정보

6.2: 골격근 시스템의 연령 관련 변화 - 생물학

6.2: 골격근 시스템의 연령 관련 변화 - 생물학


We are searching data for your request:

Forums and discussions:
Manuals and reference books:
Data from registers:
Wait the end of the search in all databases.
Upon completion, a link will appear to access the found materials.

나이가 들어감에 따라 골격근의 질량은 몸 전체에서 감소합니다. 적절한 영양과 운동은 손실된 근육 세포를 늦출 수 있지만 유전도 요인으로 보입니다.

골격근량의 손실과 함께 골격근의 강도 손실이 발생합니다. 대부분의 사람들은 70세까지 근력이 10~20% 감소합니다. 70세 이후에는 근력 감소가 50%까지 증가할 수 있습니다.


근육 에코 발생 및 연령 및 체질량 지수와 관련된 변화

소개: 근육 섬유는 노화 동안 손실되고 지방 및 섬유 조직 침윤으로 대체됩니다. 이 과정은 근육의 질을 감소시키고 시간이 지남에 따라 초음파 이미지의 조직 모양에 영향을 미칩니다. 증가된 근육 "에코 발생성"은 지방 및 섬유 조직 침윤으로 인한 변화를 나타내며 최근 개발된 소프트웨어로 정량화할 수 있습니다.

목적: 에코 발생을 통해 골격근의 질을 조사하기 위해 참가자의 체질량 지수(BMI) 및 연령에 따른 추정치를 취했습니다.

행동 양식: 이것은 루이지애나주 배턴루지에 있는 Pennington Biomedical Research Center에서 117명의 참가자(남성 57명, 여성 60명)를 대상으로 실시한 횡단면 연구로, 평균 연령(±SD)은 38.9 ± 17.0세이고 BMI는 28.6 ± 6.2kg/m²입니다. 모든 참가자는 5.0MHz 선형 변환기를 사용하여 초음파(LOGIQ GE Healthcare)로 검사했습니다. 참가자는 4개의 해부학적 위치(상완 이두근 및 삼두근, 대퇴 사두근 및 종아리 삼두근)에서 초음파로 근육 두께를 측정했습니다. 에코는 회색조로 이미지를 평가하는 특정 소프트웨어(Pixel Health)로 분석되었습니다.

결과: BMI에 따르면 참가자의 41%가 비만이었습니다. 나이와 허벅지 근육 에코 발생 사이에는 양의 상관관계가 있었습니다(rNS = 0.534, P < .0001) 및 허벅지 근육 에코 발생성과 두께 사이의 음의 상관관계(rNS = -0.395, P <.0001). 50세 이상의 과체중 및 비만이 있는 참가자에서 높은 근육 에코 발생이 있었습니다(P < .05).

결론: 나이가 많을수록 BMI가 높을수록 에코 발생 신호가 강하고 근육 두께가 작아지는 것과 관련이 있습니다. 과체중, 비만 및/또는 50세 이상의 사람들은 초음파에서 관찰된 바와 같이 근육 두께가 더 작으면서도 근육 질이 감소했습니다.

키워드: 체성분 에코 발생 노인 근육 비만 초음파.


추상적 인

노화는 골량 감소 및 골수 지방세포 축적과 관련이 있습니다. 골 형성 조골 세포와 골수 지방세포는 모두 골수 기질(골격 또는 중간엽) 줄기 세포(BMSC)라고 하는 골수 기질 내의 줄기 세포 집단에서 유래합니다. 현재 검토에서 우리는 현재 문헌을 기반으로 BMSC 계통 할당의 변화, 지방 세포의 향상 및 결함이있는 조골 세포 분화를 유발하여 줄기 세포 재생 잠재력의 점진적인 소진과 뼈의 결함을 유발하는 생리적 노화 과정에 대한 개요를 제공합니다. 조직 항상성과 신진대사. 우리는 BMSC의 "젊은" 상태를 유지하고, 골수 연령 관련 지방을 감소시키고, 뼈 취약성과 골절 위험을 줄이기 위한 목적으로 뼈 조직에 대한 노화의 전반적인 부정적인 영향을 상쇄하는 전략에 대해 논의합니다.


근골격계에 대한 노화의 영향

약 30세부터 남성과 여성의 뼈 밀도가 감소하기 시작합니다. 이러한 골밀도 손실은 폐경 후 여성에서 가속화됩니다. 그 결과, 특히 노년기에 뼈가 더 약해지고 부러지기 쉽습니다(골다공증 참조).

나이가 들면 관절은 연골과 결합 조직의 변화에 ​​영향을 받습니다. 관절 내부의 연골은 얇아지고 연골의 구성 요소(프로테오글리칸 - 연골의 탄력성을 제공하는 데 도움이 되는 물질)가 변경되어 관절의 탄력성이 떨어지고 손상되기 쉽습니다. 따라서 일부 사람들의 경우 관절 표면이 예전처럼 서로 잘 미끄러지지 않습니다. 이 과정은 골관절염으로 이어질 수 있습니다. 또한 인대와 힘줄 내의 결합 조직이 더 단단하고 부서지기 때문에 관절이 더 뻣뻣해집니다. 이 변화는 또한 관절의 운동 범위를 제한합니다.

근육 감소(근육감소증)는 30세 전후에 시작되어 일생 동안 진행되는 과정입니다. 이 과정에서 근육 조직의 양과 근섬유의 수와 크기가 점차 감소합니다. 근감소증의 결과는 근육량과 근력의 점진적인 손실입니다. 이 가벼운 근력 손실은 특정 관절(예: 무릎)에 스트레스를 증가시키고 관절염이나 낙상을 일으키기 쉽습니다. 다행히도 근육량과 근력의 손실은 규칙적인 운동 프로그램으로 부분적으로 극복하거나 적어도 상당히 지연될 수 있습니다.

근육 섬유의 유형도 노화의 영향을 받습니다. 빨리 수축하는 근섬유의 수는 느리게 수축하는 근섬유의 수보다 훨씬 더 많이 감소합니다. 따라서 근육은 노년기에 빨리 수축할 수 없습니다.


사코페니아의 원인

근감소증의 원인은 일반적으로 환경적 원인, 질병 유발인자, 염증 경로 활성화, 미토콘드리아 이상, 신경근 접합부 손실, 위성 세포 수 감소, 호르몬 변화가 모두 기여하는 것으로 생각되는 다인성인 것으로 생각됩니다(그림 1). 이러한 원인 외에도 골격근 유지에 기여하는 분자 경로에 대한 이해의 최근 진전은 TGF(조직 성장 인자)-β 신호 전달, 세포자멸사 활성화 및 미토콘드리아 기능 저하를 유발하는 잠재적으로 중요한 것으로 더욱 강조하는 데 도움이 되었습니다. 아래에서 더 자세히 설명하는 근육감소증.

