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분광학 데이터에서 펼쳐진 단백질의 분율 계산

분광학 데이터에서 펼쳐진 단백질의 분율 계산



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이것은 전년도 숙제 pset의 질문입니다. 우리는 서로 다른 온도에서 야생형과 돌연변이 단백질의 222nm 흡광도를 받았습니다. 그런 다음 이 데이터에서 다양한 열역학적 양을 계산하도록 요청받습니다. 가장 먼저 요청한 것은 wt와 돌연변이 모두의 Tm입니다. Tm을 얻으려면 펼쳐진 단백질의 비율이 필요합니다. Tm은 펼쳐진 부분이 0.5인 온도로 정의되기 때문입니다. 그러나 펼쳐진 분수를 계산하는 방법에 대해 혼란 스럽습니다. 답안에서 교수는 아무런 설명 없이 공식 f=2*(A222-0.5)를 사용했다. 누구든지 이 방정식이 어디에서 왔는지 설명할 수 있습니까?

편집: 죄송합니다. f가 펼친 분수를 의미한다는 것을 잊어버렸습니다.

Zeyuan 정말 감사합니다.


데이터에서 무엇을 찾아야 하는지 안다면 필요하지 않지만 쉽게 답할 수 있도록 데이터를 도표화했습니다.

예상대로 용융 곡선은 약 0.5와 1에서 수평 점근선이 있는 S자형입니다. 원시 데이터에서도 이를 볼 수 있어야 합니다. 흡광도는 0.5 부근에서 맴돌다가 빠르게 상승한 다음 1 부근에서 안정됩니다.

흡광도의 함수로 펼쳐진 단백질의 일부를 원하므로 이 데이터를 [0,1] 범위로 정규화해야 합니다. 귀하의 질문에 다음과 같은 간단한 공식이 있습니다.

$f = frac{A_{222} - 최소(A_{222})}{최대(A_{222}) - 최소(A_{222})}$

$f = frac{A_{222} - 0.5}{1 - 0.5}$

$f = frac{A_{222} - 0.5}{0.5} = 2(A_{222} - 0.5)$

직관적으로 다음과 같이 생각할 수 있습니다. 저온에서 단백질이 접힐 때 흡광도는 0.5입니다. 단백질이 펼쳐져 있지 않을 때 용액의 흡광도를 제공하는 블랭크 또는 기준선 측정을 고려하십시오. 펼쳐진 단백질의 신호에만 관심이 있으므로 나머지 데이터에서 이 값(0.5)을 뺄 수 있습니다.


슈도아주린의 2차 배위구에서 π-π 상호작용을 통한 단백질 구조의 안정화

통신: Takamitsu Kohzuma, Ibaraki University 양자빔 과학 연구소, 2-1-1 Bunkyo, Mito, Ibaraki 310-8512, Japan. E-mail: [email protected] 이 저자의 더 많은 논문 검색

310-8512 일본 이바라키현 미토시 이바라키대학 이바라키대학 양자빔과학연구소 이공학연구과

310-8512 일본 이바라키시 미토시 이바라키대학 이바라키대학 이공학연구과 양자빔과학연구소

캐나다 온타리오주 런던 웨스턴 온타리오 대학교 생물학과

University of Western Ontario, London, Ontario, Canada 화학과

캐나다 온타리오주 런던 웨스턴 온타리오 대학교 생물학과

University of Western Ontario, London, Ontario, Canada 화학과

310-8512 일본 이바라키시 미토시 이바라키대학 이바라키대학 이공학연구과 양자빔과학연구소

통신: Takamitsu Kohzuma, Ibaraki University 양자빔 과학 연구소, 2-1-1 Bunkyo, Mito, Ibaraki 310-8512, Japan. E-mail: [email protected] 이 저자의 더 많은 논문 검색


데이터 뱅크 항목

각 항목에는 LLNNNNLLNN 형식의 문자(L)와 숫자(N)의 고유한 액세스 ID가 있습니다. 이는 무작위로 부여되며 사용자는 특정 ID 코드를 요청할 수 없습니다. 그러나 사용자가 동일한 단백질 또는 관련 단백질에 일련의 스펙트럼을 등록하는 경우 동일한(할당된) 초기 7자를 갖는 항목 이름의 순차적 목록(최대 100개)을 미리 예약할 수 있습니다.

각 항목에는 단백질 이름(및 해당하는 경우 대체 이름), 단백질 출처(및 야생형 서열의 변경 사항), 농도 및 순도, 완충액 및 기준선 함량( 리간드(있는 경우) 및 복합체의 경우 거대분자 결합 파트너 포함). 여기에는 CD 스펙트럼 데이터와 HT(고장력 또는 고전압 또는 유사 흡광도) 스펙트럼과 온도, 세포 경로 길이 및 유형, 사용된 기기, 최소 및 최대 파장과 같은 스펙트럼 매개변수와 같은 실험 조건에 대한 정보가 포함됩니다. 파장 간격 및 반복 스캔 또는 축적 횟수.

