 포함되어 있습니다. 유황은 수소 결합에 쉽게 참여하지 않는 반면 다른 모든 아미노산은 참여합니다. 이 변형은 시스테인과 메티오닌을 포함하는 단백질이 조립되는 방식에 영향을 미칩니다.

아미노산은 탈수 합성을 통해 결합하여 단백질 중합체를 형성합니다(그림 8). 아미노산을 함께 유지하는 독특한 결합을 펩티드 결합이라고 합니다. 펩티드 결합은 탈수 합성에 의해 형성되는 두 아미노산 사이의 공유 결합입니다. 실제로 펩타이드는 아미노산의 매우 짧은 사슬입니다. 약 100개 미만의 아미노산을 함유하는 가닥은 일반적으로 단백질이라기 보다는 폴리펩티드로 지칭된다.

신체는 다른 분자의 구성 요소에서 대부분의 아미노산을 합성할 수 있지만 9개는 합성할 수 없으며 음식으로 섭취해야 합니다. 이들은 필수 아미노산으로 알려져 있습니다.

단백질 구성에 사용할 수 있는 유리 아미노산은 세포 내 아미노산 풀에 존재한다고 합니다. 세포 내의 구조는 단백질을 조립할 때 이러한 아미노산을 사용합니다. 그러나 특정 필수 아미노산이 아미노산 풀에 충분한 양으로 제공되지 않으면 이를 포함하는 단백질 합성이 느려지거나 중단될 수 있습니다.

펩티드 결합

그림 8: 서로 다른 아미노산이 함께 결합하여 탈수 합성을 통해 펩티드, 폴리펩티드 또는 단백질을 형성합니다. 아미노산 사이의 결합은 펩타이드 결합입니다.

단백질의 모양

포크로 수프를 먹을 수 없고 숟가락으로 고기를 찌를 수 없는 것처럼 단백질의 모양은 그 기능에 필수적입니다. 단백질의 모양은 가장 근본적으로 그것이 만들어지는 아미노산의 서열에 의해 결정됩니다(그림 9a). 그 서열을 단백질의 1차 구조라고 합니다.

단백질의 모양

그림 9: (a) 1차 구조는 폴리펩티드 사슬을 구성하는 아미노산의 서열입니다. (b) 알파-나선 또는 베타-주름 시트의 형태를 취할 수 있는 2차 구조는 원래 폴리펩티드 가닥의 다른 영역에 있는 아미노산 사이의 수소 결합에 의해 유지됩니다. (c) 3차 구조는 2차 구조의 추가 접힘 및 결합의 결과로 발생합니다. (d) 4차 구조는 2개 이상의 3차 하위 단위 간의 상호 작용 결과로 발생합니다. 여기에 표시된 예는 신체 조직에 산소를 운반하는 적혈구의 단백질인 헤모글로빈입니다.

일부 폴리펩타이드는 선형 사슬로 존재하지만, 대부분은 폴리펩타이드의 다른 영역에서 특성이 다른 아미노산 사이에 결합이 일어날 때 형성되는 보다 복잡한 2차 구조로 꼬이거나 접혀 있습니다. 가장 일반적인 2차 구조는 알파 나선이라고 하는 나선입니다. 실의 길이를 잡고 나선형으로 비틀면 모양이 유지되지 않습니다. 유사하게, 아미노산 가닥은 동일한 가닥의 서로 다른 영역 사이에 다리를 만드는 수소 결합의 도움 없이는 안정적인 나선 모양을 유지할 수 없습니다(그림 9b 참조). 덜 일반적으로, 폴리펩타이드 사슬은 베타-주름 시트를 형성할 수 있으며, 여기서 수소 결합은 다시 접혀진 단일 폴리펩타이드의 다른 영역 사이 또는 2개 이상의 인접한 폴리펩타이드 사슬 사이에 다리를 형성합니다.

단백질의 2차 구조는 단백질의 3차 구조라고 하는 조밀한 3차원 모양으로 추가로 접힙니다(그림 9c 참조). 이 구성에서 1차 사슬에서 매우 멀리 떨어져 있던 아미노산은 수소 결합을 통해, 또는 시스테인을 함유한 단백질에서는 이황화 결합을 통해 매우 가까워질 수 있습니다. 이황화 결합은 폴리펩타이드의 황 원자 사이의 공유 결합입니다. 종종 2개 이상의 개별 폴리펩티드가 결합하여 4차 구조의 훨씬 더 큰 단백질을 형성합니다(그림 9d 참조). 4차 구조를 형성하는 폴리펩타이드 서브유닛은 동일하거나 상이할 수 있다. 예를 들어, 적혈구에서 발견되는 단백질인 헤모글로빈은 4개의 3차 폴리펩타이드로 구성되며, 그 중 2개는 알파 사슬이라고 하고 2개는 베타 사슬이라고 합니다.