근감소증의 다인성 원인. 타원은 노화 유기체의 골격근 강도 및 질량 유지에 영향을 미치는 것으로 알려진 영역을 나타냅니다.

환경적 원인은 일반적으로 활동 감소와 영양 섭취 감소로 나뉩니다. 고령자는 부분적으로 통증과 피로를 유발하는 만성 질환 부담 증가로 인해 덜 활동적입니다[20]. 또한, 적절한 단백질 및 칼로리 섭취의 감소, 근감소성 비만 및 근육량 및 기능의 가속화된 손실을 초래하는 영양 과잉은 노인의 근감소증에 중요한 원인이 됩니다[14▪,21]. 종합하면, 이러한 환경적 영향은 아래에 설명된 바와 같이 골격근 질량 및 강도의 감소를 추진하는 생물학의 다인자적 연령 관련 변화에 중첩됩니다.

첫째, 신경근 접합부 수의 감소로 인한 속근 또는 제2형 근섬유의 탈락이 노화 관련 근육 감소에 중요한 역할을 하는 것으로 생각된다[22]. 나이든 암컷 쥐를 대상으로 한 최근 연구에서는 특히 장지신근과 같은 속근 섬유에서 신경근육이 완전히 제거된 신경근 접합부의 비율이 현저하게 증가하는 것으로 나타났습니다[23▪]. 흥미롭게도, 이 영역을 지배하는 척수의 운동 뉴런의 수는 감소하지 않았으며, 이는 이것이 신경체 자체의 변화라기보다는 축삭 감소일 수 있음을 시사합니다. 인간의 근감소증 발병에 대한 이러한 손실의 잠재적 중요성 때문에, 잠재적으로 중요한 새로운 진단 스크리닝 측정인 C-말단 아그린 단편이 노인 남성의 신경근 접합부 감소의 마커로 확인되었습니다[24]. 둘째, 인슐린 유사 성장 인자-1, 디하이드로에피안드로스테론 설페이트, 테스토스테론 및 에스트로겐을 포함하여 근육량 유지에 중요한 호르몬의 감소는 모두 근감소증에 기여할 가능성이 있습니다[25,26]. 이러한 경로는 또한 개입을 위한 중요한 잠재적 기회를 제공합니다[27]. 셋째, 다양한 질병 및 노화 원인으로 인한 염증 경로 활성화가 근감소증의 중요한 원인으로 알려져 있습니다[28]. 염증성 사이토카인 인터루킨-6의 혈청 수준과 나이든 여성의 근력과의 관계에 대한 연구[29]는 보행 능력의 급격한 감소, 신체 장애 발병 위험이 더 높은 것으로 나타났으며, 이는 부분적으로 골격근의 병행 감소로 설명됩니다. 힘. 이것은 부분적으로 근육 섬유의 위성 세포에 대한 만성 염증성 사이토카인 노출의 중요한 영향 때문일 수 있습니다. 노인에서 염증의 기여는 여러 출처에서 올 수 있습니다. 확실히, 만성 질환 상태는 염증 경로 활성화의 가장 일반적인 트리거 중 하나입니다. 전신성 홍반성 루푸스 및 RA와 같은 많은 염증성 류마티스 질환은 염증 경로의 만성 활성화와 관련된 것으로 생각되는 근육 손실과 관련이 있으며, 이는 차례로 근육 재생에 부정적인 영향을 미칩니다[30▪]. 신부전 및 울혈성 심부전을 포함한 많은 다른 만성 상태는 염증 매개체의 증가를 통해 근감소증의 발병을 가속화할 가능성이 있습니다[31].

마지막으로, 골격근을 보충하고 대체하는 능력의 노화 관련 손실이 점점 더 분명해지고 있습니다. 노인과 젊은 성인의 골격근 재생에 중요한 골격근 줄기 세포는 젊은 세포보다 훨씬 느린 속도로 이동한다는 점에서 노인에서 손상된 것으로 보이며 아마도 부분적으로 낮은 수준의 인테그린 발현 [32▪▪].

근감소증과 관련된 새로운 분자 발견

위에 설명된 보다 생리학적인 원인의 기저에는 근감소증 발병에 대한 고령자의 취약성을 증가시키는 연령 관련 및 질병 관련 생물학적 변화가 있습니다[16▪]. 몇 가지 중요한 새로운 연구는 근감소증에 대한 노화 관련 분자 유발 요인을 밝히는 데 도움이 되었습니다. 미토콘드리아 기능과 미토콘드리아 생합성은 노인의 골격근에서 변경된 것으로 보이며, 이는 차례로 골격근 질량 및 기능 변경에 기여할 수 있습니다[33▪▪]. 안지오텐신 시스템의 노화 관련 변화는 최근 골격근 치유 및 골격근의 비사용 위축에 중요한 역할을 하는 것으로 확인되었습니다[34▪▪]. 중요하게도, 이 동일한 연구에서 안지오텐신 1형 수용체 차단제 로사르탄은 TGF-β 경로의 하향 조절에 대한 반응으로 치료받은 나이든 마우스에서 골격근 치유를 가속화하고 사용하지 않는 위축을 예방하는 데 도움이 되는 것으로 밝혀졌습니다. 로사르탄은 또한 나이든 쥐의 미토콘드리아에서 안지오텐신 2형 수용체의 수를 증가시키는 것으로 나타났으며, 이는 차례로 로사르탄으로 치료한 나이든 쥐에서 관찰된 개선된 골격근 치유의 일부를 설명합니다[35▪]. 아폽토시스 또는 프로그램된 세포 사멸도 근감소증 발달에 중요한 역할을 할 수 있습니다. 세포 사멸과 관련된 단백질에 대한 예비 연구는 허벅지 근육량이 낮고 보행 속도가 느린 노인에서 상향 조절을 보여 세포 사멸이 이러한 근육 감소에 기여할 수 있음을 시사합니다. 일반적으로 미토콘드리아 막 공간에 위치하는 세포자살 유도 인자는 최근 세포의 세포질로 방출되지 않는 한 골격근 전구체 또는 위성 세포를 세포자멸로부터 보호하는 것으로 밝혀졌다[36]. 마지막으로, 새로운 증거는 mRNA의 변경된 전사 조절과 단백질 번역이 Pax 7, myogenin 및 MyoD를 포함하여 근형성에 중요한 단백질에 부정적인 영향을 미친다는 것을 시사합니다[37].