항목에는 샘플 및 기준선 모두에 대한 원시 스펙트럼 데이터와 데이터 처리 및 게시된 최종 처리된 스펙트럼 데이터에 대한 정보가 포함됩니다. 기기 교정 표준 및 해당 스펙트럼에 대한 선택적(하지만 적극 권장되는) 정보도 있습니다.

각 항목에는 일반적으로 관련 UniProt 파일( 4 )에 대한 하이퍼링크가 포함될 뿐만 아니라 UniProt 항목과의 차이점을 식별할 수 있도록 단백질에 대한 서열(한 글자 코드)도 포함됩니다.

단백질에 사용할 수 있는 결정 구조가 있는 경우 RCSB(5), PDBj(6) 및 PDBe(7) 웹 사이트의 세 보관 사이트에서 해당 항목에 대한 하이퍼링크와 마찬가지로 PDB 코드 ID(3)가 포함됩니다. 세 개의 링크가 모두 있는 이유는 각 PDB 사이트에 고유하고 상호 보완적인 정보와 데이터를 표시하고 쿼리하는 수단이 있기 때문이며 모든 사이트에 쉽게 액세스할 수 있으면 PCDDB 사용자에게 도움이 됩니다. 또한, DSSP 알고리즘(8)에 의해 정의된 결정 구조에서 파생된 2차 구조도 포함됩니다.

EC(Enzyme Commission) 번호( 9 ) 및 관련 웹사이트에 대한 하이퍼링크는 기능적 특성에 대한 지침으로 할당된 EC 번호가 있는 효소에 대해 포함되어 있습니다. 또한 가능한 경우 CATH 도메인 접기 분류( 10 ) 웹사이트 항목에 대한 링크도 포함됩니다.

각 항목에는 적절한 문헌 인용 및 Medline 항목에 대한 링크와 함께 기탁 날짜, 기탁자 및 그들이 속한 연구소의 이름이 포함됩니다. 모든 다운로드 형식에는 문헌 참조가 포함되어 있으므로 데이터 사용자는 데이터 생산자를 명확하게 식별하고 인용할 수 있습니다.

이 콘텐츠는 모든 상용 CD 기기의 제조업체와 전 세계의 모든 SRCD 빔라인의 과학자를 대표하는 PCDDB 기술 자문 위원회 구성원의 광범위한 공개 협의 및 제안의 결과로 사용자 커뮤니티 구성원과의 토론을 통해 개발 및 개선되었습니다. 목록에 대한 감사의 글 참조).

첫 번째 항목 세트는 현재 DichroWeb(12) 온라인 분석 서버와 함께 사용할 수 있는 SP175 참조 데이터 세트(11)를 구성하는 71개의 가용성 단백질이었습니다. CRYST175 참조 데이터베이스의 9개 단백질이 그 뒤를 이었습니다(13). 그 후 사용자가 제출한 추가 단백질 스펙트럼이 기탁되었지만( 14 ), 2011년 초에 전체 기탁 버전이 릴리스될 때까지 해당 릴리스가 금지됩니다.


지원 정보

ΔΔ의 비교NSunf 및 Δ<NS미디엄> Δ<에 대한 의존성NS미디엄>(= <NS미디엄>변형 2 – <NS미디엄>변형 1)의 상호변량 NS 2 - PropKa 및 PDB의 구조를 사용하여 WT-GCSF에 대한 순 전하 및 pI 계산의 공식 선택에서 GCSF 변이체에 대한 37°C에서 펼친 분획에 대한 두 반응 모델의 각 변이체 쌍 피팅에 대한 값 : 2D9Q(PDF)


C:Program Files (x86)Microsoft OfficeMEDIAOFFICE14BulletsBD21300_.gif

미지 단백질의 농도를 결정하는 데 사용되는 방법은 Beer의 법칙을 사용하는 것입니다. A= Ɛ x c x l (여기서 I = 1)

Ɛ는 선 기울기이며 다음 방법으로 결정할 수 있습니다.

사용된 2개의 데이터 포인트: (00) 및 (0.50 0.60)

따라서 선의 기울기(Ɛ) = (0.60 – 0) / (0.50 – 0)

따라서 0.35 = 1.2 x c(c = 농도)

단백질의 미지의 농도를 결정하는 또 다른 방법은 그래프에서 특정 단백질 농도까지 미지의 단백질의 흡광도를 읽는 것입니다.

이는 미지의 단백질 농도를 약 0.29mM으로 만든다.


