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아미노산의 마지막 무거운 원자는 무엇입니까?

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저는 전기공학자이고 생물정보학에 대해 배우고 있습니다. 나는 단백질의 활성 부위를 찾기 위해 마지막 무거운 원자를 사용하는 이 논문을 읽고 있었는데, 무거운 원자는 무엇일까요? 수소를 제외한 모든 원자인가? 탄소보다 무거운 원자? 그리고 마지막 무거운 원자가 무엇인지 어떻게 알 수 있습니까?

기사: http://bioinformatics.oxfordjournals.org/content/early/2014/11/08/bioinformatics.btu746.full.pdf+html

Materials and Methods 2.1.1 개별 표현 및 모집단 초기화에서 마지막 중원자에 대해 설명합니다.


Roland의 의견에서 언급했듯이 이 용어는 일반적이지 않으며 언급된 논문의 작성자가 처음 사용했습니다(또한 Roland가 의견에서 언급한 패키지 - STING).

이 링크에서 아미노산 측쇄에서 아마도 가장 원위의 비수소(N, C, O, S) 원자인 마지막 중원자의 정의를 찾을 수 있습니다.

$$egin{array}{|c|c|c|c|} hline Ala : C_eta & Asp : O_{delta^2} &Trp : C_{eta^2} &Asn : N_{delta^2} hline Lys : N_zeta & Glu : O_{epsilon^2} & Ser : O_gamma & Gln : N_{ 엡실론^2} hline Cys : S_gamma & His : N_{epsilon^2} & Tyr : O_eta & Val : C_{gamma^2} hline Gly : C_alpha & Leu : C_{delta^2} & Met : C_epsilon & Ile : C_{delta^1} hline Arg : N_{ eta^2} & Phe : C_zeta & Pro : C_delta & Thr : C_{gamma^2} hline end{array}$$

그들은 같은 링크에서 다음과 같이 언급했습니다.

PDB 파일(BLUE STAR STING 구성 요소에 의해 분석됨)에서 특정 원자(LHA)가 레코드에 없으면 알고리즘은 측쇄에서 다음으로 가까운 원자를 검색합니다. 라하.


위에서 언급한 일부 원자의 정확한 위치.

일부 위치는 혼동될 수 있습니다. 그래서 저는 몇몇 아미노산(특히 분지형 및 고리형 측쇄의 경우)에 대해 이것이 무엇인지 표시하고 있습니다.
[여기에서 복제 된 이미지.]

아르기닌

말단 질소 $eta^1$와 $eta^2$는 대칭이고 단백질 구조에서 추론할 수 있듯이 실제로 (입체화학적으로) 가장 먼 원자는 LHA로 간주됩니다. 두 번째 선택은 분명히 $eta^1$-Nitrogen입니다.

아스파르트산

이온화된 형태의 두 말단 산소($delta^1$ 및 $delta^2$)는 동일합니다(공명 때문에 그렇지 않은 경우도 있음). 실제 원위 원자는 $delta^2$로 표시됩니다.

글루타민산에 대해서도 동일하게 외삽할 수 있습니다.

히스티딘

$epsilon^2$는 pyrollic nitogen을 나타냅니다...

류신

마지막 탄소($delta^1$ 및 $delta^2$)는 동일하며 실제 거리를 기준으로 선택합니다. 발린 외삽

페닐알라닌

$zeta$는 탄소를 나타냅니다. 파라-벤젠 고리의 위치. 티로신의 경우 LHA는 파라벤젠 고리의 -OH.

트립토판

프롤린

을위한 아스파긴 그리고 글루타민 LHA는 측쇄의 아미드 질소입니다.


아미노산 및 펩티드의 메탈라 유도체. 1. 글리신, L-알라닌 및 글리실글리신의 Rhena 유도체. 새로운 N-말단 및 보호기 및 중원자 표지

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메모: 초록 대신에 이것은 기사의 첫 페이지입니다.


헤모글로빈을 만드는 아미노산은?

원위 히스티딘 아미노산 ~로부터 헤모글로빈 단백질 분자는 O를 더욱 안정화시킵니다.2 수소 결합 상호 작용에 의한 분자. 미오글로빈은 유사한 구조를 갖는 단백질 분자이며, 기능 에게 헤모글로빈. 그것은 협력에 관계없이 산소를 결합하고 저장합니다.