극도의 열, 산, 염기 및 기타 특정 물질에 노출되면 단백질이 변성됩니다. 변성 물리적 또는 화학적 수단을 통해 분자 구조의 변화입니다. 변성된 단백질은 기능적 형태를 잃고 더 이상 기능을 수행할 수 없습니다. 단백질 변성의 일상적인 예는 산성 레몬 주스가 첨가될 때 우유가 응고되는 것입니다.

기능에 대한 단백질의 모양의 기여는 아무리 강조해도 지나치지 않습니다. 예를 들어, 근육 조직을 구성하는 단백질 가닥의 길고 가느다란 모양은 수축(단축) 및 이완(신장) 능력에 필수적입니다. 또 다른 예로서, 뼈에는 뼈 미네랄이 침착되는 스캐폴딩 역할을 하는 콜라겐이라는 단백질의 긴 실이 포함되어 있습니다. 섬유질 단백질이라고 하는 이 길쭉한 단백질은 강하고 내구성이 있으며 일반적으로 소수성입니다.

대조적으로, 구형 단백질은 반응성이 높고 친수성인 경향이 있는 구형 또는 구형입니다. 적혈구에 포장된 헤모글로빈 단백질이 그 예이지만(그림 9d 참조) 구형 단백질은 몸 전체에 풍부하여 대부분의 신체 기능에서 중요한 역할을 합니다. 이전에 단백질 촉매로 도입된 효소가 그 예입니다. 다음 섹션에서는 효소의 작용에 대해 자세히 살펴봅니다.

단백질은 효소로서의 기능

종이를 타이핑하려고 할 때 랩톱의 키를 누를 때마다 응답을 받기까지 6-7분의 지연이 있었다면 아마도 새 랩톱을 얻게 될 것입니다. 마찬가지로 화학 반응을 촉매하는 효소가 없으면 인체는 기능을 하지 못합니다. 효소가 기능하기 때문에 기능합니다.

기질이 효소에 결합할 때 효소 반응&mdash효소에 의해 촉매되는 화학 반응&mdash시작합니다. NS 기질 효소 반응의 반응물입니다. 이것은 활성 부위로 알려진 효소 영역에서 발생합니다(그림 10). 주어진 효소는 단 한 가지 유형의 화학 반응을 촉매합니다. 특이성이라고 하는 이 특성은 특정 모양과 전하를 가진 기질이 해당 기질에 해당하는 활성 부위에만 결합할 수 있다는 사실에 기인합니다.

효소 반응의 단계

그림 10: (a) 기질은 효소의 활성 부위에 접근합니다. (b) 기질은 활성 부위에 결합하여 효소와 기질 복합체를 생성합니다. (c) 효소 및 기질 복합체 내부의 변화는 기질의 상호작용을 촉진합니다. (d) 생성물이 방출되고 효소가 원래의 형태로 돌아가 다른 효소 반응을 촉진할 준비가 됩니다.

기질의 결합은 효소&ndash기질 복합체를 생성합니다. 효소와 기질 복합체가 일련의 일시적이고 가역적인 변화를 겪기 때문에 부분적으로 효소가 화학 반응 속도를 높이는 것 같습니다. 이는 기질이 상호 작용을 촉진하기 위한 최적의 위치에서 서로를 향하도록 합니다. 이것은 증가된 반응 속도를 촉진합니다. 그런 다음 효소는 제품을 방출하고 원래 모양으로 돌아갑니다. 그러면 효소는 다시 이 과정에 참여할 수 있으며 기질이 남아 있는 한 계속 그렇게 할 것입니다.

단백질의 다른 기능

단백질 바, 분말 및 쉐이크에 대한 광고는 모두 단백질이 근육 조직을 구축, 복구 및 유지하는 데 중요하다고 말하지만 단백질은 피부에서 뇌 세포에 이르기까지 모든 신체 조직에 기여한다는 사실입니다. 또한 특정 단백질은 신체 기능을 조절하는 데 도움이 되는 화학적 메신저인 호르몬으로 작용합니다. 예를 들어 성장 호르몬은 다른 역할 중에서 골격 성장에 중요합니다.