추상적 인

매듭이 있는 단백질과 미끄럼 매듭이 있는 단백질은 위상학적으로 복잡합니다. 접고 펴는 메커니즘을 이해하는 것은 상당한 관심을 끌었습니다. 여기에서 우리는 단백질 공학, 단일 분자 광학 핀셋 및 조종된 분자 역학(SMD) 시뮬레이션을 결합하여 슬립노트 단백질 피루보일 의존성 아르기닌 탈탄산효소(PADC)의 기계적 전개 및 접힘을 조사했습니다. 슬립매듭 구조에서 PADC는 매듭 루프 크기의 거의 두 배인 긴 스레드 루프(85개의 잔류물)를 포함합니다. N- 및 C-말단에서 뻗어 있을 때 대부분의 PADC는 2-상태 방식으로 쉽게 펼칠 수 있으며 슬립낫 구조가 풀렸습니다. 펼침 중간 상태의 형성을 포함하는 3-상태 경로를 따라 펼쳐진 PADC의 작은 비율. 이러한 전개 중간 상태는 윤곽 길이 증분의 넓은 분포를 보여 잘 정의된 특정 구조를 갖지 않았음을 시사합니다. SMD 시뮬레이션은 PADC의 풀림에 대한 주요 자유 에너지 장벽을 보여주었고 풀림 중간 상태가 매듭 루프에서 스레드 루프를 당기는 과정에서 미끄러지는 폴리펩타이드 사슬의 마찰로 인해 발생할 수 있음을 시사했습니다. 이완 시, 펴지고 풀린 PADC 폴리펩타이드 사슬의 작은 비율은 원래의 미끄러짐이 있는 형태로 다시 접힐 수 있지만 많은 부분은 잘못 접힌 상태에만 도달할 수 있습니다. 우리의 결과는 긴 나사산 루프가 있는 미끄럼 매듭이 있는 단백질의 기계적 전개 및 재접힘의 복잡성을 보여주었습니다.


분광학 데이터에서 펼쳐진 단백질의 분율 계산 - 생물학

단백질 화학

배경 정보: Robert Russell's Guide to Structure Prediction을 참조할 수 있습니다. 아미노산의 생화학적 특성은 PROWL, 아미노산 소수성 및 아미노산 차트 및 참조 표(GenScript)를 참조하십시오. 항체에 대해 특별히 관심이 있으시면 "The Antibody Resource Page"를 방문하시기 바랍니다.

아미노산 조성 및 질량 &ndash ProtParam (ExPASy, 스위스)
등전점 - 계산 pI/Mw 도구 (ExPASy, 스위스). 전하와 pH 사이의 관계를 플롯하려면 ProteinChemist를 사용하십시오. (ProteinChemist.com) 또는 JVirGel Proteomic 도구 (프로도릭 넷, 독일).
질량, pI, 조성 및 mol% 산성, 염기성, 방향족, 극성 등 아미노산 - PEPSTATS (엠보스). 생화학-온라인 (Vitalonic, 러시아) 원하는 pH에서 1% 조성, 분자량, pI 및 전하를 제공합니다.

펩티드 분자량 계산기 (젠스크립트) - 온라인 계산기는 관심 있는 펩타이드의 화학식과 분자량을 결정합니다. N- 및 C- 터미널 수정 및 이황화 다리 위치 지정과 같은 번역 후 수정을 지정하여 보다 정확한 출력을 얻을 수도 있습니다.

등전점 계산기 2.0(IPC 2.0) - 이다 등전점 예측을 위한 서버 및 p케이NS 딥 러닝과 지원 벡터 회귀 모델을 혼합하여 값을 생성합니다. 단백질 및 펩타이드에 대한 IPC 2.0의 예측 정확도(RMSD)는 이전 알고리즘을 능가합니다. (참조: Kozlowski LP(2021) Nucl. Acids Res. Web Server 문제).

조성/분자량 계산 (미국 조지타운대학교 메디컬센터) - 이 사이트의 유일한 문제는 배치 모드에서 실행할 때 이름으로 시퀀스를 식별하지 않고 시퀀스 번호만 식별한다는 것입니다.

단백질 계산기 (C. Putnam, The Scripps Research Institute, 미국) - 주어진 pH에서 질량, pI, 전하를 계산하고 아미노산 잔기 등을 계산합니다.

Tm 예측자 (대만 국립청화대학교 P.C. 류 연구소) - 이론적인 단백질 용융 온도를 계산합니다.

항원성 및 알레르기성: 시작하기 좋은 곳은 IDB(Immune Epitope Database)입니다.

Abie Pro 펩타이드 항체 디자인 (장바이오사이언스)

알레르기 서버: AllerTOP (참고: Dimitrov, I. et al. 2013. BMC Bioinformatics 14(Suppl 6): S4), AlgPred - 알레르기 단백질 예측 및 IgE 에피토프 매핑(참조: Saha, S. and Raghava, G.P.S. 2006. Nucleic Acids Research 34: W202-W209.) 및 SDAP - 알레르기 단백질의 구조적 데이터베이스(참조: Ivanciuc, O. et al. 2003. Nucleic Acids Res. 31: 359-362).

