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단백질 2차 구조란?

단백질 2차 구조란?



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누군가가 단백질 이차 구조가 무엇인지 명확히 해 주시겠습니까? https://en.wikipedia.org/wiki/Protein_secondary_structure

1차 구조를 이해하고 있다고 생각하지만 2차 구조와 3차 구조의 차이점이 무엇인지 잘 모르겠습니다. 3차 구조는 폴리펩타이드의 3차원 구조인 것 같지만 2차 구조에 대해서는 잘 모르겠습니다.


단백질은 공유 결합된 아미노산의 긴 사슬로 구성됩니다. 아미노산의 순서는 단백질의 기본 구조입니다. 생리학적 조건에서 이러한 긴 아미노산 사슬은 3차원 형태로 접힙니다. 2차 및 3차 구조라는 용어는 3차원 형상의 특정 측면을 나타내는 데 사용됩니다.

Tl;dr 차이점은 무엇입니까?

2차 및 3차 구조는 모두 단백질의 3차원 모양을 나타냅니다. 2차 구조는 규칙적인 반복 패턴으로, 일반적으로 펩타이드 백본의 NH와 CO 그룹 사이의 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 3차 구조는 2차 구조 요소가 함께 접혀 단백질의 전체 모양을 만드는 방식으로 생각할 수 있습니다.

2차 구조

2차 구조는 펩타이드 결합의 NH와 CO 그룹 사이의 수소 결합에 의해 안정화된 규칙적인 반복 패턴을 의미합니다. 일반적으로 교과서는 $알파$-나선과 $베타$-시트.

Berg 생화학에는 이러한 2차 구조를 보여주는 몇 가지 유용한 다이어그램이 있습니다. 첫 번째는 $알파$-나선. 측쇄는 여기에서 녹색 공으로 표시됩니다. 이 구조를 안정화시키는 NH 및 CO 그룹의 방향에 주목하십시오.

NS $베타$-sheet는 매우 다른 2차 구조를 형성하지만, 또한 펩타이드 결합의 NH와 CO 그룹 사이의 수소 결합에 의해 안정화됩니다.

3차 구조

3차 구조는 환경에서 단백질의 더 큰 3차원 구조입니다. 3차 구조를 서로 다른 2차 구조 요소가 함께 접혀 완전한 활성 단백질을 형성하는 방식으로 생각하는 것이 유용할 수 있습니다. 이 그림에서 2차 구조의 요소( $알파$-나선형) 헴 그룹을 멋지게 요람시킬 수 있는 전체적인 3차원 모양으로 접힙니다.


2차 구조 단백질은 거미줄과 같은 알파 나선과 베타 시트의 반복 사슬입니다. 3차 구조 단백질은 효소와 같은 구형 단백질입니다.


2차 구조(2˚) -- 베타 턴 및 랜덤 코일


회전은 일반적으로 단백질 사슬이 2차 구조의 다른 두 요소를 연결하기 위해 방향을 바꿀 필요가 있을 때 발생합니다. 가장 일반적인 것은 방향 전환이 4개의 잔기 공간에서 실행되는 베타 턴입니다. 베타 회전의 일부 일반적으로 관찰되는 특징은 잔기 i의 C=O와 잔기 i+3의 NH 사이(즉, 회전의 첫 번째와 네 번째 잔기 사이)의 수소 결합과 글리신 및/또는 또는 프롤린. 때때로 두 개의 역평행 베타 가닥을 연결하는 베타 회전을 설명하는 데 사용할 수 있는 "베타 머리핀"이라는 문구를 듣게 될 것입니다. 베타 회전은 형상의 세부 사항에 따라 다양한 유형으로 세분화됩니다.

감마 회전은 종종 잔기 i의 C=O와 잔기 i+2의 N-H 사이에 수소 결합을 포함하는 3-잔기 회전입니다.


4.2 단백질 2차 구조

2차 구조는 단백질 백본에서 아미드 H와 카르보닐 O 사이의 H 결합을 포함하는 반복적인 구조입니다. 여기에는 나선이 포함됩니다(알파, 310 및 pi), 여기서 수소 결합은 이내에 아미노산의 짧은 연속 스트레치(가닥), 수소 결합이 단백질의 비연속 스트레치에 있는 백본 원자(다시 아미드 H와 카르보닐 O) 사이에 있는 베타 가닥(시트), 매우 짧은 시간 내에 발생하는 역회전 아미노산의 지속적인 스트레칭.

나선

알파

알파 나선이 가장 일반적입니다. 이 나선은 i번째 아미노산 H의 카르보닐 O가 i번째+4 aa의 아미드 H에 결합할 때 형성됩니다(4개 아미노산 떨어져 있음). 아래 그림은 DTASDAA 시퀀스를 사용하여 N-말단(하단)에서 C-말단(상단)으로 이어지는 알파 나선의 짧은 섹션을 보여줍니다. 아미노산 i, i+1, . i+4는 알파 탄소에 표시됩니다. 빨간색 타원형은 i 번째 아미노산(Asp)의 C=O와 i 번째+4 aa(Ser)의 아미드 H 사이의 가닥 내 H 결합을 강조 표시합니다.

알파 나선의 아미노산에 대한 phi/psi 각도는 대략 -57,-47이며, 이는 구조의 규칙적인 반복 특성을 강조합니다. 또한 n(아미노산 단위 수/회전 = 3.6) 및 피치(나선 상승/회전 = 5.4옹스트롬 = 0.54nm)로 특징지을 수 있습니다. 턴당 3.6개의 아미노산이 있고 완전한 원 또는 턴이 360 0 이므로 각 아미노산은 나선 축에서 아래를 내려다 보면서 100 0 증분으로 엇갈리게 됩니다. 처음에 나선은 3.613 나선 턴 당 3.6개의 아미노산과 13개의 원자가 주쇄에 있고, 아래와 같이 각 평면 아미노산의 주 지그재그에 있는 C&alpha-N-C-C&alpha 원자를 계산합니다.

아래 그림(pdb - 1wfa)은 동계 넙치의 부동액 단백질 나선의 측면도와 종단면도를 보여줍니다. 녹색 코일(종종 빨간색으로 표시됨)은 백본의 반복적인 특성을 보여줍니다. 사이드 체인은 나선 축에서 멀어지는 방향을 가리키고 있습니다. H-결합은 백본 내에서 노란색 점선으로 표시됩니다(하나는 상단의 두 측쇄 사이에도 표시됨). 공간 채우기 렌더링은 색맹에게 최적의 색상으로 표시됩니다. 최종 보기는 나선의 중심이 나선의 원자로 완전히 진행되고 열려 있지 않다는 것을 보여줍니다(학생들 사이의 일반적인 오해).