유사하게, 헤모글로빈은 어떤 유형의 분자입니까? 헤모글로빈은 단백질 하위 단위("글로빈" 분자), 그리고 이들 단백질, 차례로, 폴리펩타이드라고 하는 다양한 아미노산의 접힌 사슬입니다. 세포에 의해 생성된 모든 폴리펩타이드의 아미노산 서열은 차례로 유전자라고 하는 DNA 스트레치에 의해 결정됩니다.

마찬가지로, 사람들은 헤모글로빈의 어떤 아미노산이 헴 보철 그룹 외에 철을 배위하는 데 관여하는지 묻습니다.

hemeproteins에 의해 운반되는 산소는 철에 직접 결합됩니다. 원자 헴 보철물 그룹. 테트라피롤 고리와 소수성 사이의 소수성 상호작용 아미노산 NS 여러 떼 단백질의 틈새 내부에 강하게 안정화 단백질 접합체.


아미노산의 종류

있다 21개 아미노산 말에서 단백질을 만드는 데 사용됩니다. 이들은 모두 유사한 화학 구조, 그러나 라고 하는 분자의 일부에서 원자의 배열이 다릅니다. 아미노산 측쇄.

아미노산은 크게 세 가지로 나눌 수 있습니다.

    필수적인: 식이요법으로 반드시 섭취해야 하는 10가지 아미노산 만들 수 없다 몸에서 (내생적으로).

아래에서 우리는 검토 할 것입니다 역할, 출처, 결핍과 과잉의 증상, 그리고 요구 사항 각 아미노산에 대해 또한 다양한 단백질 공급원의 아미노산 프로필을 평가합니다.

급식 프로그램을 변경하기 전에 다음을 수행할 수 있습니다. 온라인 분석을 위해 말 식단을 제출하십시오. 우리의 말 영양사 중 한 명이 말의 요구 사항을 검토하는 데 도움을 줄 것입니다.


재료 및 방법

BepiPred-2.0 훈련에 사용된 데이터 세트와 방법, 수행한 검증에 대해 간략하게 설명합니다. 재료 및 방법에 대한 자세한 내용은 보충 자료 에서 찾을 수 있습니다.

구조적 데이터세트

649개의 항원-항체 결정 구조로 구성된 데이터 세트는 Protein Data Bank(PDB)(14)에서 얻었습니다. 각 복합체에서 우리는 다른 곳에서 개발된 HMM 모델을 사용하여 항체 분자를 식별했으며 각 항체에 대해 항원을 상보성 결정 영역(CDR)에서 4 Å 반경에 하나 이상의 원자를 갖는 모든 비항체 단백질 사슬로 정의합니다. 원자 ( 15). 항원 서열이 데이터세트의 다른 서열과 70% 이상 동일한 복합체를 제거하여 160개의 구조를 얻었다. 2014년 이후에 발표된 5개의 구조를 최종 평가 데이터 세트로 무작위로 선택하고 나머지 155개를 사용하여 교차 검증을 위해 동일한 크기의 파티션 5개로 분할하여 훈련 데이터 세트를 생성했습니다. 에피토프 잔기는 임의의 항체 잔기의 중 원자의 4 Å 반경에 있는 것으로 정의하였다. 또한, 여러 개의 동일한 항원 사슬이 동일한 항체에 결합하는 경우 에피토프는 모든 사슬의 에피토프 잔기의 결합으로 정의되어 3542개 잔기의 양성 데이터세트가 생성됩니다. 36,785개의 비-에피토프 모두가 음성으로 정의되었습니다. 모든 양성 및 음성 잔류물은 방법의 성능을 평가할 때 사용되었지만 음성 데이터 세트를 훈련하기 위해 양성 데이터의 동일한 크기로 무작위 샘플링하여 크기를 줄였습니다(자세한 내용은 보충 자료 참조).