EpiToolKit - 백신 설계에 중점을 둔 면역학적 질문을 위한 가상 워크벤치입니다. MHC 유전형 분석, 에피토프 및 네오 에피토프 예측, 백신 설계를 위한 에피토프 선택, 에피토프 조립을 다루는 일련의 면역정보학 도구를 제공합니다. 최근에 다시 구현된 버전 2.0에서 EpiToolKit은 다양한 새로운 기능을 제공하며 처음으로 도구를 복잡한 워크플로에 결합할 수 있습니다. 경험이 없는 사용자를 위해 복잡한 면역학적 데이터 세트의 분석을 통해 사용자를 안내하는 단순화된 인터페이스를 제공합니다. (참고문헌: Schubert S et al.(2015) Bioinformatics 31(13): 2211&ndash2213).

바이올린 - V액신 NS조사와 영형N이네 NS정보 Network - 다양한 인간 병원체 전반에 걸친 백신 관련 연구 데이터의 간편한 큐레이션, 비교 및 ​​분석 가능 VIOLIN은 백신 정보의 중앙 집중식 소스가 될 것으로 예상되며 기초 및 임상 과학 조사자들에게 백신 연구 및 개발을 위한 큐레이트된 데이터 및 생물정보학 도구를 제공할 것으로 예상됩니다. . VBLAST: 백신 연구를 위한 맞춤형 BLAST 검색은 34개 병원체의 77개 게놈에 대한 다양한 검색 전략을 허용합니다. (참고: He, Y. et al. 2014. Nucleic Acids Res. 42(데이터베이스 문제): D1124-32).

SVMTriP - IEDB 데이터베이스에서 입력된 최신 서열로 항원 에피토프를 예측하는 새로운 방법입니다. 우리의 방법에서는 더 나은 예측 성능을 달성하기 위해 Tri-peptide 유사도와 성향 점수(SVMTriP)를 결합하여 SVM(Support Vector Machine)을 활용했습니다. 더욱이, SVMTriP는 인간 단백질 서열 배경에서 바이러스 펩타이드를 인식할 수 있습니다. (참고: Yao B et al.(2012) PLoS One 7(9): e45152).

용해도 및 결정화성:

EnzymeMiner - 다양한 구조, 촉매 특성 및 안정성을 가진 가용성 효소의 자동 마이닝을 제공합니다. 용해도 예측은 기계 학습을 사용하여 개발한 자체 SoluProt 예측기를 사용합니다.(참조: Hon J et al. 2020. Nucl Acids Res 48 (W1): W104&ndashW109).

에스프레소 (에스의 타이밍 홍보오테인 이자형엑스프리NS시온과 그래서lubility) - 3가지 다른 단백질 발현 시스템에 대한 단백질 발현 및 용해도를 추정하기 위한 서열 기반 예측자입니다. 생체내 대장균, 브레비바실러스, 밀 배아 세포가 없습니다. ( 참조: Hirose S, & Noguchi T. 2013. Proteomics. 13:1444-1456).

SABLE - 알려지지 않은 구조의 단백질에 대한 상대적인 용매 AccessiBiLitiE, 2차 구조 및 막횡단 도메인의 정확한 서열 기반 예측. (참조: Adamczak R et al. 2004. 단백질 56:753-767).

SP프레드(NS식용 NS단백질 예측) (인도 찬디가르 미생물기술연구소 생물정보학센터) - 과발현 시 단백질의 용해도를 예측하기 위한 웹 서버 대장균. 예측은 'nr' 단백질 데이터베이스 및 분할된 아미노산 조성의 PSI-BLAST 검색에 의해 생성된 PSSM 프로파일에 대해 훈련된 SVM 모델의 하이브리드에 의해 수행됩니다.

Protein&ndashSol - 단백질 용해도 예측을 위한 웹 서버입니다. 무세포 발현 시스템에서 대장균 단백질 용해도에 대한 사용 가능한 데이터를 사용하여 35개의 서열 기반 특성이 계산됩니다. 특성 가중치는 용해도가 낮은 하위 집합과 높은 용해도 하위 집합을 분리하여 결정됩니다. 모델은 예측된 용해도와 평균값에서 가장 많이 벗어난 특징의 표시를 반환합니다. (참고: Hebditch M et al. 2017. Bioinformatics 33(19): 3098&ndash3100).

CamSol - 용해도가 향상된 단백질 변이체의 합리적인 설계용. 이 방법은 천연 상태와 생물학적 활성을 유지하면서 표적 단백질의 용해도에 가장 큰 영향을 미치는 돌연변이를 식별하기 위해 수만 개의 돌연변이에 대한 신속한 컴퓨터 스크리닝을 수행함으로써 작동합니다. (참고: Sormanni P et al.(2015) J Molec Biol 427(2): 478-490). 주의 등록이 필요합니다.