  • 알파 나선은 phi/psi 각이 180°인 완전히 확장된 폴리펩티드 사슬보다 더 조밀합니다.
  • 단백질에서 나선의 평균 아미노산 수는 11이며 3 회전을 제공합니다.
  • 왼쪽 알파 나선은 Ramachandran 플롯의 검사에서 허용되지만 측쇄가 백본에 너무 가깝기 때문에 관찰되지 않습니다.
  • 나선의 핵심은 단단히 포장됩니다. 나선에는 구멍이나 구멍이 없습니다.
  • 모든 R 그룹은 나선 축에서 뒤로 확장됩니다.
  • 일부 아미노산은 다른 것보다 알파 ​​나선에서 더 일반적으로 발견됩니다. 아미노산은 베타 C에 가지가 있는 것과 가지가 없는 두 종류로 나눌 수 있습니다. 먼저 가지가 아닌 것을 고려하십시오. Gly는 구조적으로 너무 유연하여 알파 나선에서 고주파수를 찾을 수 없는 반면 Pro는 너무 단단합니다. H-결합할 수 있고(Ser, Asp 및 Asn) 측쇄가 있고 너무 길지 않은 아미노산은 주쇄 H 결합 공여체 및 수용체의 경쟁자로 작용하여 알파 나선을 불안정하게 만드는 것으로 보입니다. 베타 C에 가지가 없는 나머지는 나선을 형성할 수 있습니다. 베타 탄소(Val, Ile)에 가지가 있는 것들은 나선 백본과 부피가 큰 측쇄의 입체적 상호작용으로 인해 알파 나선을 불안정하게 만듭니다. (왼손잡이 알파 나선은 비슷한 이유로 자연에서 발견되지 않는다는 것을 기억하십시오.) 알파 나선(베타 구조도 마찬가지)에 대한 성향
  • 머리카락, 피부, 모피, 부리 및 손톱의 주요 구성 요소인 알파 케라틴은 거의 모두 알파 나선입니다.

아래 구조는 넙치의 부동액 단백질을 보여줍니다. 그것은 두 개의 나선 사이의 사슬간 상호작용에 의해 안정화된 두 개의 긴 알파 나선을 가지고 있어 얼음 결정에 평평한 표현을 허용하여 추가 핵 생성과 더 큰 얼음 결정의 형성을 방지합니다. 나선 중 하나가 아래 그림에 나와 있습니다.

310 나선

310 나선은 i 번째 아미노산의 카르보닐 O와 i 번째 +3 aa의 아미드 H 사이의 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 6 옹스트롬, 1.3-2 옹스트롬/잔여물 증가. 일반적인 phi/psi 각도는 -50 0 , -26°입니다. 알파 나선의 대체 설명과 마찬가지로, 310 나선은 3 턴당 아미노산 및 10 주쇄/턴의 원자(C&alpha-N-C-C&alpha 원자 계산). 더 길고(같은 수의 아미노산에 대해) 더 얇습니다. 아미노산 측쇄는 나선 축 주위를 볼 때 120 0 증분으로 엇갈립니다. 흔하지는 않지만(단백질 아미노산의 약 3%는 310 나선에 평균 3.3개의 아미노산이 있는 나선으로, 그들은 아마도 어떤 기능을 하는 것 같습니다. 삼10 11개의 잔류물이 발견되는 한 나선.

단백질 내에서 나선은 주위의 패킹이 허용한다면 안정적일 것입니다. 주변 단백질과의 더 많은 알파 나선 측쇄 상호 작용은 120 0 이나 3에 비해 측쇄의 100 0 비틀림이 주어질 가능성이 있습니다.10 나선 축을 내려다보는 3개의 능선으로 정렬된 나선. 분자 역학 연구는 3의 일부가10 나선은 알파 나선으로 가역적으로 상호 변환되어 형태 및 결합 유연성을 허용합니다. 표준 R이 있는 일부 전압에 민감한 칼륨 이온 채널의 S4 나선1xxR2xxR3xxR4xxK5xxR6 (여기서 R과 K는 Arg 및 Lys임) 3을 채택하는 것으로 나타났습니다.10 나선형 구조.

다음은 9개의 아미노산(아미노산 150-158)입니다. 310디에네락톤 가수분해효소(1DIN)의 나선

&pi(파이) 나선

이 나선은 약 4.1nm 옹스트롬의 나선 피치(상승)인 4.4잔기/회전을 가지고 있습니다. i번째 아미노산의 카르보닐 O와 i번째+5개 아미노산의 아미드 H 사이에 수소 결합이 있습니다(5개 아미노산 떨어져 있음). 상승은 약 1.2 옹트롬/잔여이고 대략적인 phi/psi 각은 -55 0 , -70 0 입니다. 파이 나선에 대한 대체 지정은 4.4입니다.16 1회전에 16개의 주쇄 원자가 있습니다(알파 나선에 대해서는 위 참조). 낮은 존재비에 대한 몇 가지 이유는 더 큰 반경이 주어지면 주쇄 원자 사이의 최소한의 접촉과 허용되지 않는 값에 가까운 phi-psi 각도를 포함합니다. 또한 핵 생성이 더 어려울 것이기 때문에 다른 나선만큼 빠르게 형성되지 않을 수도 있습니다. 동시에, 분자 동적 시뮬레이션 시뮬레이션은 알파 나선이 파이 나선과 가역적으로 상호 변환할 수 있음을 보여줍니다. 그들은 종종 두 개의 알파 나선 사이에서 발견되며, 다시 두 가지 형태 사이의 동적 상호 변환이 가능성이 있음을 시사합니다.

특성화된 파이 나선의 약 55%는 5개의 아미노산을 포함합니다. 각 측쇄는 약 1.3옹스트롬의 상승과 함께 850만큼 엇갈립니다. 다음은 보리 베타-D-글루칸 글루코하이드롤라제(1x38)의 짧은 파이 나선(aa 265-276)입니다.

단백질의 나선: 알파, 3의 비교10 그리고 파이 나선

베타 구조

베타 구조: 평행 및 역평행 베타 가닥은 알파 나선(phi/psi -57,-47)보다 훨씬 더 확장되지만 완전히 확장된 폴리펩티드 사슬(phi/psi 각도 +/- 180)만큼 확장되지는 않습니다. 베타 시트는 그렇게 확장되지 않고(병렬 -119, +113 역평행, -139, +135) 물결 모양 시트로 생각할 수 있습니다. 주름진 얇은 종이 조각을 나란히 놓아 "주름이 있는 시트" 종이를 만들면 시각화할 수 있습니다. 각 종이 스트립은 펩타이드 백본이 스트립을 따라 지그재그를 만들고 알파 탄소가 주름의 접힌 부분에 있는 단일 펩타이드 가닥으로 묘사될 수 있습니다. 베타 시트의 각 단일 가닥은 이중 나선, 즉 회전당 2개의 잔기가 있는 나선으로 나타낼 수 있습니다. 각각의 연속적인 펩타이드 평면의 배열은 알파 C의 사면체 특성으로 인해 주름이 잡힙니다. H 결합은 알파 나선에서처럼 가닥 내가 아니라 가닥 간입니다.