랜덤 포레스트 예측 모델 학습

주어진 항원 잔기가 에피토프의 일부일 확률을 예측하기 위해 5중 교차 검증 접근 방식을 사용하여 RF(Random Forest Regression) 알고리즘을 훈련했습니다. 각 잔기는 NetSurfP(19)에 의해 예측된 상대 표면 접근성(RSA) 및 2차 구조(SS)와 함께 계산된 부피(16), 소수성(17), 극성(18)을 사용하여 인코딩되었습니다. 크기 9의 창은 잔류물 자체를 중심으로 합니다. 또한 모든 항원 잔기의 개별 부피를 합산하여 얻은 항원의 전체 부피를 사용하여 총 46개의 변수에 대해 사용하였다. 그런 다음 최종 BepiPred-2.0 예측을 얻기 위해 RF 출력에 대해 창 9의 롤링 평균을 수행했습니다. 매개변수 최적화에 대한 자세한 내용은 보충 텍스트 및 보충 그림 S1 및 S2에서 찾을 수 있습니다.

평가 측정

각 항원에 대한 성능을 AUC(Area under the Receiver Operation Curve), 10을 곱하여 정규화한 Receiver Operation Curve의 처음 10% 아래 영역(AUC10%), 양성예측률(PPR)로 평가했습니다. 및 상위 60개 예측의 참 양성률(TPR)( 20).

두 모델의 성능을 비교할 때 쌍으로 NS- 테스트는 개별 항원에 대한 성능으로 계산되었습니다. 95%의 신뢰 구간을 사용하여 두 비교 모델 간의 유의한 차이를 정의했습니다.

선형 에피토프 데이터 세트에 대한 평가

면역 인식에 대해 테스트되었고 에피토프(양성 분석 결과) 또는 비-에피토프(음성 분석 결과)인 것으로 밝혀진 일련의 알려진 선형 펩타이드는 면역 에피토프 데이터베이스(IEDB)에서 다운로드했습니다( 21). B 세포 에피토프가 이 경계 밖에 있는 경우가 거의 없기 때문에 5개보다 짧거나 25개보다 큰 펩타이드는 제거되었습니다( 1). 2개 이상의 개별 실험에서 양성으로 확인된 펩타이드만 양성 데이터세트에 포함되었고, 2개 이상의 개별 실험에서 음성으로 확인되었으며 어떠한 실험에서도 양성으로 관찰되지 않은 펩타이드만 음성 데이터세트에 포함되었습니다. 그 결과 11,834개의 양성 펩타이드와 18,722개의 음성 펩타이드가 생성되었습니다. 각 펩타이드는 원래의 단백질 서열에 다시 매핑되었으며 출력 예측을 계산하는 데 사용되었습니다. 이 데이터 세트는 BepiPred 웹 페이지(http://www.cbs.dtu.dk/services/BepiPred/download.php)에서 다운로드할 수 있습니다.

평가는 양성 및 음성 펩타이드 내의 잔기에 대해서만 수행되었습니다. 이 경우 AUC는 풀링된 양성 및 음성 잔기에 대해서만 계산되었으며 항원 서열별로 계산되지 않았습니다.


폴리펩티드 사슬

생성된 아미노산 사슬을 폴리펩타이드 사슬이라고 합니다. 각 폴리펩티드는 한쪽 끝에 유리 아미노기를 가지고 있습니다. 이 말단을 N 말단 또는 아미노 말단이라고 하며, 다른 말단에는 C 또는 카르복실 말단이라고도 하는 유리 카르복실 기가 있습니다. 단백질 또는 폴리펩티드의 아미노산 서열을 읽거나 보고할 때 관례는 N에서 C 방향을 사용하는 것입니다. 즉, 서열의 첫 번째 아미노산은 N 말단에 있는 것으로 가정하고 마지막 아미노산은 C 말단에 있는 것으로 가정합니다.

폴리펩타이드와 단백질이라는 용어는 때때로 상호교환적으로 사용되지만 폴리펩타이드는 기술적으로 아미노산의 모든 중합체인 반면, 단백질이라는 용어는 적절하게 폴딩되고 적절한 기능에 필요한 추가 구성요소와 결합된 폴리펩타이드 또는 폴리펩타이드에 사용되며 현재는 기능의.