NS표면 이자형엔트로피 NS교육 NS rediction(SERp) - 이 탐색 도구는 표면 엔트로피 감소 접근 방식으로 결정화성을 향상시키도록 설계된 돌연변이에 가장 적합한 부위를 식별하는 데 도움을 주는 것을 목표로 합니다. (참고: Goldschmidt L. et al. 2007. Protein Science. 16:1569-1576)

CRYSTALP2 -용 인실리코 단백질 결정화 경향의 예측. (참고문헌: Kurgan L, et al. 2009. BMC Structural Biology 9: 50) 및, PPCpred - 회절 품질 결정의 생산, 결정의 생산, 단백질 물질의 정제 및 생산에 대한 경향의 서열 기반 예측(참조: M.J. Mizianty & L. Kurgan. 2011. Bioinformatics 27: i24-i33).

항균 펩타이드, 백신 및 독소:

APD(NS항균 NS펩타이드 NSatabase) (참조: Wang, Z. 및 Wang, G 2004. Nucl. Acids Res.32: D590-D592)

Type III 분비 시스템(T3SS)은 감염 과정에서 숙주-병원체 상호작용에 필수적인 메커니즘입니다. 많은 그람 음성 박테리아의 T3SS 기계를 통해 분비되는 단백질은 T3SS 효과기(T3SE)로 알려져 있습니다. 이들은 숙주에서 세포내로 국한되거나 숙주 막과 직접 상호작용하여 표적 세포로 다른 이펙터를 가져오는 T3SS의 바늘 끝 부분일 수 있습니다. T3SEdb는 실험적으로 결정되고 추정되는 모든 T3SE의 포괄적인 데이터베이스를 웹에서 액세스할 수 있는 사이트로 조합하려는 그러한 노력을 나타냅니다. BLAST 검색이 가능합니다. (참고: Tay DM et al. 2010. BMC Bioinformatics. 11 공급 7:S4).

효과적인 (오스트리아 비엔나 대학교 및 독일 뮌헨 공과 대학교) - 박테리아 단백질 분비는 공생 및 병원성 박테리아의 주요 독성 메커니즘입니다. 이에 의해 효과기 단백질은 박테리아 세포질에서 세포외 배지로 또는 직접 진핵 숙주 세포로 수송된다. 효과적인 포털은 공개적으로 사용 가능한 모든 병원성 및 공생 게놈에서 박테리아 이펙터에 대한 사전 계산된 예측과 사용자가 자신의 단백질 서열 데이터에서 이펙터를 예측할 수 있는 가능성을 제공합니다.

Vaxign은 역백신학 전략을 사용하여 게놈 염기서열을 기반으로 백신 표적을 예측하는 최초의 웹 기반 백신 설계 시스템입니다. Vaxign 파이프라인에서 예상되는 기능에는 단백질 하위 세포 위치, 막횡단 나선, 부착소 확률, 인간 및/또는 마우스 단백질에 대한 보존, 비병원성 균주의 게놈에서 서열 배제, MHC 클래스 I 및 클래스 II에 대한 에피토프 결합이 포함됩니다. . 미리 계산된 Vaxign 데이터베이스는 >350 게놈에 대한 백신 표적 예측을 포함합니다. (참고문헌: He Y et al. 2010. J Biomed Biotechnol. 2010: 297505). 여기에서 최신 버전의 Vaxign 2 베타를 사용할 수 있습니다.

VacTarBac은 여러 병원성 세균에 대한 백신 후보를 저장하는 플랫폼입니다. 백신은 에피토프로 작용할 가능성을 기반으로 설계되었으므로 면역 시스템의 여러 부문을 유도할 가능성이 있습니다. 이러한 에피토프는 14개 박테리아 종의 독성 인자 및 에센테일 유전자에 대해 예측되었습니다. (참고문헌: Nagpal G et al.(2018) Front Immunol. 9: 2280).

Abred - Fv에 대해 단일 아미노산 서열을 취하고 예측 성능을 계산합니다. 12 생물 물리학 플랫폼( 참조: Hebditch M & J Warwicker(2019) PeerJ. 7: e8199).

T3SE - 유형 III 분비 시스템 효과기 예측(참조: Löwer M, & Schneider G. 2009. PLoS One. 4:e5917. 정오표: PLoS One. 20094(7).

SIEVE 서버는 유형 III 분비 효과기 예측을 위한 공개 웹 도구입니다. SIEVE Server는 알려진 분비 단백질에서 학습된 모델을 사용하여 III형 분비 시스템을 사용하는 세균성 병원체의 게놈에서 잠재적인 분비 이펙터의 점수를 매깁니다. SIEVE 서버는 스크리닝할 단백질의 단백질 서열만 요구하고 각 입력 단백질이 III형 분비 이펙터라는 보수적 확률을 반환합니다. (참고: McDermott JE et al. 2011. Infect Immun. 79:23-32).