앞서 언급한 바와 같이 염기성 및 산성 성분은 단백질이 산&염기 균형을 유지하는 완충제 역할을 할 수 있도록 하지만 체액&전해질 균형을 조절하는 데도 도움이 됩니다. 단백질은 체액을 끌어당기고 혈액, 세포 및 세포 사이의 공간에 있는 단백질의 건강한 농도는 이러한 다양한 "구획"의 체액 균형을 보장하는 데 도움이 됩니다. 또한 세포막의 단백질은 전해질을 세포 안팎으로 운반하는 데 도움이 됩니다. 세포, 이러한 이온을 건강한 균형으로 유지합니다. 지질과 마찬가지로 단백질은 탄수화물과 결합할 수 있습니다. 따라서 그들은 신체에서 많은 기능을 하는 당단백질 또는 프로테오글리칸을 생성할 수 있습니다.

탄수화물과 지방 섭취가 부족하고 글리코겐과 지방 조직의 저장이 고갈되면 신체는 단백질을 에너지로 사용할 수 있습니다. 그러나 기능적 조직 외에는 단백질의 저장 장소가 없기 때문에 단백질을 에너지로 사용하면 조직이 파괴되고 신체가 낭비된다.

뉴클레오티드

인간의 구조와 기능에 중요한 네 번째 유형의 유기 화합물은 뉴클레오티드입니다(그림 11). 뉴클레오티드는 3개의 소단위로 구성된 유기 화합물 부류 중 하나입니다.

  • 하나 이상의 인산기
  • 오탄당: 데옥시리보스 또는 리보스
  • 질소 함유 염기: 아데닌, 시토신, 구아닌, 티민 또는 우라실

뉴클레오티드는 핵산(DNA 또는 RNA) 또는 에너지 화합물인 아데노신 삼인산으로 조립될 수 있습니다.

뉴클레오티드

그림 11: (a) 모든 뉴클레오티드의 빌딩 블록은 하나 이상의 인산염 그룹, 5탄당 및 질소 함유 염기입니다. (b) 뉴클레오티드의 질소 함유 염기. (c) DNA와 RNA의 두 5탄당 당.

핵산

핵산은 오탄당의 유형이 다릅니다. 디옥시리보핵산(DNA)은 유전 정보를 저장하는 뉴클레오티드입니다. DNA는 디옥시리보스(리보스보다 산소 원자가 1개 적기 때문에 소위)와 인산염 그룹 1개와 질소 함유 염기 1개를 포함합니다. DNA 염기의 &ldquo선택&rdquo는 아데닌, 시토신, 구아닌 및 티민입니다. 리보핵산(RNA)은 유전자 코드를 단백질로 나타내는 데 도움이 되는 리보스 함유 뉴클레오티드입니다. RNA는 리보오스, 1개의 인산기, 1개의 질소 함유 염기를 포함하지만 RNA의 염기는 아데닌, 시토신, 구아닌, 우라실이다.

그림 12: DNA 이중 나선에서 두 가닥은 구성 요소 뉴클레오티드의 염기 사이에 수소 결합을 통해 부착됩니다.

질소 함유 염기인 아데닌과 구아닌은 퓨린으로 분류됩니다. 퓨린은 여러 개의 질소 원자를 수용하는 이중 고리 구조의 질소 함유 분자입니다. 염기 시토신, 티민(DNA에서만 발견됨) 및 우라실(RNA에서만 발견됨)은 피라미드입니다. 피라미드는 단일 고리 구조의 질소 함유 염기입니다.

한 핵산 단량체의 5탄당 당과 다른 핵산 단량체의 인산염 그룹 사이의 탈수 합성에 의해 형성된 결합은 질소 함유 염기 성분이 돌출되는 "백본"을 형성합니다. DNA에서 두 개의 이러한 백본은 수소 결합을 통해 돌출된 염기에 부착됩니다. 이러한 비틀림은 이중 나선으로 알려진 모양을 형성합니다(그림 12). DNA 가닥 내의 질소 함유 염기 서열은 아미노산을 단백질로 조립하는 과정에서 세포에 지시하는 분자 코드 역할을 하는 유전자를 형성합니다. 인간의 DNA에는 거의 22,000개의 유전자가 있으며 각 세포의 핵 내부에 있는 46개의 염색체에 잠겨 있습니다(발달 중에 핵을 잃는 적혈구 제외). 이 유전자는 하나의 몸을 만들기 위한 유전 암호를 가지고 있으며 일란성 쌍둥이를 제외한 각 개인마다 고유합니다.

대조적으로, RNA는 염기가 박힌 당-인산 백본의 단일 가닥으로 구성됩니다. 메신저 RNA(mRNA)는 단백질 합성 중에 생성되어 DNA에서 세포질인 리보솜에 있는 세포의 단백질 제조 공장으로 유전적 지시를 전달합니다.