그림: 병렬 베타 가닥(Spartan으로 만든 이미지)

그림: 역평행 베타 가닥(Spartan으로 만든 이미지)

참고: 가닥을 한 방향으로 전파하는 연속적이고 연속적인 폴리펩타이드 백본으로 간주합니다. 따라서 이 정의를 사용하면 나선은 단일 가닥으로 구성되고 모든 H-결합은 가닥(또는 가닥 내) 내에 있습니다. 그러면 베타 시트는 다중 가닥으로 구성될 것인데, 그 이유는 각 "가닥"이 펩타이드 골격의 다음 섹션인 다음 "가닥"이 H로 이동할 수 있도록 하는 방식으로 단백질 내에서 구부러지는 개재 연속 아미노산 스트레치에 의해 다른 "가닥"으로부터 분리되기 때문입니다. - 첫 번째 "가닥"과 결합합니다. 그러나 이 경우에도 알파와 베타 구조를 함께 유지하는 모든 H-결합은 분자내라는 것을 기억하십시오.

평행 베타 시트 구조에서 최적의 H 결합 패턴은 역평행 구조(phi/psi의 -139, + 135). 또한 평행 시트의 H 결합이 크게 구부러집니다. (즉, 한 가닥의 카르보닐 O는 역평행 시트에서와 같이 인접한 가닥의 아미드 H와 정확히 반대가 아닙니다.) 따라서 역평행 베타 가닥은 자연에서 많이 발견되지만, 아마도 더 안정적일 것입니다. 4가닥 이하의 짧은 평행 베타 시트는 일반적이지 않으며, 이는 낮은 안정성을 반영할 수 있습니다.

베타 시트의 측쇄는 시트의 평면에 수직이며 평면에서 교대로 확장됩니다. 평행 시트는 특징적으로 시트의 양면에 소수성 측쇄를 분포시키는 반면, 역평행 시트는 일반적으로 한 면에 모든 소수성 잔류물이 있는 배열입니다. 이것은 1차 서열에서 친수성 측쇄와 소수성 측쇄의 교대를 필요로 합니다. 역평행 시트는 실크 섬유와 평행하게 이어지는 시트와 함께 실크에서 발견됩니다. 다음 반복은 기본 시퀀스에서 발견됩니다: (Ser-Gly-Ala-Gly)n), Gly는 한 면에서 가리키고 Ser 또는 Ala는 다른 면에서 가리킵니다.

불행히도, 이러한 반복적인 구조를 나타내는 실크 "아밀로이드" 단백질의 PDB 구조는 없습니다. 이 단백질의 단량체와 응집체는 매우 불용성이므로 이와 같은 단백질에 대한 X선 구조는 거의 없습니다. 아래 구조는 N-terminal 부분(도메인)을 보여줍니다. 봄빅스 모리 피브로인 실크 단백질(pdb = 3UA0) 이는 역평행 베타 시트의 훌륭한 예를 제공합니다.

아래의 iCn3D는 구부러진 역평행 베타 시트의 "면"을 보여줍니다. 두 개의 체인이 정렬되어 면을 형성하는지 확인합니다.

다음은 3UA0의 역평행 베타 시트의 정적 이미지입니다. H-결합을 나타내는 가닥 사이의 노란색 막대에 주목하십시오.

베타 가닥은 오른쪽 방향으로 비틀리는 경향이 있습니다. 이것은 베타 가닥이 연결되는 방식에 중요한 결과를 초래합니다. 평행 가닥은 베타 배럴뿐만 아니라 꼬인 시트 또는 안장을 형성할 수 있습니다.

다음은 아라비노스 결합 단백질(1ABE)의 평행 베타 시트 구조의 예입니다.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structu. 3&command=주석 보기 주석 설정 cdd 주석 숨기기 cdd 설정 자세히 보기 보기 선택 .A:3-11 또는 .A:33-41 또는 .A:59-65 또는 .A:83-89 또는 .A:104-109 | 이름 parallelBeta 표시 선택 표시 상호 작용 3d | 선택됨 선택됨 | 본드 | 거짓 | 임계값 3.8 6 4 3.8 6 5.5 색상 2차 구조 노란색 설정 두께 | 리네라드 0.1 | 코일래드 0.3 | 스틱라드 0.01 | 트레이서라드 0.01 | 두꺼운 리본 0.2 | 단백질폭 1.3 | 뉴클레오티드 너비 0.8 | ballscale 0.3 set pk off set background 흰색 set pk off set pk off|||<"factor":"1.000","mouseChange":<"x":"0.000",quoty":"0.000">,"yquaternion":quot:<"_0" :"0.9585","_z":"-0.2822","_w":"-0.03954">>

다음은 1ABE의 병렬 베타 시트의 정적 이미지입니다. H-결합을 나타내는 가닥 사이의 노란색 막대에 주목하십시오.

다음은 triose phosphate isomerase(1WYI)의 병렬 베타 배럴의 예입니다.

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structu. 3&command=view annotations set annotation cdd set view details view 주석 숨기기 cdd select .A:6-15 또는 .A:37-46 또는 .A:59-68 또는 .A:90-98 또는 .A:122-132 또는 .A:160-170 또는 .A:206-213 또는 .A:227-235 | 이름 seq_1 선택 색상 표시 2차 구조 노란색 디스플레이 상호 작용 3d | 선택됨 선택됨 | 본드 | 거짓 | 임계값 3.8 6 4 3.8 6 5.5 두께 설정 | 리네라드 0.1 | 코일래드 0.3 | 스틱라드 0.01 | 트레이스라드 0.01 | 두꺼운 리본 0.2 | 단백질폭 1.3 | 뉴클레오티드 너비 0.8 | ballscale 0.3 설정 pk 오프 세트 배경 흰색|||<"factor":"1.000","mouseChange":<"x":"0.000","y":"0.000">,"quaternion":

다음은 triose phosphate isomerase에서 평행 베타 시트의 정적 이미지입니다. H-결합을 나타내는 가닥 사이의 노란색 막대에 주목하십시오.

  • 병렬 가닥에서는 오른손 연결이 일반적입니다.
  • 평행 가닥이 등록된 단백질에서 스탠드에 고유한 꼬임이 주어졌을 때 가닥은 사슬의 끝에서 H 결합이 균등하게 늘어나는 방식으로 배열되어 꼬인 안장 모양을 생성합니다(위의 상단 구조). .
  • 평행 가닥이 레지스터에 있지 않고 스탠드에 고유한 꼬임이 있는 단백질에서 가닥은 사슬의 끝에서 H 결합이 균등하게 늘어나 베타 배럴을 생성하는 방식으로 배열됩니다(위의 하단 구조). .