원형 이색성:

원형 이색성 (영국 Birkbeck College, 결정학 학교) DICHROWEB은 Circular Dichroism 분광학 실험의 데이터를 디콘볼루션(deconvolution)할 수 있는 대화형 웹 사이트입니다. 다양한 디콘볼루션 알고리즘(CONTINLL, SELCON3, CDSSTR, VARSLC, K2D)에 대한 인터페이스를 제공합니다.

K2D2: CD 스펙트럼에서 단백질 2차 구조의 백분율 예측 - 200nm~240nm 범위의 41개 CD 스펙트럼 데이터 포인트 또는 190~240nm 범위의 51개 데이터 포인트 분석 가능(참조: Perez-Iratxeta C & Andrade- Navarro MA. 2008. BMC 구조 생물학 2008, 8:25)

K2D3는 원형 이색성 스펙트럼에서 단백질의 나선 및 ß 가닥 함량을 추정하는 웹 서버입니다. K2D3는 Dichrocalc(참조: Louis-Jeune C et al. 2012. Proteins: Structure, Function, & Bioinformatics)로 파생된 이론적 스펙트럼 데이터베이스를 사용합니다. 80: 374&ndash381)

시스테인 잔류물:

DiANNA - 시스테인 산화 상태(76% 정확도), 시스테인 쌍(81% 정확도) 및 이황화 결합 연결(86% 정확도)을 예측합니다. (참조: Nucl. Acids Res. 33: W230-W232).

사이스레독스 (미국 록펠러 대학교) 및 CYSPRED(CIRB Biocomputing Group, University of Bologna, Italy) 단백질에 있는 시스테인 잔기의 산화환원 상태를 계산합니다.

소수성 플로터 ( 이노바젠 ) - 및 Protein Hydroplotter - 도구(프로틴라운지, 샌디에이고, CA ).

단백질 분해 및 질량 분석:

단백질 분해 - PeptideCutter (ExPASy, 스위스) 또한 효소와 화학 물질의 절단 부위를 예측합니다. 대체 단백질 분해 사이트는 Mobility_plot 4.1입니다. (Advanced Proteolytic Fingerprinting, IGH, 프랑스).
질량 분광법과 관련된 보다 정교한 단백질 분석을 위해 ExPasy는 펩타이드에서 잠재적인 단백질 번역 후 변형을 예측하는 FindMod와 실험적으로 결정된 질량에서 단백질에서 발생하는 가능한 올리고당 구조를 예측할 수 있는 GlycoMod를 도입했습니다.

ProFound - 펩타이드 맵의 질량 스펙트럼 정보를 사용하여 단백질 서열 데이터베이스를 검색하는 도구입니다. 베이지안 알고리즘은 펩타이드 맵을 생성할 확률에 따라 데이터베이스의 단백질 서열 순위를 지정하는 데 사용됩니다. 단순화된 버전은 여기(미국 뉴욕 록펠러 대학교)에서 액세스할 수 있습니다. 하나의 자체 단백질 데이터베이스를 사용할 수 없습니다.

프로틴프로스펙터 (캘리포니아 대학교) - 단백질 질량 분석기를 위한 다양한 도구(예: MS-Fit, MS-Tag, MS-Seq, MS-Pattern, MS-Homology)를 제공합니다.

단백질 서열의 반복은 Radar( NS 진딧물 NS 자동 NS 발기 및 NS 정렬 NS 반복하다, 유럽 ​​생물정보학 연구소) 또는 REPRO(참조: George RA. & Heringa J. 2000. Trends Biochem. Sci. 25: 515-517).

레퍼(대표먹고 그들의 PERiodicities) - 단백질에서 갭리스 반복이 짧은 영역을 감지하고 분석합니다. 푸리에 변환(FTwin) 및 내부 유사성 분석(REPwin)으로 주기성을 찾습니다. FTwin은 소수성과 같은 특정 속성을 반영하는 아미노산에 숫자 값을 할당하고 해당 주기에 대한 정보를 제공합니다. REPwin은 자체 정렬을 사용하고 중요한 내부 유사성을 나타내는 반복을 표시합니다. PSIPRED 및 코일 코일 예측(COILS)으로 보완되어 서버를 섬유질 단백질에 대한 유용한 분석 도구로 만듭니다. (참조: M. Gruber et al. 2005. Nucl. Acids Res. 33: W239-W243).

2차원 젤:

가상 2차원 단백질 젤의 JVirGel 계산 - 방대한 진핵생물 및 원핵생물(또는 개별 단백질) 목록에서 가상 2D 단백질체를 생성합니다. 두 가지 버전: html(제한적) 및 Java 애플릿(믿을 수 없지만 Java Runtime Environment를 설치해야 합니다. 참조: K. Hiller et al. 2003. Nucl. Acids Res. 31: 3862-3865).