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정기 간행물

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이 기사 인용
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Spehar, Jane Odle, Teresa "아미노산." 대체 의학의 게일 백과 사전. . 백과사전.com. (2021년 6월 17일). https://www.encyclopedia.com/medicine/encyclopedias-almanacs-transcripts-and-maps/amino-acids-0

Spehar, Jane Odle, Teresa "아미노산" 대체 의학의 게일 백과 사전. . Encyclopedia.com에서 2021년 6월 17일에 검색: https://www.encyclopedia.com/medicine/encyclopedias-almanacs-transcripts-and-maps/amino-acids-0

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원자

원자의 구조

  • 작고 조밀한, 양전하 에 둘러싸인 핵
  • 훨씬 가볍고, 음전하를 띤 전자.
  • 싱글 양전하를 띤 양성자. 단일 양성자 때문에 수소 원자가 할당됩니다. 원자 번호 NS 1.
  • 단일 전자.

전자의 전하는 양성자와 같은 크기이므로 원자 전체는 전기적으로 중성입니다. 그것의 양성자는 원자의 거의 모든 무게를 차지합니다.

  • 두 개의 양성자 (따라서 헬륨은 원자 번호 NS 2) 그리고
  • 두 개의 중성자. 중성자는 양성자와 무게가 같지만 전하를 띠지 않습니다.

헬륨 원자는 두 개의 전자 다시 한 번 원자 전체가 중성이 되도록 합니다.

다른 종류의 원자 각각의 구조는 동일한 계획을 따릅니다. 리튬(At. No. = 3)에서 우라늄(At. No. = 92)까지, 각 원소의 원자는 원자번호가 높은 순서대로 나열할 수 있습니다. 목록에 공백이 없습니다. 각 원소는 고유한 원자 번호를 가지며 그 원자는 목록에서 앞에 있는 원소의 원자보다 양성자 하나와 전자 하나를 더 가집니다.

전자

원자 번호 요소 에너지 레벨 또는 "쉘"
케이 미디엄 N 영형
1 수소(시간) 1
2 헬륨() 2
3 리튬() 2 1
4 베릴륨(~이다) 2 2
5 붕소(NS) 2 3
6 탄소() 2 4
7 질소 (N) 2 5
8 산소 (영형) 2 6
9 불소(NS) 2 7
10 네온() 2 8
11 나트륨() 2 8 1
12 마그네슘(마그네슘) 2 8 2
13 알루미늄() 2 8 3
14 실리콘() 2 8 4
15 인(NS) 2 8 5
16 유황(NS) 2 8 6
17 염소() 2 8 7
18 아르곤(아르) 2 8 8
19 칼륨(케이) 2 8 8 1
20 칼슘() 2
8 8 2
21 스칸듐(Sc) 2 8 9 2
22 티타늄() 2 8 10 2
23 바나듐(V) 2 8 11 2
24 크롬(크롬) 2 8 13 1
25 망간(미네소타) 2 8 13 2
26 철 () 2 8 14 2
27 코발트(공동) 2 8 15 2
28 니켈() 2 8 16 2
29 구리() 2 8 18 1
30 아연 (아연) 2 8 18 2
31 갈륨() 2 8 18 3
32 게르마늄() 2 8 18 4
33 비소(같이) 2 8 18 5
34 셀레늄() 2 8 18 6
35 브롬(브르) 2 8 18 7
36 크립톤(크르) 2 8 18 8
42 몰리브덴() 2 8 18 13 1
48 카드뮴(CD) 2 8 18 18 2
50 주석(Sn) 2 8 18 18 4
53 요오드(NS) 2 8 18 18 7

전자는 핵 주변의 비교적 불연속적인 영역에 국한됩니다. 예를 들어, 헬륨의 두 전자는 핵을 둘러싸고 있는 구형 영역에 국한되어 있습니다. K 쉘 또는 K 에너지 준위.

리튬(At. No. = 3)에는 3개의 전자가 있습니다. 2개는 K 껍질에 있고 1개는 핵에서 멀리 떨어져 있습니다. 엘 쉘. 이 세 번째 전자는 핵의 반대(+) 전하에서 멀어질수록 덜 단단히 고정됩니다.