근감소증에 대한 중재

근감소증의 다인자 원인에 대한 이해에 상당한 진전이 있었지만 대부분의 개입은 근감소증의 환경적 원인, 즉 활동 증가 및 적절한 영양 공급을 통한 개선에 중점을 두었습니다. 근감소증의 유병률이 높고 피로, 기능 저하 및 만성 질환과의 밀접한 관계를 감안할 때, 중재의 개발은 노인에 대한 중재의 결정적으로 중요한 대상으로 제약 회사와 조사관에 의해 선전되었습니다[38]. 근감소증 자체의 예방 또는 치료를 목표로 하는 대규모 임상시험은 시도되지 않았지만 많은 연구에서 연령과 관련된 신체 기능 저하를 결과로 사용하여 근감소증을 간접적으로 표적으로 삼았습니다. 가장 나이가 많고 노쇠한 요양원 거주자에 대한 임상 개입 연구 결과는 영양과 저항 운동의 조합을 통해 상당한 기능 개선을 보여주었습니다[39]. 최근의 임상 연구에 따르면 신체 활동과 영양을 섭취하는 노인의 근육 단백질 합성이 크게 증가하는 것으로 나타났습니다[40▪]. 다른 그룹은 근감소증을 치료하거나 예방하기 위한 최상의 운동 방식을 계속 개선하고 있습니다[10,16▪,41]. 이러한 개입은 위성 세포 기능 장애, 신경근 접합부 감소 및 미토콘드리아 생합성에 긍정적인 영향을 미치는 것으로 보입니다. 근육 기능과 근력을 목표로 하는 내분비 중재술이 이전에 개발되었지만 효과를 보인 것은 거의 없었습니다[26]. 근감소증에 대한 미래의 제약 개입은 또한 안지오텐신 시스템, 세포자멸사 및 미토콘드리아 기능과 같은 매우 특정한 분자 경로를 표적으로 할 것입니다.

근감소증 그 자체를 표적으로 하는 차세대 연구를 개발하기 위해서는 근감소증의 안전성과 효능을 결정하기 위해 여러 연구와 집단에 걸쳐 활용될 수 있는 합의된 정의를 개발하는 것이 중요할 것입니다. 근감소증에 관한 국제 작업 그룹(International Working Group on Sarcopenia)은 IIB상 임상 시험의 설계에 대한 권장 사항을 개발했으며 적절한 근육량 측정 및 신체 기능 측정이 제안된 모든 약제학적 개입을 적절하게 테스트하는 데 충분한 시간과 함께 필요하다고 경고합니다[42]. EWGSOP는 또한 근육량, 근력 및/또는 기능적 성능 측정을 모든 임상 정의에서 사용할 것을 강력히 권장합니다[19], 이는 많은 인구 집단에 걸쳐 재현할 수 있는 근감소증 진단 스크리닝 방법론의 운영화 및 검증을 용이하게 하는 데 도움이 될 것입니다. , 임상 시험에 사용되며 노인 의학에 통합되었습니다.


행동 양식

동물, 주택 및 연구 디자인

수컷 Dunkin Hartley 기니피그(N =�)는 6 주령에 영국 Charles Rivers에서 공급되었습니다. 동물들은 표준 기니피그 차우(Purina, UK)와 물에 무료로 접근할 수 있는 대형 우리(4 m x 8 m)에 그룹 사육되었습니다. 생후 2, 3, 5, 7개월에 6마리의 동물이 코호트의 중간 체중에 근접한 정도에 따라 선택되었고 아래 설명된 대로 안락사되었습니다. 모든 동물 절차는 노팅엄 대학교의 윤리적 승인을 받았으며 1986년 동물(과학적 절차)법을 완전히 준수하여 수행되었습니다.

종결 및 조직병리학

동물은 펜토바르비탈 나트륨의 복강내 주사에 의해 안락사되었고 사망은 경추 탈구에 의해 확인되었습니다. 조직병리학적 분석을 위해 슬개골 위와 아래 2਌m의 전체 두께를 절단하여 슬관절을 얻었다. 관절을 포르말린으로 고정하고 일상적인 진공 보조 왁스 침윤으로 처리하기 전에 10% 포름산에서 석회를 제거했습니다. 톨루이딘 블루 염색 단계 관상 절편을 300 μm 간격으로 준비하고 기니피그 표본에 대해 최적화되고 검증된 조직학적 스코어링 시스템을 사용하여 평가했습니다[35]. 각 과두의 병리학적 특징을 결합하여 대퇴골, 경골 및 결합된 OA 점수를 계산했습니다. 관찰자는 모든 경우에 동물의 수와 나이에 대해 눈이 멀었습니다.

생물 표본

대퇴직근을 포함한 전체 양측 대퇴사두근 샘플을 절개하고 무게를 재고 액체 질소로 냉각된 이소펜탄에서 즉시 급속 동결했습니다. 지방 조직이나 추가 근육, 가장 중요하게는 해부된 영역 내에 위치한 tensor fasciae latae 및 sartorius가 포함되지 않도록 주의했습니다. 심장 천자를 통해 전혈을 응고-활성화제 튜브(Sarstedt)로 채취하고 원심분리에 의해 혈청을 얻었다. 모든 혈청은 분석 전에 �ଌ에서 유지되었습니다.

총 RNA 추출

표준 절차에 따라 TRIzol regent(Invitrogen)를 사용하여 100 mg의 샘플에서 총 RNA를 추출했습니다. 오염된 게놈 DNA는 제조업체의 표준 지침에 지정된 대로 RQ RNase-Free DNase I 분해(Promega)에 의해 제거되었습니다. 생성된 총 RNA는 분자 생물학 등급 물(Promega)에 재현탁되었습니다. 모든 RNA는 사용 전에 �ଌ에 저장되었습니다.

역전사

첫 번째 가닥 상보성 DNA(cDNA)는 제조사(Promega)가 설명한 대로 최종 부피 25-μL에서 무작위 6량체 및 Moloney 뮤린 백혈병 바이러스 역전사효소(MMLV)를 사용하여 1 μg 총 RNA에서 역전사되었습니다.

프라이머 디자인

이전에 공개된 올리고뉴클레오티드 프라이머[36]는 MWG Eurofins Operon(표  1)에서 제공되었습니다.