가상 2차원 단백질 젤 그리기 (프로도릭넷, 독일) - 자신의 단백질 서열 데이터를 사용하거나 다른 유기체에 대해

스크래치 단백질 예측기 - (University California, Irvine, Genomics and Bioinformatics, Institute for Genomics and Bioinformatics) - 프로그램에는 다음이 포함됩니다. ACCpro: 단백질 잔기의 상대적 용매 접근성 CMAPpro: 아미노산 접촉 맵 예측 COBEpro: 연속 B 세포 에피토프 예측 CONpro: 단백질의 각 잔기 접촉 수가 평균 이상인지 이하인지 예측 해당 잔기에 대한 DIpro: 이황화 다리 예측 DISpro: 무질서 영역 예측 DOMpro: 도메인 예측 SSpro: 단백질 2차 구조 예측 SVMcon: Support Vector Machines를 사용한 아미노산 접촉 맵 예측 및 3Dpro: 단백질 3차 구조 예측(Ab 시작).

돌연변이 유발:

유전자 돌연변이 유발 디자이너 (젠스크립트) 는 유전자 돌연변이를 촉진하기 위해 점 DNA 돌연변이 유발 설계를 간단하게 만들기 위해 개발되었습니다. 야생형에서 DNA 돌연변이를 수행하려면 아래 필드에 야생형 유전자의 시작 서열을 입력한 다음 &ldquofrom selection&rdquo 버튼을 클릭하여 관심 있는 아미노산을 선택하십시오. 결과적으로, 돌연변이된 단백질을 인코딩하는 새로운 유전자 서열은 클릭 &ldquosubmit&rdquo에 생성될 것입니다. 여러 표현 체계를 선택할 수 있습니다.

I-Mutant2.0: 돌연변이 시 단백질 안정성 변화 예측 - PDB 참조 번호를 선택하거나 자신의 단백질을 붙여넣습니다. 답변(이메일로)은 단백질이 다소 안정적인지 여부를 나타내며, 이는 "더 나은" 단백질을 설계하는 데 유용할 수 있습니다. (참고: 이. Capriotti et al. 2005. Nucl. 산 해상도 33: W306-W310).

시프트 - 더 NS오르팅 NS내성적 NSROM NSolerant(SIFT) 알고리즘은 단백질 기능에 대한 코딩 변이체의 영향을 예측합니다. 즉, 아미노산 치환이 아미노산의 서열 상동성과 물리적 특성을 기반으로 단백질 기능에 영향을 미치는지 여부를 예측합니다. SIFT는 자연적으로 발생하는 비동의성 다형성 및 실험실 유발 미스센스 돌연변이에 적용될 수 있습니다. (참고문헌: N-L Sim et al. 2012. Nucleic Acids Research 40(1): W452&ndashW457).

mCSM-membrane - 막 횡단 단백질에 대한 돌연변이의 영향을 예측합니다. (참고: Pires DEV et al. 2020. Nucl Acids Res 48 (W1): W147&ndashW153).


분광학 데이터에서 펼쳐진 단백질의 분율 계산 - 생물학

단백질 침착의 기탁자는 업로드하기 전에 NMR 실험 데이터 및 구조 파일을 확인하기 위해 아래 나열된 다양한 검증 소프트웨어를 사용하는 것이 좋습니다.

검증 보고서

검증 보고서: 게시된 BMRB 항목에 대해 AVS, LACS 및 SPARTA 생성 파일 모음

wwPDB ValidationService는 wwPDB에 구조를 제출하기 전에 모델과 실험 파일을 확인합니다.

PSVS(Protein Structure Validation Suite)는 NMR 및 X선 방법으로 생성된 단백질 구조를 평가하는 데 유용한 도구입니다. PSVS는 구조 생물학 프로젝트의 구조 품질 평가에 광범위하게 적용할 수 있습니다.

CheckShift - 오스트리아 잘츠부르크 대학교 응용 분자 공학 센터의 화학적 이동 참조 확인. NMR-STAR 2.1, SHIFTX 또는 TALOS 파일에서 작동합니다.

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다운로드 가능한 데이터 검증 소프트웨어

LACS 64비트 Linux 바이너리(Matlab 런타임 필요), Matlab 소스 코드 및 python 래퍼. (참고: 펍메드)

Wattos는 전 세계의 저자들이 PDB에 기탁한 실험 NMR 데이터를 분석, 주석 달기, 구문 분석, 보관 및 배포하기 위한 프로그램으로 구성된 소프트웨어 패키지입니다.


저자는 잠재적인 이해 상충으로 해석될 수 있는 상업적 또는 재정적 관계가 없는 상태에서 연구가 수행되었음을 선언합니다.