아데노신 삼인산

뉴클레오티드 아데노신 삼인산(ATP)은 리보스 당, 아데닌 염기 및 3개의 인산염 그룹으로 구성됩니다(그림 13). ATP는 3개의 인산염을 연결하는 2개의 공유 결합이 상당한 양의 위치 에너지를 저장하기 때문에 고에너지 화합물로 분류됩니다. 신체에서 이러한 고에너지 결합에서 방출되는 에너지는 근육 수축에서 세포 안팎으로 물질 수송, 동화 화학 반응에 이르기까지 신체 활동에 연료를 공급하는 데 도움이 됩니다.

아데노신 삼인산(ATP)의 구조

ATP에서 인산기가 절단되면 생성물은 아데노신이인산(ADP)과 무기인산(P)이다.NS). 이 가수분해 반응은 다음과 같이 쓸 수 있습니다.

두 번째 인산염을 제거하면 아데노신 일인산(AMP)과 2개의 인산염 그룹이 남습니다. 다시 말하지만, 이러한 반응은 또한 인산염-인산염 결합에 저장된 에너지를 방출합니다. ADP가 인산화를 겪을 때와 마찬가지로 가역적입니다. 인산화는 유기 화합물에 인산염 그룹을 추가하는 것인데, 이 경우 ATP가 생성됩니다. 이러한 경우 가수분해 과정에서 방출된 동일한 수준의 에너지를 탈수 합성에 재투자해야 합니다.

세포는 또한 ATP에서 다른 유기 화합물로 인산기를 전달할 수 있습니다. 예를 들어 포도당이 처음 세포에 들어갈 때 ATP에서 인산기가 옮겨져 포도당 인산(C6시간12영형6&mdashP) 및 ADP. 포도당이 이러한 방식으로 인산화되면 글리코겐으로 저장되거나 즉각적인 에너지로 대사될 수 있습니다.

장 검토

인간 기능에 필수적인 유기 화합물에는 탄수화물, 지질, 단백질 및 뉴클레오티드가 포함됩니다. 이 화합물은 탄소와 수소를 모두 포함하기 때문에 유기물이라고 합니다. 유기 화합물의 탄소 원자는 수소 및 기타 원자, 일반적으로 산소, 때로는 질소와 전자를 쉽게 공유합니다. 탄소 원자는 또한 카르복실, 히드록실, 아미노 또는 포스페이트와 같은 하나 이상의 작용기와 결합할 수 있습니다. 단량체는 유기 화합물의 단일 단위입니다. 그들은 탈수 합성에 의해 결합하여 중합체를 형성하고, 이는 차례로 가수분해에 의해 분해될 수 있습니다.

탄수화물 화합물은 필수 신체 연료를 제공합니다. 그들의 구조적 형태는 포도당과 같은 단당류, 유당과 같은 이당류, 전분(포도당 중합체), 글리코겐(포도당 저장 형태) 및 섬유를 포함한 다당류를 포함합니다. 모든 신체 세포는 포도당을 연료로 사용할 수 있습니다. 산화 환원 반응을 통해 ATP로 전환됩니다.

지질은 신체 연료를 제공하는 소수성 화합물이며 많은 생물학적 화합물의 중요한 구성 요소입니다. 트리글리세리드는 신체에서 가장 풍부한 지질이며 3개의 지방산 사슬에 부착된 글리세롤 백본으로 구성됩니다. 인지질은 분자 머리에 인산염 그룹이 부착된 디글리세리드로 구성된 화합물입니다. 그 결과 극성 및 비극성 영역이 있는 분자가 생성됩니다. 스테로이드는 4개의 탄화수소 고리로 구성된 지질입니다. 가장 중요한 것은 콜레스테롤입니다. 프로스타글란딘은 불포화 지방산에서 파생된 신호 분자입니다.

단백질은 모든 신체 조직의 중요한 구성 요소입니다. 그들은 펩타이드 결합으로 연결된 질소를 포함하는 아미노산이라는 단량체로 구성됩니다. 단백질 모양은 기능에 매우 중요합니다. 대부분의 신체 단백질은 구형입니다. 예는 화학 반응을 촉매하는 효소입니다.

뉴클레오티드는 하나 이상의 인산염 그룹, 5탄당 및 질소 함유 염기의 세 가지 구성 요소가 있는 화합물입니다. DNA와 RNA는 단백질 합성에 작용하는 핵산입니다. ATP는 신체의 기본 에너지 전달 분자입니다. 인산염의 제거 또는 추가는 에너지를 방출하거나 투자합니다.