정량적 PCR

정량적 PCR 반응은 SYBR 1 Master mix(Roche)의 5 μL cDNA, 15 μL의 최종 부피에서 0.25 mM 정방향 및 역방향 프라이머에 대해 3중으로 수행되었습니다. 사이클링 매개변수는 95 분 동안 95 분 동안 95ଌ에서 10 초 주기, 55&#C0초에서 10 초, 55&#C 및#000b에서 10 초였습니다. 단일 신호 수집은 72ଌ에서 읽도록 설정되었습니다. 모든 반응은 제조업체가 지정한 SYBR 녹색 측정을 위해 구성된 LightCycler LC480(Roche)의 384웰 마이크로플레이트에서 실행되었습니다. 특정 제품만 증폭되었는지 확인하기 위해 각 완료된 분석 실행이 끝날 때 용융 곡선 분석을 수행했습니다. 모든 정량적 PCR 데이터는 OliGreen(Invitrogen)을 사용한 역전사 후 전체 첫 번째 가닥 cDNA 농도로 정규화되었습니다.

혈청 CTX II 평가

혈청 CTX II 농도는 콜라겐 II형이 분해되어 CTX II를 형성할 때 형성된 네오-에피토프에 특이적인 단일클론 항체를 포함하는 검증된 효소 결합 면역흡착 분석법에 의해 결정되었다(Serum Cartilaps, IDS, USA). 샘플은 알려진 농도(0�.6 pg/mL)의 쥐 CTX II에서 생산된 표준에 대해 25 μL의 기니피그 혈청을 사용하여 제조업체의 지침에 따라 처리되었습니다. 모든 샘플은 이중으로 분석되었으며 변동 계수 υ%는 허용 가능한 것으로 간주되었습니다.

골격근 대사 잠재력

Isocitrate dehydrogenase(ICDH)와 lactate dehydrogenase(LDH) 효소 활성은 각각 산화(호기성) 대사와 해당(혐기성) 대사의 지표로 측정되었습니다. 두 효소 활성은 Brandstetter, 1998 [56]의 원래 방법에 따라 측정되었습니다.

활성화 시 조절되는 혈청, 정상 T 세포 발현 및 분비(RANTES) 평가

혈청 RANTES 발현은 형광 효소 결합 면역흡착 분석법(ELISA)(BioRad)에 의해 결정되었습니다. 모든 기니피그의 혈청 샘플은 랫트 사이토카인 표준 범위(0𠄳,200 pg/mL)와 1:3의 샘플 희석에 대해 제조업체가 권장하는 대로 분석되었으며, 총 30 μL 혈청. 모든 샘플은 허용 가능한 것으로 간주되는 변동 계수 υ%로 삼중으로 분석되었습니다(Bio-Plex 200).

통계 분석

모든 데이터는 달리 명시되지 않는 한 mean ± 평균의 표준 오차(SEM)로 보고됩니다. 여러 그룹 간의 비교는 Dunnett’s 사후 테스트(모든 실험 그룹을 2 month 그룹과 비교)와 함께 GraphPad 소프트웨어 V5.0(Prism)을 사용하여 분산 분석(ANOVA)을 수행하여 수행했습니다. NS π.05.


최근 조사 결과

  • 내측 쇄골 골단의 골화 시기 CT 평가"쇄골은 발달 중인 배아에서 가장 먼저 골화되는 뼈이며 마지막으로 골단 유합을 완료합니다. 골격 생물학자와 법의학 종사자 모두의 관심을 끈 것은 후자의 지속적인 성장 기간입니다. 이 뼈가 태아기부터 성인 초기까지의 수명에 걸쳐 골격 연령을 추정할 수 있는 중요한 기회 현재 연구는 주로 내측 골단의 융합 평가, 특히 살아있는 대부분의 연령 결정에 대한 적용 가능성을 평가하는 방향으로 진행되고 있습니다. 전환 분석이 사용됩니다. 연령 범위를 계산하고 융합되지 않은, 융합 및 융합 상태 사이의 전환에 대한 평균 연령을 결정합니다. 융합되지 않은 상태에서 융합 상태로의 전환에 대한 최대 가능성 추정치(년)는 융합에서 완전 융합으로의 전환 20.60(남성) 및 19.19(여성)입니다. 21.92(남성) 및 21.47(여성)입니다."
  • 인간 태아의 척주의 골화: 조직학적 및 컴퓨터 단층 촬영 연구"척주 골화의 시작 및 진행 시간에 대한 문헌의 일치는 없습니다. 본 연구의 목적은 신경궁 및 척추 중심의 정확한 골화 순서를 결정하는 것이었습니다. 9~21주령의 태아 27명을 대상으로 조직학적 및 방사선학적 연구를 시행한 결과 척추골의 골화는 10주와 11주령의 태아에서 시작되는 것으로 밝혀졌다. 11주말에 그들은 모든 흉추 및 요추 신경궁에 존재합니다. 10주의 척추 중심 태아에서 골화는 하부 7개 흉추 및 제1 요추에서 발견되었습니다. 11주 말까지 골화는 하부 4개 경추에 존재합니다 , 모든 흉부, 모든 요추 및 4개의 천추 중추." 컴퓨터 단층 촬영
  • ICRP 기준 신생아를 위한 이미지 기반 골격 조직 모델"활성 골수 분포는 이전에 ICRP가 제공한 것과 합리적으로 일치하는 것으로 나타났습니다. 그러나 현재와 ICRP 신생아 골격 사이의 소주 및 피질골의 전체 골격 및 부위별 질량에서 상당한 차이가 나타났습니다. 후자는 기준 신생아에 대해 80%/20%의 피질골 및 소주골의 연령 독립적 비율을 사용합니다. 본 연구에서는 신생아 CT 및 마이크로 CT를 기반으로 40%/60%에 가까운 비율을 사용합니다. 골격 이미지 분석. 미네랄 뼈 구성의 이러한 변화는 신생아의 미네랄 뼈를 표적으로 하는 방사성 핵종의 국소 골수 선량계측을 고려할 때 상당한 선량계측 의미를 가질 수 있습니다."

이 테이블은 나열된 "검색 용어" 텍스트 링크를 사용하여 외부 PubMed 데이터베이스의 자동화된 컴퓨터 검색을 허용합니다.

  • 원래 PubMed 확장이 비활성화되었으므로 이 검색에는 이제 수동 링크가 필요합니다.
  • 표시된 참조 목록 내용 또는 관련성을 기반으로 한 편집 자료를 반영하지 않습니다..
  • 참조는 실제 페이지를 본 날짜를 기준으로 이 목록에도 나타납니다.