이 작업은 중국 국립자연과학재단(NSFC 62075177) 산시성 자연과학재단(2020JM-193, 2020JQ-324) 중국 박사후연구원(2017M610623) 중국 국립자연과학재단(91750106), 및 과도 광학 및 광자학의 국가 핵심 연구소의 연구 기금.


NIST 질량 분석 데이터 센터(NIST Mass Spectrometry Data Center)는 생체 분자 측정 부서(BMD)의 그룹으로 평가된 질량 스펙트럼 라이브러리를 개발하고 관련 소프트웨어 도구를 제공합니다. 이 제품은 GC/MS(전자 이온화에 의한) 및 LC-MS/MS(탠덤 질량 분석에 의한)에 대한 참조 질량 스펙트럼과 GC에 대한 기체 상 머무름 지수를 제공하여 화합물 식별을 지원하기 위한 것입니다. 센터는 메릴랜드주 게이더스버그에 있는 NIST 메인 캠퍼스에 있습니다.

우리는 질량 분석기를 위한 고품질 참조 데이터 및 소프트웨어 제품을 더 잘 제공하기 위해 많은 상업, 정부 및 학계 기관과 협력하고 있습니다.

이 사이트는 NIST의 질량 스펙트럼 데이터 제품 및 업데이트에 대해 설명하고 이에 대한 액세스를 제공합니다. EI 및 탠덤 MS 라이브러리(소분자 및 펩타이드), GC 머무름 지수 컬렉션, 무료로 사용 가능한 특정 스펙트럼 라이브러리를 비롯한 다양한 데이터 제품을 사용할 수 있습니다. 무료로 사용할 수 있는 데이터 분석 도구에는 AMDIS(Automated Mass Spectral Deconvolution and Identification System for GC/MS), MS Interpreter(단편화 분석용) 및 Glyco Mass Calculator(당형태 분석용)가 포함됩니다.

NIST는 NIST/EPA/NIH 질량 스펙트럼 라이브러리의 확장으로 펩타이드 질량 스펙트럼 라이브러리를 개발하고 있습니다. 라이브러리의 목적은 단백질 분석을 위해 질량 분석 기반 단백질체학 방법을 사용하는 실험실에 펩티드 참조 데이터를 제공하는 것입니다. 질량 스펙트럼 라이브러리는 대체 방법보다 더 민감하고 강력한 방식으로 이러한 화합물을 식별합니다. 이러한 데이터베이스는 새로운 애플리케이션의 테스트 및 개발을 위해 무료로 사용할 수 있습니다.


단백질 상호 작용의 유세포 측정 FRET 분석

지난 수십 년 동안, 살아있는 세포나 온전한 세포의 제자리에서 단백질-단백질 상호작용에 대한 조사는 대량 생화학 및 분자 모델링 실험에서 제안된 구조/기능 관계가 세포 수준에서 확인을 요구함에 따라 중요성이 확대되었습니다. Förster(형광) 공명 에너지 전달(FRET) 기반 방법은 세포 표면 또는 세포 내부에서 생체 분자의 근접성 및 초분자 조직을 결정하기 위한 우수한 도구입니다. 이것은 FRET의 인기가 높아지는 기반이 될 수 있습니다. 사실, FRET을 악용하는 출판물의 수는 천년기가 시작된 이래 폭발적으로 증가했습니다. 흥미롭게도 대부분의 응용 프로그램은 현미경을 기반으로 하며 후자가 잠재적으로 엄청난 수의 개별적으로 측정된 세포로 인해 큰 통계적 능력을 제공함에도 불구하고 일부만 유세포 분석을 사용합니다. 그러나 다중 레이저 유세포 분석기의 가용성이 높아짐에 따라 절대 FRET 효율성을 얻기 위한 전략을 이제 비교적 쉽게 구현할 수 있습니다. 이 장에서는 유세포 분석에서 FRET를 측정하기 위해 일반적으로 사용 가능한 프로토콜을 제공하려고 합니다. 간결한 이론적 소개 후에 성공적인 라벨링 기술과 측정 방법을 위한 레시피가 제공됩니다. 간단한 퀜칭 기반 인구 수준 측정, 세포별 실제 FRET 효율성을 제공하는 고전적인 비율 측정 강도 기반 기술 및 후자의 고급 버전을 통해 세포별 자가형광 보정이 설명됩니다. 평균 FRET 효율을 쉽게 계산할 수 있도록 가장 일반적으로 사용되는 형광단의 스펙트럼 데이터가 미리 로드된 Excel 매크로도 제공됩니다. 마지막으로 적절한 실험을 설계하고 결과를 비판적으로 해석하는 데 도움이 되는 주의 사항이 제공됩니다.

키워드: FCET 유세포 분석 형광 공명 에너지 전달 공명 에너지 전달 분자 근접성 단백질 상호 작용.