다음 각 원소는 원자 번호가 증가하는 순서로 L 껍질에 8개의 전자가 있는 네온(At. No. = 10)에 도달할 때까지 L 껍질에 하나의 전자를 더 추가합니다.

나트륨 11번째 전자를 훨씬 더 높은 에너지 준위에 놓고, M 쉘.

나트륨에서 아르곤, 이 껍질은 다시 최대 8개에 도달할 때까지 전자로 점차 채워집니다.

최대 2개의 전자를 가진 K 껍질 이후에, 다른 모든 전자의 최대 수는 가장 바깥쪽 쉘은 여덟.

우리가 보게 되겠지만, 화학적 특성 각 요소의 영향을 많이 받습니다. 최외각 에너지 준위의 전자 수 (껍데기).

이 표는 1번과 36번 원소의 원자와 생물이 사용하는 것으로 밝혀진 원자의 전자 구조를 보여줍니다. 빨간색으로 표시 . 생물이 사용하는 것으로 밝혀진 훨씬 더 높은 원자 번호의 4 가지 요소도 포함됩니다.


체인 만들기

과학자들이 50개 이상의 아미노산을 발견했지만, 20개만이 신체에서 단백질이라는 것을 만드는 데 사용됩니다. 그 20개 중 9개는 다음과 같이 정의됩니다. 필수적인. 나머지 11개는 성인의 몸에서 합성할 수 있습니다. 그 20가지의 수천 가지 조합이 신체의 모든 단백질을 만드는 데 사용됩니다. 아미노산은 서로 결합하여 긴 사슬을 만듭니다. 이러한 긴 아미노산 사슬을 단백질이라고도 합니다.

필수 아미노산: 히스티딘, 이소류신, 류신, 라이신, 메티오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판 및 발린.
비필수 아미노산: 알라닌, 아스파라긴, 아스파라긴산, 글루타민산.
조건부 아미노산: 아르기닌(성인이 아닌 어린이에게 필수), 시스테인, 글루타민, 글리신, 프롤린, 세린 및 티로신.


Nanopores는 시퀀싱의 첫 번째 단계인 단백질의 아미노산을 식별할 수 있습니다.

이 아티스트의 렌더링에서 단백질의 일부는 에어로리신 나노포어를 통해 이동합니다. 크레딧: Aleksei Aksimentiev

DNA 시퀀싱은 세포나 사람의 몸에서 무슨 일이 일어나고 있는지 확인하는 데 유용한 도구이지만 이야기의 일부만 알려줍니다. 단백질 시퀀싱은 곧 연구자에게 세포의 작동에 대한 더 넓은 창을 제공할 수 있습니다. 새로운 연구는 나노포어가 단백질 시퀀싱을 향한 주요 단계인 단백질의 20개 아미노산 모두를 식별하는 데 사용될 수 있음을 보여줍니다.

일리노이 대학교 어바나 샴페인, 프랑스 Cergy-Pontoise 대학교, 독일 프라이부르크 대학교 연구원들이 이 연구 결과를 저널에 발표했습니다. 자연생명공학.

일리노이주 물리학 교수인 Aleksei는 "일리노이주 물리학 교수인 Aleksei는 "일어날 수 있는 많은 일에 대한 DNA 코드는 잠재적으로 무엇이 가능한지를 알려줍니다. 세포에서 작동하는 단백질인 실제 제품이 나오는 것은 DNA만으로는 알 수 없습니다"라고 말했습니다. 이 연구의 공동 리더인 Aksimentiev. "DNA에서 단백질을 만드는 과정에서 많은 변형이 발생합니다. 단백질은 접합, 화학적 변형, 접힘 등입니다."

DNA 분자 자체가 복제용으로 설계된 템플릿이므로 시퀀싱을 위한 복사본을 만드는 것은 비교적 쉽습니다. 단백질의 경우 복사하거나 읽을 수 있는 자연적인 기계가 없습니다. 더군다나, DNA의 4개 염기에 비해 20개의 아미노산이 단백질을 구성하고, 단백질 생산 및 접힘 동안 각 아미노산에 수많은 작은 변형이 이루어질 수 있습니다.