콘텐츠 페이지의 나머지 부분과 관련 토론 페이지(출판 연도 부제목 아래에 나열됨)에 나열된 참조에는 관련성과 가용성을 기반으로 한 일부 편집 선택 사항이 포함됩니다.


행동 양식

과목

38명의 비만하지 않은 피험자(25세에서 45세 사이의 남성 8명과 여성 10명, 65세에서 85세 사이의 남성 10명과 여성 10명)가 이 연구에 참여했습니다. 8명의 젊은 남성과 8명의 젊은 여성의 데이터가 이전에 보고되었습니다[11]. 규칙적인 신체 활동을 하는 피험자(예: 𢙁.5 h·wk -1 ) 또는 약물(호르몬 피임제 또는 호르몬 대체 요법 포함)을 복용한 피험자 중 누구도 과도한 알코올 섭취 또는 담배 제품 소비를 보고하지 않았습니다. 모든 피험자는 병력 및 신체 검사, 표준 혈액 검사 및 경구 포도당(75 g) 내성 검사를 포함하는 종합 의학적 평가를 완료한 후 건강한 것으로 간주되었습니다(Table ​ (Table 1). 1 ). . 연구에 참여하기 전에 모든 피험자로부터 서면 동의를 얻었으며, 이는 미주리주 세인트루이스에 있는 Washington University School of Medicine의 Human Research Protection Office에서 승인했습니다.

1 번 테이블

대상체’ 스크리닝 시 인체 측정 및 기본 대사 특성

 남자들여성분산 분석
어린오래된어린오래된섹스나이상호 작용
나이(년) 40 ±𠂒 69 ±𠂑 37 ±𠂒 73 ±𠂒 0.84 π.001 0.10
체질량(kg) 81 ±𠂔 81 ±𠂓 69 ±𠂒 61 ±𠂔 π.001 0.22 0.25
체질량지수(kg/m 2 ) 26.5 ±𠂑.0 25.9 ±𠂐.8 25.0 ±𠂐.8 24.0 ±𠂑.3 0.09 0.44 0.84
체지방량(kg) 18 ±𠂒 21 ±𠂒 22 ±𠂑 23 ±𠂓 0.16 0.34 0.61
체지방량(%체질량) 21 ±𠂒 25 ±𠂒 32 ±𠂑 36 ±𠂒 π.001 0.055 0.97
무지방 질량(kg) 63 ±𠂒 60 ±𠂒 47 ±𠂒 38 ±𠂑 π.001 0.002 0.17
무지방 질량(% 체질량) 79 ±𠂒 75 ±𠂒 68 ±𠂑 64 ±𠂒 π.001 0.055 0.97
부속 근육 질량(kg) 27.5 ±𠂑.1 24.9 ±𠂐.7 18.0 ±𠂐.9 14.1 ±𠂐.5 π.001 π.001 0.46
부속 근육 질량 지수(kg/m 2 ) 9.0 ±𠂐.2 8.0 ±𠂐.2 6.5 ±𠂐.2 5.5 ±𠂐.2 π.001 π.001 0.99
공복혈당(mg/dl) 93 ±𠂑 95 ±𠂓 87 ±𠂑 90 ±𠂑 0.005 0.18 0.54
OGTT 후 2시간 혈장 포도당(mg/dl) 94 ±𠂗 111 ±𠂘 93 ±𠂔 106 ±𠂗 0.66 0.03 0.77
호마-이르 1.46 ±𠂐.32 1.59 ±𠂐.27 1.08 ±𠂐.22 1.16 ±𠂐.23 0.13 0.69 0.91
수축기 혈압(mmHg) 109 ±𠂓 119 ±𠂕 105 ±𠂓 126 ±𠂖 0.69 π.001 0.21
이완기 혈압(mmHg) 69 ±𠂒 74 ±𠂓 65 ±𠂓 68 ±𠂔 0.14 0.21 0.70
혈장 중성지방(mg/dl) 88 ±� 102 ±� 66 ±𠂘 72 ±� 0.04 0.43 0.75
총 혈장 콜레스테롤(mg/dl) 170 ±� 193 ±𠂗 172 ±𠂘 197 ±𠂘 0.74 0.01 0.89
LDL-콜레스테롤(mg/dl) 106 ±𠂙 125 ±𠂖 97 ±𠂗 109 ±𠂘 0.09 0.03 0.61
HDL-콜레스테롤(mg/dl) 47 ±𠂔 49 ±𠂓 62 ±𠂔 73 ±𠂔 π.001 0.09 0.25
테스토스테론(ng/ml) 4.8 ±𠂐.5 5.7 ±𠂐.5 0.9 ±𠂐.1 0.8 ±𠂐.1 π.001 0.26 0.18
에스트라디올(pg/ml) 25 ±𠂒 18 ±𠂒 62 ±𠂙 8 ±𠂓 b 0.01 π.001 π.001
프로게스테론(ng/ml)0.24 ±𠂐.100.28 ±𠂐.085.08 ±𠂑.53 a 0.23 ±𠂐.07π.01π.01π.01

값은 평균 ± SEM입니다. HOMA-IR: 인슐린 저항성의 항상성 모델 평가. OGTT: 경구 포도당 내성 테스트.

남성 및 노년 여성의 가치와 상당히 다른 가치(NS <𠂐.01). b 남성의 값과 상당히 다른 값(NS <𠂐.05).

실험 프로토콜

단백질 대사 연구 약 2주 전에 이중 에너지 X선 흡수 측정기를 사용하여 피험자의 총 체질량, 체지방량, 무지방량(FFM) 및 부속 근육량(Table ​ (Table1) 1 )을 측정했습니다. (Delphi-W 농도계, Hologic, Waltham, MA) [29]. 신장의 개인차에 따라 보정된 근육량의 척도인 부록 근육량 지수는 총 부록 근육량(kg)을 키의 제곱(m 2 )으로 나누어 계산하였다[30]. 피험자들은 단백질 대사 연구 전 3일 동안 평소 식단을 준수하고 격렬한 신체 활동을 삼가도록 지시했습니다. Miller et al. [31]은 월경 주기의 난포기 및 황체기 동안 근육 단백질 합성 속도가 다르지 않다는 것을 입증했으며 [11] 젊은 여성에서 혈장 에스트라디올 또는 프로게스테론 농도와 근육 단백질 FSR 사이에는 관계가 없음을 발견했습니다. . 연구 전날 저녁, 피험자들은 워싱턴 대학교 의과 대학의 임상 연구 부서에 입학했습니다. 2000 h에 체중 1kg당 50.2kJ(단백질 15%, 탄수화물 55%, 지방 30%)를 제공하는 표준 식사를 섭취했습니다. 그 다음, 피험자는 침대에서 쉬고 다음날 연구가 완료될 때까지 금식했습니다(물 제외). ~에