역회전: 구형 단백질에 있는 아미노산의 약 50%는 규칙적인 2차 구조(알파 또는 베타)로 되어 있습니다. 나머지 아미노산은 덜 규칙적이지 않고 덜 규칙적입니다. 2차 구조의 추가 예는 역회전(또는 베타 굽힘 또는 베타 회전)입니다. 역회전은 종종 연속적인 역평행 베타 가닥을 연결하고 베타 헤어핀이라고 합니다.

그들은 거의 항상 표면에 있으며 4개의 아미노산으로 구성됩니다. 두 가지 유형이 있습니다. (I - f2 = -60, y2=-30 f3 = -90, y3 = 0 II - f2 = -60, y2=120 f3 = 90, y3 = 0 ) 둘 다의 나머지 2는 종종 Pro입니다. (왜?) 둘 다 i th a.a의 카르보닐 O와 i th+3 aa의 아미드 H 사이에 H 결합을 가지고 있습니다(3개의 아미노산 떨어져 있음). 유형 2에서 잔기 2의 O는 잔기 3의 베타 C를 밀집시키므로 aa2는 일반적으로 Gly입니다. 왜요? 알파 나선을 불안정하게 만드는 아미노산은 종종 베타 시트에서 발견되는데, 그 이유는 측쇄가 주쇄를 유지하는 계획 밖으로 돌출되기 때문입니다.

아래 그림은 인간 난백 라이소자임의 Type I(왼쪽)과 Type 2(오른쪽)를 보여줍니다.

다음은 두 개의 역회전을 보여주는 분자 모델입니다.

Jmol: 업데이트된 역회전: 트립신 억제제 Jmol14(자바) | JSMol(HTML5)

(역회전의 견고함과 Pro 및 Gly의 존재에 주목하십시오.)

그림: 2차 구조에 대한 아미노산 성향이 다른 이유는 무엇입니까?

ExPASy의 2차 구조 및 백본 구조(2차 구조에 대한 2부 집중)

이 섹션에 추가할 수 있는 자료:

이차 단백질 구조

이전 섹션에서 우리는 아미노산이 서로 연결될 때 아미드 결합에서 C-N 결합에 의해 생성되는 강성에 주목했고 이것이 아미노산 R-그룹이 선호하게 만든다는 것을 배웠습니다. 트랜스 conformation (프롤린은 제외 시스 형태). 단백질 백본의 이러한 강성은 생성된 단백질의 접힘 가능성과 패턴을 제한합니다. 그러나 α-탄소에 부착된 결합은 자유롭게 회전할 수 있으며 단백질 내에서 볼 수 있는 유연성과 독특한 접힘 패턴에 기여할 수 있습니다. α-탄소 주위에서 발생할 수 있는 가능한 회전 패턴을 평가하기 위해 비틀림 각도 Phi(&Phi) 및 Psi(&psi)가 일반적으로 측정됩니다. 비틀림 각도 파이(&Phi)는 α-탄소 - 질소 결합을 종이 평면으로 직접 내려다보았을 때 두 개의 인접한 카르보닐 탄소 사이의 각도를 평가하여 α-탄소 - 질소 결합 주위의 회전을 측정합니다(그림 2.16 ). 반대로 비틀림 각도 Psi(&psi)는 α-탄소 - 카르보닐 탄소 결합을 직접 내려다보았을 때 인접한 두 질소 원자 사이의 각도를 평가하여 α-탄소 - 카르보닐 탄소 결합 주위의 회전을 측정합니다(그림 2.16).

그림 2.16 파이(&Phi) 및 Psi(&psi) 비틀림 각도. (A) 파이(&Phi) 비틀림 각도는 α-탄소와 아미드 질소 사이의 결합 주위의 회전 측정값입니다. 하단 패널에 표시된 결합에 인접한 두 개의 카르보닐 탄소 원자 사이의 각도로 측정됩니다. (B) Psi(&psi) 비틀림 각도는 α-탄소와 카르보닐 탄소 사이의 결합 주위의 회전을 측정한 것입니다. 아래쪽 패널에 표시된 결합에 인접한 두 질소 원자 사이의 각도로 측정됩니다.

α-탄소 주위의 결합은 자유롭게 회전할 수 있지만 선호하는 비틀림 각도는 인접한 원자가 높은 입체 장애를 갖는 구조를 피하기 때문에 가능성의 더 작은 하위 집합으로 제한됩니다. G.N. Ramachandran은 Phi(&Phi) 및 Psi(&psi) 비틀림 각도의 안정적인 형태를 결정하기 위해 작은 펩티드의 컴퓨터 모델을 만들었습니다. 그의 결과로 그는 라마찬드란 플롯, 가장 유리한 Phi(&Phi) 및 Psi(&psi) 비틀림 각도의 중첩 영역을 그래픽으로 표시합니다(그림 2.17).

그림 2.17 라마찬드란 플롯. 유리한 Phi(&Phi) 및 Psi(&psi) 비틀림 각도는 각각 노란색과 빨간색으로 표시됩니다. 일반적인 이차 단백질 구조에 대한 결합 각도가 표시됩니다. 이미지 수정: J. Cooper

각 단백질 내에서 단백질의 작은 영역은 특이적이고 반복적인 접힘 패턴을 채택할 수 있습니다. 이러한 특정 모티프 또는 패턴을 2차 구조. 가장 일반적인 두 가지 2차 구조적 특징은 다음과 같습니다. 알파 나선 그리고 베타 주름 시트(그림 2.18). 이러한 구조 내에서 분자 내 상호 작용, 특히 골격 아민과 카르보닐 작용기 간의 수소 결합은 3차원 모양을 유지하는 데 중요합니다.

그림 2.18 단백질 구조의 2차 구조적 특징. 오른손잡이 알파 나선과 베타 주름 시트는 대부분의 단백질에서 발견되는 일반적인 구조적 모티프입니다. 그들은 아미노산 골격 내에서 아민과 카르보닐 산소 사이의 수소 결합에 의해 함께 유지됩니다.

알파 나선

알파 나선 구조의 경우 오른손 나선은 매우 일반적이지만 왼손 나선은 매우 드뭅니다. 이것은 왼쪽 알파 나선 구조를 얻는 데 필요한 Phi(&Phi) 및 Psi(&psi) 비틀림 각도 때문입니다. 단백질은 왼손 나선에 대한 올바른 방향을 얻기 전에 많은 불리한 각도를 통해 접고 비틀어야 합니다. 따라서 그들은 자연에서 그리 흔하지 않습니다.