Aksimentiev는 "많은 아미노산이 매우 유사합니다. "예를 들어 류신과 이소류신을 보면 같은 원자, 같은 분자량을 가지고 있고, 유일한 차이점은 원자들이 약간 다른 순서로 연결되어 있다는 것뿐입니다."

막에 내장된 작은 단백질 채널인 나노포어는 DNA 시퀀싱에 널리 사용되는 도구입니다. 이전에 과학자들은 아미노산의 차이가 나노포어 기술에 등록하기에는 너무 작다고 생각했습니다. 새로운 연구는 그렇지 않다는 것을 보여줍니다.

연구진은 나노기공으로 에어로리신(aerolysin)이라고 불리는 박테리아에 의해 자연적으로 만들어진 멤브레인 채널을 사용했습니다. 컴퓨터 모델링과 실험 작업에서 그들은 단백질을 잘게 자르고 화학적 운반체를 사용하여 아미노산을 나노포어 안으로 밀어넣었습니다. 운반체 분자는 또한 거의 동일한 쌍둥이인 류신과 이소류신을 포함하여 각 아미노산의 전기적 서명에서 측정 가능한 차이를 기록할 수 있을 만큼 충분히 긴 기공 내부에 아미노산을 유지했습니다.

많은 실험 작업을 수행한 Cergy-Pontoise의 생물 물리학 교수인 Abdelghani Oukhaled는 "이 작업은 단백질 시퀀싱이 실제로 가능하다는 확신을 심어주고 나노포어 커뮤니티를 안심시켜줍니다."라고 말했습니다.

연구원들은 보다 민감한 측정 장치를 사용하거나 분화를 개선하기 위해 단백질을 화학 물질로 처리함으로써 변형된 형태의 아미노산을 더욱 차별화할 수 있음을 발견했습니다. Aksimentiev는 측정값이 잠재적으로 수백 가지 수정 사항을 식별할 수 있을 만큼 정확하며, 구멍을 조정하면 더 많은 수정 사항을 인식할 수 있다고 말했습니다.

"이것은 다른 아미노산을 식별할 수 있음을 보여주는 개념 증명 연구입니다."라고 그는 말했습니다. "단백질 특성화를 위한 현재 방법은 질량 분석법이지만 샘플을 이미 데이터베이스에 있는 것과 비교하는 순서를 결정하지는 않습니다. 새로운 변이 또는 돌연변이를 특성화하는 능력은 제한적입니다. 나노포어를 사용하여 마침내 이러한 변형을 볼 수 있었습니다. 아직 연구되지 않은 것."

에어로리신 나노포어는 표준 나노포어 설정에 통합될 수 있어 다른 과학자들이 접근할 수 있다고 Aksimentiev는 말했다. 연구원들은 현재 단백질에서 절단된 아미노산을 순차적으로 읽는 방법을 모색하고 있습니다. 그들은 또한 시스템에 대한 다른 응용 프로그램을 고려하고 있습니다.

Aksimentiev는 "한 가지 잠재적 응용 프로그램은 이것을 면역 분석과 결합하여 관심 있는 단백질을 찾아낸 다음 시퀀싱하는 것입니다. 그것들을 시퀀싱하면 변형 여부를 알려줄 수 있으며 이는 임상 진단 도구로 이어질 수 있습니다."라고 말했습니다.

"이 연구는 우리가 생물학적 분자를 얼마나 정확하게 특성화할 수 있는지에 실제로 제한이 없다는 것을 보여줍니다."라고 그는 말했습니다. "언젠가 우리는 세포의 분자 구성, 즉 우리가 무엇으로 구성되어 있는지, 개별 원자 수준까지 말할 수 있을 것입니다."



코멘트:

  1. Breasal

    비판 대신 옵션을 작성하십시오.

  2. Kellan

    이것에 대해 무엇을 말할 수 있습니까?

  3. Hakizimana

    물론 슬픈 일입니다 ... 결국, 일부에게는 발생합니다 ...

  4. Hiatt

    나는 당신이 오류를 저지른 것이라고 생각합니다. 나는 입장을 방어 할 수있다. PM에 저에게 편지를 보내십시오. 우리는 논의 할 것입니다.

  5. Menelik

    절망 하지마! 더 웃긴!



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