0600 h 다음 날 아침, 안정 동위원소 표지된 추적자, 인슐린, 포도당, 아미노산 주입을 위해 팔뚝의 정맥 또는 한쪽 팔의 전주와에 캐뉼러를 삽입했습니다. 반대쪽 손(55ଌ로 예열)으로 동맥혈 혈액 샘플을 채취합니다. ~에

0800 h, 프라이밍, [ring-2  H]의 지속적인 주입5페닐알라닌(프라이밍 용량: 2.8 μmol·kg FFM -1 , 주입 속도: 0.08 μmol·kg FFM -1 ·min#,0-2) 및2글루코스(프라이밍 용량: 18 μmol·kg body wt -1 , 주입 속도: 0.22 μmol·kg body wt -1 ·min -1), 둘 다 Cambridge Isotope에서 구입 MA)를 시작하고 7시간 동안 유지했습니다. 추적자 주입을 시작한 지 4시간 후에 고인슐린혈증-고아미노산혈증-정상혈당 클램프가 시작되어 3시간 동안 유지되었습니다. 인간 인슐린(Novolin R, Novo Nordisk, Princeton, NJ)은 20 mU·m -2 체표면적(BSA)·min -1(80 mU�의 프라이밍 용량으로 시작됨)의 비율로 주입되었습니다. 초기 5분 동안 BSA·min -1 및 추가 5분 동안 40 mU·m -2 BSA·min -1). Plasma amino acid availability was increased by providing an intravenous amino acid mixture (Travasol 10%, Baxter, Deerfield, IL) infused at a rate of 105 mg amino acids·kg FFM -1 ·h -1 (priming dose: 35 mg amino acids·kg FFM -1 ). During the insulin infusion, euglycemia at a blood glucose concentration of

5.5 mM was maintained by variable rate infusion of 20% dextrose solution (Baxter, Deerfield, IL) which was enriched (2.5%) with [6,6- 2  H2포도당. To adjust for the increased plasma amino acid availability and reduced hepatic glucose production during the clamp procedure, the [ring- 2  H5phenylalanine and [6,6- 2  H2glucose infusion rates were increased to 0.12 μmol·kg FFM -1 ·min -1 (phenylalanine) and decreased to 0.11 μmol·kg body wt -1 min -1 (glucose), respectively.

3 ml each) were obtained before beginning the tracer infusion and at 60, 90, 180, 210, 220, 230, 240, 270, 300, 330, 360, 390, 400, 410, and 420 min to determine phenylalanine and glucose tracer-to-tracee ratios (TTR) in plasma and plasma concentrations of insulin, glucose, myostatin, follistatin, phenylalanine, and leucine (thought to be a major regulator of muscle protein synthesis [32]). Additional blood samples (

1 ml each) were obtained every 10 minutes during the clamp procedure to monitor plasma glucose concentration. Muscle tissue (

50-100 mg) was obtained under local anesthesia (lidocaine, 2%) from the quadriceps femoris by using a Tilley-Henkel forceps [33] at 1 h, 4 h and 7 h after starting the tracer infusion to determine the muscle protein fractional synthesis rate (FSR) during basal conditions (1 h – 4 h) and during the hyperinsulinemic-hyperaminoacidemic-euglycemic clamp (4 h – 7 h) and the mRNA expressions (initial biopsy at 1 h only) of myostatin, myoD, and follistatin.

Sample processing and analyses

To determine plasma glucose concentration, blood was collected in pre-chilled tubes containing heparin, plasma was separated immediately by centrifugation and glucose concentration was measured immediately. All other blood samples were collected in pre-chilled tubes containing EDTA, plasma was separated by centrifugation within 30 min of collection and then stored at �ଌ until final analyses. Muscle samples were rinsed in ice-cold saline immediately after collection, cleared of visible fat and connective tissue, frozen in liquid nitrogen and stored at �ଌ until final analyses were performed.

Plasma glucose concentration was measured on an automated glucose analyzer (Yellow Spring Instruments, Yellow Springs, OH). Plasma insulin concentration was determined by radioimmunoassay (Linco Research, St. Louis, MO). Commercially available ELISA kits were used to determine the concentrations of testosterone, estradiol, progesterone (all IBL America, Minneapolis, MN), myostatin (ALPCO Diagnostics, Salem, NH) and follistatin (Rɭ Systems, Minneapolis, MN) in plasma.

To determine the labeling of plasma glucose, plasma proteins were precipitated with ice-cold acetone, and lipids were extracted with hexane. The aqueous phase, containing glucose, was dried by speed-vac centrifugation (Savant Instruments, Farmingdale, NY), glucose was derivatized with heptafluorobutyric acid and the TTR was determined by using gas-chromatography/mass-spectrometry (GC-MS, Hewlett-Packard MSD 5973 system with capillary column) as previously described [34].

To determine plasma concentrations of leucine and phenylalanine and the labeling of plasma phenylalanine, known amounts of nor-leucine and [1- 13 𠂜]phenylalanine were added to an aliquot of each plasma sample, plasma proteins were precipitated, and the supernatant, containing free amino acids, was collected to prepare the NS-butyldimethylsilyl (NS-BDMS) derivative of leucine and phenylalanine to determine their TTRs by GC-MS (MSD 5973 System, Hewlett-Packard) [35,36]. To determine phenylalanine labeling in muscle proteins and in tissue fluid, samples (

20 mg) were homogenized in 1 ml trichloroacetic acid solution (3% w/v), proteins were precipitated by centrifugation, and the supernatant, containing free amino acids, was collected. The pellet containing muscle proteins was washed and then hydrolyzed in 6 N HCl at 110ଌ for 24 h. Amino acids in the protein hydrolysate and supernatant samples were purified on cation-exchange columns (Dowex 50 W-X8-200, Bio-Rad Laboratories, Richmond, CA), and the t-BDMS derivative of phenylalanine prepared to determine its TTR by GC-MS (MSD 5973 System, Hewlett-Packard) analysis [35,36]. The extent of phenylalanine labeling in plasma (from arterialized blood samples), muscle tissue fluid, and muscle protein were calculated based on the simultaneously measured TTR of standards of known isotope labeling.