오른쪽 알파 나선의 경우 모든 나선 회전에는 3.6개의 아미노산 잔기가 있습니다(그림 2.19). 폴리펩타이드의 R 그룹(변이 그룹)은 외부로 돌출되어 있습니다. 알파(&알파)-나선 사슬. 폴리펩타이드 골격은 카르보닐 산소와 아민 수소 사이의 수소 결합에 의해 안정화되는 반복 나선 구조를 형성합니다. 이러한 수소 결합은 매 4번째 아미노산마다 하나의 수소 결합의 규칙적인 간격으로 발생하고 폴리펩타이드 골격이 나선을 형성하도록 합니다. 각 아미노산은 축을 따라 나선을 1.5 Å만큼 전진시킵니다. 나선의 각 회전은 3.6개의 아미노산으로 구성되므로 나선의 피치는 5.4 Å입니다. 나선당 평균 10개의 아미노산 잔기가 있습니다. 다른 아미노산은 다른 형성 경향을 가지고 있습니다 알파(&알파)-나선. 단백질에서 나선형 구조를 채택하는 것을 선호하는 아미노산에는 메티오닌, 알라닌, 류신, 글루타메이트 및 라이신이 포함됩니다. 프롤린과 글리신은 나선을 형성하는 경향이 거의 없습니다.

그림 2.19 오른손잡이 알파 나선의 구조. (A) 볼 및 스틱 모델 측면도. 총 3.6개의 아미노산이 한 턴을 형성하는 데 필요합니다. 알파(&알파)-나선. 카르보닐 산소와 4번째 아미노산의 질소 사이의 수소 결합은 나선 구조를 안정화시킨다. 표시된 구조에서 검은색 원자는 알파 탄소, 회색은 카르보닐 탄소, 빨간색은 산소, 파란색은 질소, 녹색은 R-기, 연보라색은 수소 원자입니다. (B) 확장된 측면도 선형 구조 및 공간 채우기 모델 (C) 확장된 평면도 선형 구조 및 공간 채우기 모델

이미지 A 수정: Maksim 이미지 B 및 C 출처: Henry Jakubowski

알파 나선에 대한 요점:

  • 알파 나선은 phi/psi 각이 180°인 완전히 확장된 폴리펩타이드 사슬보다 더 조밀합니다.
  • 단백질에서 나선의 평균 아미노산 수는 11이며 3회전을 제공합니다.
  • 라마찬드란 플롯의 검사에서 허용되지만 왼쪽 알파 나선은 거의 관찰되지 않습니다. 왜냐하면 단백질 구조를 구축하는 데 사용되는 아미노산이 L-아미노산이고 오른쪽 나선을 형성하는 쪽으로 치우쳐 있기 때문입니다. 왼손 나선이 형성되면 올바른 단백질 접힘, 단백질 안정성에 중요하거나 활성 부위 형성에 직접 관여합니다.

그림 2.20 왼손잡이 알파 나선 구조. 이 다이어그램에서 노란색으로 표시된 왼쪽 알파 나선은 단백질 구조 내에서 머리핀 회전의 일부이며 노란색으로 표시된 두 개의 이황화 다리에 의해 안정화됩니다.

  • 나선의 핵심은 단단히 포장됩니다. 나선에는 구멍이나 구멍이 없습니다.
  • 모든 R 그룹은 나선 축에서 바깥쪽으로 확장됩니다. R 그룹은 친수성 또는 소수성일 수 있으며 나선의 특정 위치에 국한되어 단백질의 양친매성 영역을 형성하거나 그림 2.21과 같이 완전히 소수성인 나선이 원형질막을 통해 확장될 수도 있습니다.

그림 2.21 알파 나선 구조 내에서 R-그룹의 위치 지정. R-기는 알파 나선 내에 위치하여 단백질 내에 양친매성 영역을 생성할 수 있으며, 여기서 친수성 잔기는 나선의 한 면에 위치하고 다른 면에는 소수성인 측면도(A) 또는 하향식 보기(B) & C). R 그룹은 또한 (D)에 표시된 대로 원형질막에 걸쳐 있는 알파 나선 내에서 완전히 소수성일 수 있습니다.

  • 일부 아미노산은 다른 것보다 알파 ​​나선에서 더 일반적으로 발견됩니다. 다음은 일반적으로 다음과 같은 아미노산입니다. 아니다 알파 나선 구조에서 발견: 글라이 알파 나선에서 고주파수를 찾기에는 너무 작고 구조적으로 유연합니다. 찬성 너무 딱딱하고 시스-형태. 찬성 종종 단백질의 굴곡을 유발하여 나선형 구조를 파괴합니다. H-결합할 수 있는 측쇄가 있는 일부 아미노산(세르, 그리고 Asn) 및 주쇄 H 결합 공여체 및 수용체의 경쟁자로 작용하고 알파 나선을 불안정하게 만드는 것으로 너무 오래 걸리지는 않습니다. 다음과 같은 초기 분기 R 그룹 그리고일,나선 백본과 부피가 큰 측쇄의 입체적 상호 작용으로 인해 알파 나선을 불안정하게 만듭니다.
  • 알파 나선(베타 구조도 포함)에 대한 아미노산 성향 요약
  • 머리카락, 피부, 모피, 부리 및 손톱의 주요 구성 요소인 알파 케라틴은 거의 모두 알파 나선입니다.

Jmol: 부동액 단백질 Jmol14(자바)에서 분리된 나선 업데이트 | JSMol(HTML5)

베타 주름 시트:

β-주름 시트에서, &ldquopleats&rdquo는 폴리펩타이드 사슬의 백본에 있는 원자 사이의 수소 결합에 의해 형성됩니다. R 그룹은 탄소에 부착되어 있으며 주름의 주름 위아래로 확장됩니다. 트랜스 형태. 주름진 부분은 서로 평행하거나 역평행으로 정렬되고 아미노 그룹의 부분적으로 양의 질소 원자와 펩타이드 백본의 카르보닐 그룹의 부분적인 음의 산소 원자 사이에 수소 결합이 형성됩니다(그림 2.21).

그림 2.21 베타 주름 시트 구조. β-주름 시트는 위의 (A)에서 빨간색 리본 화살표로 표시된 β-주름 시트와 함께 평행 또는 역평행 방향으로 배향될 수 있습니다. 화살표의 방향은 N-에서 C- 방향으로 이어지는 화살표와 함께 단백질의 방향을 나타냅니다. 백본 카르보닐과 백본 아민 작용기 사이의 수소 결합은 역평행(B 왼쪽) 및 평행(B 오른쪽) &베타 주름 시트 구조를 모두 안정화했습니다.

기타 2차 구조 모티프:

다른 중요한 이차 구조는 다음과 같습니다. 회전, 루프, 머리핀 그리고 유연한 링커. 의 다양한 분류가 있습니다 회전포함하는 단백질 구조 내 &알파 턴, &베타 턴, &감마 턴, &델타 턴 그리고 파이 회전(&P). 베타 턴(&B) (가장 일반적인 형태)는 일반적으로 4개의 아미노산 잔기를 포함합니다(그림 2.22). 프롤린과 글리신은 일반적으로 차례로 모티프에서 발견되는데, 프롤린의 시스 형태는 더 날카로운 형태 굴곡을 선호하는 반면, 최소 글리신 측쇄는 아미노산의 더 단단한 패킹을 허용하여 턴 구조를 선호하기 때문입니다.

그림 2.22 유형 I 및 II 및 베타 회전의 개략도.

NS 오메가 루프(&O) 고정된 내부 수소 결합이 없는 더 길고 확장된 또는 불규칙한 루프에 대한 포괄적인 용어입니다. NS 머리 핀 단백질 백본의 방향이 바뀌고 측면에 있는 2차 구조 요소가 상호 작용하는 회전의 특별한 경우입니다. 예를 들어, 베타 머리핀 두 개의 수소 결합된 역평행 및 베타 가닥을 연결합니다. 회전은 때때로 단백질 도메인을 연결하는 유연한 링커 또는 루프 내에서 발견됩니다. 링커 서열은 길이가 다양하고 일반적으로 극성의 전하를 띠지 않는 아미노산이 풍부합니다. 유연한 링커연결 도메인이 단백질 도메인 역학을 통해 결합 파트너를 모집하기 위해 자유롭게 비틀고 회전할 수 있습니다.

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2.4 초이차 구조와 단백질 모티프

단백질의 2차 구조와 3차 구조 사이에는 다양한 단백질 구조에서 확인된 더 큰 3차원적 특징이 있습니다. 그들은 다음과 같이 알려져 있습니다 초 이차 구조 그리고 단백질 모티브. 초 이차 구조일반적으로 회전에 의해 함께 연결된 두 개의 2차 구조로 구성되며 나선-회전-나선, 나선-루프-나선, &알파-&알파 모서리, &베타-&베타 모서리 및 &베타-머리핀-&베타를 포함합니다(그림 2.23).

그림 2.23 초이차 구조의 예. (A) β-헤어핀-&베타 구조는 2개의 β-주름 시트 구조의 수소 결합을 방해하지 않는 날카로운 헤어핀 회전을 특징으로 합니다. (B) Taspase1 단백질의 제안된 나선-회전-나선 구조, (C) 미오글로빈 단백질에 존재하는 α-&알파 모서리 구조.

이미지 C 수정: Belles14104

단백질 모티프 많은 단백질 구조에서 시각화된 반복 양식인 이차 및 초이차 구조 구성요소에서 생성된 더 복잡한 구조입니다.

베타 가닥은 형태 에너지를 최소화하기 위해 오른쪽 방향으로 비틀리는 경향이 있습니다. 이것은 많은 유형의 단백질에서 발견되는 흥미로운 구조적 모티프의 형성으로 이어집니다. 이러한 구조 중 두 가지는 꼬인 시트 또는 안장과 베타 배럴을 포함합니다(그림 2.24).

그림 2.24 공통 베타 가닥 구조적 모티프. (A) 오른쪽 트위스트 시트 상단 및 측면도, (B) 베타 배럴 측면도 및 (C) 베타 배럴 상단 뷰

구조적 모티프는 기질 또는 보조인자의 결합을 가능하게 하는 것과 같은 단백질 내에서 특정 기능을 제공할 수 있습니다. 예를 들어, Rossmann 접힘은 니코틴아미드 아데닌 디뉴클레오티드(NAD + )와 같은 뉴클레오티드 보조인자에 대한 결합을 담당합니다(그림 2.25). Rossmann 폴드는 확장된 베타 시트를 형성하는 6개의 평행 베타 가닥으로 구성됩니다. 처음 세 가닥은 α-나선으로 연결되어 베타-알파-베타-알파-베타 구조를 생성합니다. 이 패턴은 6개의 가닥을 포함하는 역 직렬 반복을 생성하기 위해 한 번 복제됩니다. 전체적으로 가닥은 ​​321456(1 = N-말단, 6 = C-말단)의 순서로 배열됩니다. 다섯 가닥의 Rossmann 모양의 주름이 32145 순서로 배열되어 있습니다. 주름의 전체 3차 구조는 3층 샌드위치와 유사합니다. 여기에서 충전물은 확장된 베타 시트로 구성되고 두 조각의 빵은 연결된 평행 알파 나선에 의해 형성됩니다. .

그림 2.25 로스만 폴드. (A) Structure of Nicotinamide Adenine Dinucleotide (NAD + ) (B) Cartoon diagram of the Rossmann Fold (helices A-F red and strands 1-6 yellow) from 대장균 malate dehydrogenase enzyme. The NAD + cofactor is shown binding as the space filling molecule. (C) Schematic diagram of the six stranded Rossmann fold.

Image modified from: Boghog

One of the features if the Rossmann fold is its co-factor binding specificity. The most conserved segment of Rossmann folds is the first beta-alpha-beta segment. Since this segment is in contact with the ADP portion of dinucleotides such as FAD, NAD and NADP it is also called as an "ADP-binding beta-beta fold".

Interestingly, similar structural motifs do not always have a common evolutionary ancestor and can arise by convergent evolution. This is the case with the TIM Barrel, a conserved protein fold consisting of eight &alpha-helices and eight parallel &beta-strands that alternate along the peptide backbone. The structure is named after triosephosphate isomerase, a conserved metabolic enzyme. TIM barrels are one of the most common protein folds. One of the most intriguing features among members of this class of proteins is although they all exhibit the same tertiary fold there is very little sequence similarity between them. At least 15 distinct enzyme families use this framework to generate the appropriate active site geometry, always at the C-terminal end of the eight parallel beta-strands of the barrel.

Figure 2.26 The TIM Barrel. TIM barrels are considered &alpha/&beta protein folds because they include an alternating pattern of &alpha-helices and &beta-strands in a single domain. In a TIM barrel the helices and strands (usually 8 of each) form a solenoid that curves around to close on itself in a doughnut shape, topologically known as a toroid. The parallel &beta-strands form the inner wall of the doughnut (hence, a &beta-barrel), whereas the &alpha-helices form the outer wall of the doughnut. Each &beta-strand connects to the next adjacent strand in the barrel through a long right-handed loop that includes one of the helices, so that the ribbon N-to-C coloring in the top view (A) proceeds in rainbow order around the barrel. The TIM barrel can also be thought of, then, as made up of 8 overlapping, right-handed &beta-&alpha-&beta super-secondary structures, as shown in the side view (B).

Image modified from: WillowW

Although the ribbon diagram of the TIM Barrel shows a hole in the protein's central core, the amino acid side chains are not shown in this representation (Figure 2.26). The protein's core is actually tightly packed, mostly with bulky hydrophobic amino acid residues although a few glycines are needed to allow wiggle room for the highly constrained center of the 8 approximate repeats to fit together. The packing interactions between the strands and helices are also dominated by hydrophobicity and the branched aliphatic residues valine, leucine, and isoleucine comprise about 40% of the total residues in the &beta-strands.

As our knowledge continues to increase about the myriad of structural motifs found in nature's treasure trove of protein structures, we continue to gain insight into how protein structure is related to function and are better enabled to characterize newly acquired protein sequences using 인 실리코 기술.