Muscle myostatin, myoD and follistatin gene expression was evaluated by using RT-PCR. RNA was isolated in RNA-Bee reagent (Tel-Test, Inc, Friendswood, TX), quantified spectrophotometrically (NanoDrop 1000, Thermo Scientific, Waltham, MA) and reverse transcribed (Taqman Reverse Transcription Kit, Applied Biosystems, Foster City, CA) by using the SYBR Green Master Mix (Applied Biosystems, Carlsbad, CA) on an ABI 7500 real-time PCR system (Applied Biosystems, Carlsbad, CA) using the following primer sequences (all 5' to 3'). Myostatin forward: ACC TGT TTA TGC TGA TTG TTG CT, reverse: GAG CTG TTT CCA GAC GAA GTT TA. MyoD forward: CGC CAT CCG CTA TAT CGA GG, reverse: CTG TAG TCC ATC ATG CCG TCG. Follistatin forward: GTA ATC GGA TTT GCC CAG AGC, reverse: GCA GGC AGG TAG CCT TTC T. Results were normalized to the 36B4 housekeeping gene.

Calculations

The muscle protein FSR was calculated from the rate of [ring- 2  H5phenylalanine incorporation into muscle protein, using a standard precursor-product model as follows: FSR = 㥎p/이자형ic ×𠂑/NS ×� where 㥎p is the change between two consecutive biopsies in extent of labeling (TTR) of protein-bound phenylalanine. 이자형ic is the mean labeling over time of the precursor for protein synthesis and NS is the time between biopsies. The free phenylalanine labeling in muscle tissue fluid was chosen to represent the immediate precursor for muscle protein synthesis (i.e., aminoacyl-NS-RNA) [37].

Glucose rates of appearance (Ra) in plasma during basal conditions and during the clamp procedure were calculated by dividing the glucose tracer infusion rate by the average plasma (from arterialized blood samples) glucose TTR during the last 30 min of the basal period and the last 30 min of the clamp, respectively. Glucose Ra during basal conditions represents endogenous glucose Ra and thus an index of hepatic glucose production rate. During the clamp procedure, glucose Ra represents the sum of endogenous glucose Ra and the rate of infused glucose. Endogenous glucose Ra during the clamp was therefore calculated by subtracting the glucose infusion rate from glucose Ra glucose rate of disappearance (Rd) was assumed to be equal to glucose Ra plus the tracer infusion rate. The homeostasis model assessment of insulin resistance (HOMA-IR) score was calculated by dividing the product of basal glucose and insulin concentrations (expressed in mM and mIU/l, respectively) by 22.5 [38].

통계 분석

All data sets were normally distributed. Two-way analysis of variance (ANOVA with age and study condition, i.e., basal vs. clamp as factors) was used to compare the muscle protein FSR, and substrate and hormone concentrations in young and old men and in young and old women, respectively. In addition, 2-way ANOVA with age and sex as factors was used to compare the basal muscle protein FSR, the anabolic response to increased amino acid and insulin availability, plasma substrate, hormone and myogenic regulatory factor concentrations, and muscle gene expression amongst all four groups (young men, old men, young women, and old women). When significant interactions were found, Tukey’s post-hoc procedure was used to locate the differences. NS NS-value of 𢙀.05 was considered statistically significant. Data are presented as means ± SEM unless otherwise noted (i.e., Figure ​ Figure1). 1 ). Statistical analyses were carried out by using the PASW statistical software package 18 (IBM, Armonk, NY).

Skeletal muscle protein fractional synthesis rate (FSR) during basal, post-absorptive conditions (top) and the increase in muscle protein FSR in response to the hyperinsulinemic-hyperaminoacidemic-euglycemic clamp procedure (bottom) in young and old men and young and old women. Data are median (central horizontal line), inter-quartile range (box), and minimum and maximum values (vertical lines). Bars not sharing the same letter are significantly different from each other (P <𠂐.05).


재료 및 방법

Study population. InCHIANTI is an epidemiological study of risk factors for mobility disability in old age. The InCHIANTI study population is a representative sample of the population living in Greve in Chianti and Bagno a Ripoli, two small towns located in the Chianti countryside of Tuscany, Italy. The study design and data collection have been previously described (11). Of the initial 1,453 subjects who received an in-home interview, 277 were excluded from the analyses because information on muscle function and calf muscle cross-sectional area for these participants was not available, either because they refused to come to the clinic for an examination or were too sick to be evaluated. To avoid the possible interference of neurological impairments in the measure of muscle function, participants with a diagnosis of stroke (N = 55), Parkinson's disease (N = 9), peripheral neuropathy (N = 4), and cognitive impairment (Mini Mental State Examination Score ≤ 21 N = 78) were also excluded. The final study population thus included 1,030 persons, 469 men and 561 women, dispersed over a wide age range of 20–102 yr. The study protocol was examined and approved by the Italian National Institute of Research and Care on Aging ethics committee. All participants were informed of the study procedure, purposes, and known risks, and all gave their informed consent.

Measures. After the home interview, participants received a full standardized medical and functional evaluation by, respectively, a geriatrician and an experienced physical therapist, both of whom had received special training on the assessment tools used in this study. The objective assessment of physical function was performed within 4 wk after the interview in a dedicated laboratory.

In particular, isometric muscle strength was assessed on eight muscle groups of the lower extremity by a hand-held dynamometer, by using a standard protocol (2). We measured strength with isometric dynamometry because this method could be used both in the InCHIANTI study clinic and in the participants' homes for those who could not come to the study clinic. All measures of lower extremity muscle strength were highly correlated (Pearson's correlation coefficients ranging from 0.87 to 0.92). Therefore, in the analyses presented here, we used only knee-extension torque to indicate lower extremity muscle strength.

Measures of upper extremity muscle strength were isometric shoulder adduction and handgrip. Between them, we selected the handgrip for the present analysis because the assessment of handgrip is easy, reliable, and inexpensive. Furthermore, there is strong evidence in the literature that handgrip is a strong predictor of disability and mortality (27, 28). We decided to include both measures of lower and upper extremity muscle strength because previous studies suggested that the rate of age-associated decline in muscle strength is quite different in these two anatomic regions (13). In fact, the correlation between handgrip and isometric strength of the lower extremity muscle groups was moderately high, ranging from 0.70 to 0.72. In previous studies, the intraclass correlation coefficients for duplicate measures of knee-extension isometric strength and handgrip strength were, respectively, 0.81 and 0.85 for interrater reliability and 0.79 and 0.98 for test-retest reliability (2, 25). Lower extremity muscle power was measured in a single leg extension movement, according to the method described by Bassey and Short (4). The value of the best performance obtained over eight repetitions on the right side and eight repetitions on the left side was used in the analysis. Using this method, Bassey and Short (4) reported that the coefficient of variation for retests obtained after 1 wk was 9.4%.