Hydrogen Bonds Help Support Secondary Structures

Alpha helices and beta sheets are supported and reinforced by hydrogen bonds. A hydrogen bond is a weak bond formed when a hydrogen atom is covalently bonded to an atom and interacts with another atom.

Hydrogen bonds often form between the backbone atoms of different amino acids in the two secondary structures of proteins. A hydrogen atom covalently bound to the nitrogen atom of one amino acid interactes with the oxygen atom of another amino acid.

Click on the links below to see hydrogen bonds represented as yellow cylinders in the two types of secondary structures.

Secondary Structures in Other Common Proteins

Click on the images below to view each of the three proteins discussed earlier in the interactive display to the right. Each protein will be colored with the Structure Color Scheme ( alpha helices colored magenta and beta sheets colored yellow ) to emphesize each protein's unique secondary structures.

Hemoglobin Proteins safely carry oxygen in the blood.

Insulin Proteins help regulate sugar in the bloodstream.

녹색 형광 단백질 create bioluminescence in animals like jellyfish.


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단백질의 2차 구조

Proteins are polymers of amino acids and 20 different amino acids arranged in infinite patterns to form different types of proteins. Proteins are involved in different roles in the living organisms, from carrying out important cellular functions like metabolic reactions to being an important structural component of animals, human and plant body parts.

Proteins studies in terms of their structure and functions and with increasing knowledge, it is concluded that the function of a protein is very much related to their structure. So, protein structural studies are very important in order to understand their functions. Proteins structure is resolved on different levels and terminology was assigned in order to understand the level of protein structure.

There are three basic levels of structure arrangement of a protein which consist of a single polypeptide, called primary protein structure, secondary protein structure, and tertiary protein structure. The primary protein structure is a simple sequence of the amino acids in which they arrange in a polypeptide chain.

The secondary structure of a protein is due to the folding of the polypeptide chain into different folds due to hydrogen bonding and Vander Waal forces. Whereas the tertiary structure of proteins is defined as the arrangement of secondary structure content in 3-dimensional space.

While some proteins consist of more than one polypeptide, their structure arranges into another level which is called quaternary structure due to the interaction between two or more polypeptides of that protein.

Fig. 1: The primary, secondary and tertiary structure of protein.

The primary structure is very important in defining the structure and function of the protein. Amino acids join each other thorough peptide bonds which are rigid i.e., they do not allow rotation of the two amino acids freely. But the alpha carbon which is bond with NH- and C=O group have some rotation which allows arranging amino acids in different angles in limited values.

These angles are called torsion angles and help in the folding of the polypeptide chain into different secondary structure elements like α-helix, β-sheet, β pleated-sheet, and turns. These secondary structure elements are also stabilized by the forces present between amino acids located at some distance from each other.

These forces are hydrogen bonding and the van der Waal forces. Secondary structure elements present in repetitive forms in a protein and some proteins rich in α-helix content and others in β-sheet while others have mixed ratio of α-helix and β-sheet contents.

The helical structure in the protein is one of the common secondary structure exist. There are different types of helical structure were observed in the proteins but the most common is the α-helix. The helical structure forms due to the presence of the turns in the polypeptide chain and different helical structure are identified on the basis of the number of amino acids a turn contains and the rise of the helical structure along its axis per turn.

The helical structure was first proposed in 1930 by William Astbury, but his description of the α-helix was later proved wrong. In 1952, a team of three scientists Linus Pauling, Robert Corey, and Herman Branson described the α-helix andβ-sheet structures in somewhat detail and with the correct description.

They also showed that the α-helical structure in nature has handedness that the polypeptide chain either turn in the clockwise (right-handed) or anticlockwise (left-handed) manner. The right-handed α-helical structure occurrences are the most common among the protein structures. The X-ray diffraction structure of the myoglobin was resolved in 1960 which confirmed the finding of the Pauling, Corey, and Branson and the right-handed α-helical structure was commonly found in myoglobin.

The α-helical structure is stabilized by the presence of the hydrogen bond formed between the peptide carbonyl group (C=O) and the peptide amide group (N-H) of the amino acid which is present four residues away. Each turn of the α-helix contains 3.6 amino acids and the helical structure rise along its axis to 5.4 Å.

The helical structure in most of the protein consisting of 12 amino acids but in some cases, helical stretch consists of 50 residues. The backbone of the polypeptide chain in the α-helical structure is present towards the inside, whereas R – group is pointed outwards of the α-helix. Due to the outward positioning of the R-group, any steric hindrance is avoided.

The α-helical structure is further stabilized by the presence of the van der Waal forces results in the tightly packed structure. the α-helical structure is most commonly found in membrane proteins as the backbone of a polypeptide is hydrophilic present inside of the structure, whereas R-group of the hydrophobic amino acids presents outwards which can easily interact with the hydrophobic environment of the membranes.

2.2 β pleated-sheet

β pleated-sheet is another most commonly found secondary structure in the proteins. β pleated-sheet structure consists of the stretched of adjacent polypeptide chains formed by the hydrogen bonding between the adjacent polypeptide chains. The polypeptide chains arranged in the same direction are called parallel β pleated-sheet and if they are arranged in the opposite direction are called anti-parallel β pleated-sheet.

2.2.1 Parallel β pleated-sheet

In the parallel β pleated-sheet adjacent polypeptide chains run in the same direction it means that the N- of all the polypeptide chains present at the same direction as their C-terminal present in the same direction. The parallel β pleated-sheet are rarely present as the secondary structure element and they are also less stable than anti-parallel β pleated-sheet because the hydrogen bonds form between adjacent polypeptide chains are longer and their conformation is unfavorable making them weaker.

2.2.2 Anti-parallel β pleated-sheet

In the anti-parallel β pleated-sheet, the adjacent polypeptide chains run in the opposite direction which means that the N-terminal region of one polypeptide chain and C-terminal region of the other polypeptide chain in the same direction.

This structure is the most commonly found β pleated-sheet secondary structure in the proteins. It is a more stable structure than the parallel β pleated-sheet because the hydrogen bond is more straight due to this distance of the bond is smaller making it stronger bonding.

The structure of the β pleated-sheet was also first identified the William Astbury in the 1930s but again his description of the β pleated-sheet structure does not meet new structural findings because of the unavailability of the necessary bonding data. Pauling and Corey, in 1952 along with α-helix structure description had defined β pleated-sheet correctly. Several proteins contain a mixed parallel and anti-parallel β pleated-sheet structure.

The structure appears sheet-like because of the zig-zag shape which is due to the α-carbon of one amino acid residue that appears at the top and it adjacent residue α-carbon place in the bottom in a repetitive manner, whereas R-group are stretched outwards. The distance between the two adjacent amino acids is 7 Å and on average one strand in β pleated-sheet contains 6 amino acid residues and in several cases up to 15 residues. The sheet has a slight helical turn due to maintenance of conformational stability within the chains which is caused by the hydrogen bonding between adjacent polypeptide chains. This turn is right-handed in nature.