Crude values of muscle power were divided by individual body weights, and the resulting values were multiplied by the gender-specific average body weight for the study population. These weight-adjusted values of muscle power are expressed in a scale that is comparable with the values directly obtained from the power rig. In exploratory analyses, we also obtained a weight-adjusted measure of muscle power using a regression approach. However, because the correlation between the measures obtained with the two different types of adjustment was 0.98 in men and 0.94 in women, only the simpler measure that does not require a regression model was used in the analysis.

A lower leg peripheral quantitative computerized tomography (pQCT) was performed in all participants by means of a recent generation device (XCT 2000, Stratec, Pforzheim, Germany) to evaluate calf muscle cross-sectional area. Data presented here were derived from standard 2.5-mm-thick transverse scans obtained at 66% of the tibia length, proximal to the anatomic marker. Previous studies demonstrated that this is the region with the largest outer calf diameter, with little variability across individuals (29). The total dose of radiation administered to the participants was <1 mrem.

The cross-sectional images obtained from the pQCT were analyzed by using the BonAlyse software (BonAlyse, Jyvaskyla, Finland http://www.bonalyse.com). Different tissues in the analysis were separated according to different density thresholds: a density value of 35 mg/mm 3 was used to separate fat from muscle tissue, and 180 mg/mm 3 to separate muscle from bone tissue.

To assess walking ability, we collected both subjective and objective information. The subjective evaluation consisted of asking participants to estimate the maximum distance they could walk without difficulty. The interviewer provided examples of distances taken from real life. For instance, for the participants living in Greve in Chianti, 1 km was exemplified as the distance between the municipal building and the local hospital. Based on responses, we categorized participants into able or unable to walk 1 km without stopping, feeling fatigued, or developing symptoms.

To measure walking speed, two photocells connected to a recording chronometer were placed at the beginning and the end of a 4-m course established at the site clinic. Participants were instructed to stand with both feet touching the starting line and to begin walking at their usual pace after a verbal command. The time between the activation of the first and the second photocell was recorded. The average of two walks was used to compute a measure of walking speed. The coefficient of variation between duplicate trials was 5.2%, and only in 3.7% of the participants did the second measure differ by >20% from the first one. Use of aids (canes or walkers) was allowed for this test. The 4-m walk test has been used extensively in previous studies, and its concurrent and predictive validity and its sensitivity to change have been confirmed in large epidemiological studies (17, 18, 23, 24). For the purpose of this analysis, low walking speed was defined as walking slower than 0.8 m/s. After exclusion of those who where unable to walk, this value approximately identified the lowest quintile of the speed distribution in our population.

통계 분석. All analyses were performed separately in men and women. Continuous variables are reported as means ± SD and categorical values as a percentage. Anthropometric characteristics were compared between age groups by using ANOVA. By analogy with the standard criteria for the diagnosis of osteoporosis and in accordance with Baumgartner et al. (5) and Melton et al. (21), the definition of sarcopenia was based on the comparison between individual muscle parameters and average values calculated in healthy, young adults. For example, in men 20–29 yr old, knee extension torque was 802.0 ± 202.6 N/dm. Therefore, all male participants with knee extension torque <396.8 N/dm (802.0 - 2 ± 202.6) were considered to be affected by sarcopenia. Using an analogous method, we also identified participants who could be defined as sarcopenic based on their values of handgrip, lower extremity muscle power, and calf muscle cross-sectional area. Then we calculated the prevalence of sarcopenia for each one of these four possible definitions. To study the relationship between muscle parameters and performance in mobility tasks, we computed the percentage of participants walking slower than 0.8 m/s and of those unable to walk 1 km without difficulty. Percentages were compared by using age-adjusted tests for trend obtained by logistic regression models. Furthermore, we obtained receiver operator characteristic (ROC) curves for each muscle parameter using, for reference, the two above-mentioned definitions of poor mobility. In a ROC analysis, the area under the curve (AUC) estimated for each muscle parameter yields a discriminative value in the identification of a participant walking slower than 0.8 m/s and unable to walk for 1 km without difficulty. AUCs for the four muscle parameters were compared by using the De Long method implemented in the statistical software ACCUROC for Windows, version 2.5 (8, 19). From the ROC curves, we identified optimal diagnostic cut points as those yielding the best compromise between sensitivity and specificity in the identification of each of the two mobility outcomes. Finally, using logistic regression models, we obtained crude and age-adjusted odd ratios estimating the probability of poor mobility associated with having a specific muscle parameter below vs. above the optimal cutoff threshold.


Dietary Advice [ edit | 소스 편집 ]

The Society for Sarcopenia, Cachexia, and Wasting convened an expert panel to develop nutritional recommendations for sarcopenia prevention and management.This panel concluded that for preventing and treating this condition key components are

The greatest effects are observed when resistance training and high protein diets are combined and appear to act synergistically.

  • Specifically, consuming 20-35 grams of protein per meal is advised, as such amounts provide sufficient amino acid content to maximize MPS, thus minimizing age-related muscle loss. eg Chicken Breast: 23.1 g Protein Per 100 g, Canned Tuna: 23.6 g Protein Per 100 g, Cocoa: 20 g Protein Per 100 g, Cheddar Cheese: 24.9 g Protein Per 100 g.Beef Jerky: 33.2 g Protein Per 100 g. [35]
  • Additionally, patients with sarcopenia are recommended to consume 1.0 - 1.2 g/kg (body weight)/day

Is there a role for supplements? [ 편집 | 소스 편집 ]

There is some evidence suggesting that additional supplementation with the amino acid Leucine (or its metabolite HMB) could potentially increase the effects of resistance training to combat sarcopenia [36] [37] . A randomised double-blind study has found that supplementation with l-leucine can be used in the treatment of sarcopenia in older individuals [38] .


비디오 보기: 2021 생명과학 압축강의-근육주원스쿨 (칠월 2022).


코멘트:

  1. Blake

    유혹적인 방식으로 완전히 들립니다

  2. Hern

    실수가 있다고 생각합니다. 이에 대해 논의해 보겠습니다. PM에 나에게 편지를 쓰십시오.

  3. Lamandre

    나는이 아이디어를 좋아한다. 나는 당신과 완전히 동의합니다.

  4. Gogul

    미안하지만 제 생각에는 잘못되었습니다. 나는 그것을 증명할 수 있습니다. 오후에 저에게 편지를 보내주세요.



메시지 쓰기