Figure 2: showing the β-pleated sheet structure.

A β pleated-sheet can consist of 6 polypeptide strands on average and in several cases, there are 15 strands present in a sheet. In a β pleated-sheet, hydrogen bonding can be between the strands of a polypeptide line up adjacent to each other which are formed due to the turns at a sharp angle.

Mostly, proline residue is present in these turn and they are called β turn. In other cases, polypeptide strands located at different places in a protein can form a hydrogen bond with each other and these are often joined by a long stretch of a polypeptide called loops and sometimes secondary structure like α-helix present in loop regions. The turn of the loop region which joined the two strands can be a right-handed cross over or a left-handed cross over which is rarely present in a β pleated-sheet.

2.3 Loop structure

The third secondary structure which presents in the protein is the loop structure which joins the other secondary structure such as α-helix and strands of β-sheet. The loop structure consists of 2-6 amino acids. As mentioned above the secondary structure element arrangement in 3-dimensional space gives the shape to the protein. In many cases, the arrangement of protein in 3 dimension space requires a change in direction of the polypeptide chain and these loop regions are present in such places to turn the polypeptide chain in a specific direction.

The most common type of loop region present in a protein is β-turn which consists of 4 amino acids and help in joining the adjacent strand of a β- pleated sheet. β-turn is stabilized by the formation of the hydrogen bond between the carbonyl group (C=O) of the first amino acid and the amide group (N-H) of the fourth amino acids. Proline is commonly present in such a turn because its structure provides the necessary bend to the turn. β-turn type I and type II differs based on the difference in the torsion angles.

Another type of loop structure present in the protein is called the omega loop which consists of 6 amino acids residue. It is a compact structure and because it attains the shape of the Greek word (Ω) hence given the name omega loop. These loop structures are mostly present on the surface of the protein where they help in the recognition role.

Figure 3: β-turn loop structure (A) and omega loop structure (B).

2.4 Coil structure

Coil structures are not true secondary structure but they mostly classified as the coil conformations. Coils are mostly located in a protein at places where amino acid residues do not form regular secondary structure such as α-helix or β-pleated sheet.

Though they are not regular structure lacking repetitive order but still they form stable conformations. Coil structure also has disordered regions which are called random coil structure. These structures also play important roles in protein function such as they can recognize ligand and help in their binding to the protein.


What is the Secondary Structure of Protein?

The types of secondary protein structure can be classified into 3 types based on the Number of Polypeptide chains present in the polypeptide molecule. They are,

a) The α helix – Having One Polypeptide Chain

b) The β-pleated sheet – Having Two Polypeptide chains

c) The Triple helical structure – Having Three Polypeptide chains

1. The α-Helix

2. β-Pleated Sheet Structure

3. Triple Helical Structure


Spike Protein Function

The CoVs are widely distributed in nature and their zoonotic transmissions into human populations can cause epidemic disease. After entering into respiratory or gastrointestinal tracts, these viruses establish themselves by entering and infecting lumenal macrophages and epithelial cells. The cell entry programs for these viruses are orchestrated by the viral spike (S) proteins that bind cellular receptors and also mediate virus-cell membrane fusions. Take SARS-CoV for example. The spike protein (S protein) of SARS-CoV has pivotal roles in viral infection and pathogenesis. S1 recognizes and binds to host receptors, and subsequent conformational changes in S2 facilitate fusion between the viral envelope and the host cell membrane.

Models depicting the S-mediated membrane fusion event have extended from knowledge of S protein structures and functions. In part, these models are deemed reasonable because the postfusion 6-HB conformations in SARS and MHV S proteins are so strikingly similar to postfusion forms of influenza HA2, paramyxovirus F2, Ebolavirus GP2 and HIV gp41. In analogy to these more widely-studied and well-understood viral fusion proteins, the CoV S-mediated membrane fusion process is generally viewed as schematized in Figure 3.

Figure 3. Schematic of CoV spike protein mediated membrane fusion. The illustrations represent several steps of S protein conformational changes that may take place during membrane fusion. In the first step, receptor binding, pH reduction and/or S protein proteolysis induces dissociation of S1 from S2. This step is documented for some MHVs. In the second step, the fusion peptide (FP) is intercalated into the host cell membrane. This is the fusion-intermediate stage. In the third stage, the part of the S protein nearest to the virus membrane refolds onto a heptad repeat 1 (HR1) core to form the six-helix bundle (6-HB), which is the final postfusion configuration of the S2 protein.


What is protein secondary structure? - 생물학

The data set was contributed to the benchmark collection by Terry Sejnowski, now at the Salk Institute and the University of California at San Deigo. The data set was developed in collaboration with Ning Qian of Johns-Hopkins University.

This is a data set used by Ning Qian and Terry Sejnowski in their study using a neural net to predict the secondary structure of certain globular proteins [1]. The idea is to take a linear sequence of amino acids and to predict, for each of these amino acids, what secondary structure it is a part of within the protein. There are three choices: alpha-helix, beta-sheet, and random-coil. The data set contains both a large set of training data and a distinct set of data that can be used for testing the resulting network. Qian and Sejnowski use a Nettalk-like approach and report an accuracy of 64.3% on the test set, and they speculate that this is about the best that can be done using only local context.

There is also a domain theory in the folder, donated and created by Jude Shavlik & Rich Maclin

Attribute Information:

Ning Qian and Terrnece J. Sejnowski (1988), "Predicting the Secondary Structure of Globular Proteins Using Neural Network Models" in Journal of Molecular Biology 202, 865-884. 학술 언론.
[Web Link]

Jianbin Tan and David L. Dowe. MML Inference of Decision Graphs with Multi-way Joins and Dynamic Attributes. Australian Conference on Artificial Intelligence. 2003. [View Context].

Steven Eschrich and Nitesh V. Chawla and Lawrence O. Hall. Generalization Methods in Bioinformatics. BIOKDD. 2002. [View Context].

Kuan-ming Lin and Chih-Jen Lin. A Study on Reduced Support Vector Machines. Department of Computer Science and Information Engineering National Taiwan University. [View Context].

Papers That Cite This Data Set 1 :

Jianbin Tan and David L. Dowe. MML Inference of Decision Graphs with Multi-way Joins and Dynamic Attributes. Australian Conference on Artificial Intelligence. 2003. [View Context].

Steven Eschrich and Nitesh V. Chawla and Lawrence O. Hall. Generalization Methods in Bioinformatics. BIOKDD. 2002. [View Context].

Kuan-ming Lin and Chih-Jen Lin. A Study on Reduced Support Vector Machines. Department of Computer Science and Information Engineering National Taiwan University. [View Context].

Copyright (C) 1988 by Terrence J. Sejnowski. Permission is hereby given to use the included data for non-commercial research purposes. Contact the John Hopkins University, Cognitive Science Center, Baltimore MD, USA for information on commercial use.