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이 시리즈의 이름은 무엇입니까?

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내 생물학 선생님은 인간 면역 체계에 대한 비디오(실제로는 애니메이션)를 보여주곤 했습니다. 내가 기억하는 것은 한 비디오가 남자가 재채기를 할 때 (음악 밴드의 일원인) 여자가 엘리베이터에서 흡입하는 바이러스(스파이크가 있는 보라색 구체로 표시됨)에 관한 것이었습니다.

이 다큐멘터리는 바이러스가 그녀의 목구멍으로 이동하여 한 세포에 들어가 증식하고 퍼지는 방법을 보여줍니다. 그런 다음 비디오는 백혈구와 T 세포가 신체를 방어하는 방법을 보여줍니다. 결국 그녀가 커피를 마실 때 그녀는 커피 머그잔에 바이러스를 남겨두고 그녀의 친구는 같은 머그잔을 마실 때 그 바이러스에 걸립니다.

같은 시리즈의 다른 비디오에는 골절에 대한 다큐멘터리, 비만에 대한 다큐멘터리, 닭고기를 먹을 때 전염되는 질병에 대한 다큐멘터리 등이 있습니다. 누가 그 시리즈의 이름을 알려줄 수 있습니까?

NS 생각한다 (확실하지 않음) 내셔널 지오그래픽 시리즈인가요?


NS 바디 스토리.

--시스템이 행복하려면 몇 가지 문자를 추가해야 합니다--


상위 27개 생물학 테마 영화

생물학 영화: 생물학은 간단히 말해서 살아있는 유기체에 대한 연구로 정의됩니다. 오늘날에는 수많은 학습 자료에 쉽게 접근할 수 있기 때문에 이 주제 영역을 공부하는 것이 더 이상 이전처럼 어렵지 않습니다. 이제 최고의 동영상을 보고도 생물학을 배울 수 있다고 믿으시겠습니까? 공상 과학 영화?

아래에는 27개의 생물학 영화와 다큐멘터리가 나열되어 있습니다. 생물학적 개념 및 기타 관련 과학 분야.

각각에 대해 살펴보겠습니다. 이것 생물학 영화 목록은 특별한 순서가 없습니다.


AP생물학

현재 과학에 알려진 모든 요소와 존재할 것으로 예상되지만 아직 발견되지 않은 일부 요소는 주기율표라는 표로 정리되어 있습니다. 원소의 구성은 무작위가 아닙니다. 과학자들은 주기율표에서 원소의 화학적 성질을 예측할 수 있습니다.

각 요소는 단일 사각형으로 표시됩니다. 각 요소에 대한 1자 또는 2자 약어도 사각형에 나열됩니다. 또한 각 원소에는 원자 번호로 알려진 번호가 있으며 이는 핵에서 발견되는 양성자의 수에 해당합니다.

숫자는 테이블의 왼쪽 상단 모서리에서 1에서 시작하여 행을 따라 왼쪽에서 오른쪽으로 증가합니다. 행에 간격이 있는 경우 숫자는 여전히 직접 건너뜁니다.

지구상의 대부분의 수은은 암석에 갇혀 있다가 지질학적 과정을 통해 자연적으로 방출됩니다. 그러나 인간의 활동으로 인해 많은 양의 수은이 대기 중으로 방출됩니다. 이러한 오염 물질의 증가된 출력은 환경과 인간 모두를 더 큰 위험에 빠뜨립니다.

1)높은 산성 또는 높은 염기성 조건:- 높은 산성 또는 높은 염기성 조건은 단백질 전개를 유도하여 구조를 변형시켜 변성을 유발할 수 있습니다.

2) 염분 농도가 높으면 염분 농도가 높으면 단백질 분자의 수분층이 벗겨져 변성될 수 있습니다.

3) 고열:- 고열은 단백질 가닥을 흔들어 복잡한 단백질을 파괴하고 풀린 단백질은 달라 붙어 더 복잡한 구조를 형성합니다.

이 지질은 인산기에 결합된 두 개의 지방산 꼬리로 구성됩니다.
지질의 종류: 인지질.

이 지질은 수분 손실을 방지하고 해충으로부터 보호하기 위해 많은 식물 표면을 덮는 것입니다.
지질의 종류: 왁스.

세포는 개별적으로 살아 있으며 생명의 기본 구조 및 기능 단위입니다.

막 단백질의 종류: 접착 단백질

막 단백질의 기능: 세포 외부의 특정 물질에 결합

막 단백질의 종류: 수용체 단백질

막 단백질의 기능: 능동 또는 수동 수송을 통해 막을 가로질러 특정 이온 또는 분자를 돕습니다.


탈수 및 제거 (조직학적 기법-2: 탈수 및 제거)

학습 목표: 탈수: 정의, 중요성 탈수에 대한 일반 설명 탈수에 사용되는 시약: 에탄올, 이소프로필 알코올, 아세톤, 글리세린 탈수 과정 에탄올 – 자일렌 계열 3차 부틸 알코올 계열 청소 – 청소 목적, 청소 시약 및 청소 기술

탈수증이란?

Ø 세포에 물이 존재합니다. 영구 슬라이드 준비를 위해 다음과 같은 이유로 세포에서 물을 제거해야 합니다.

$. 물은 표본을 부패시킬 것입니다.

$. 물은 포매에 사용되는 파라핀 왁스와 섞이지 않습니다.

$. 물은 일반적인 염색 매체와 섞이지 않습니다.

$. 영구 마운트와 섞이지 않는 것.

영형 탈수:함침 또는 최종 장착 전에 생물학적 시료에서 물을 제거하는 과정을 탈수라고 합니다.

영형 탈수제: 탈수에 사용하는 시약을 탈수제라고 합니다.

탈수 과정

Ø 생체 표본의 탈수는 빨리 할 수 ​​없으며 점진적으로 해야 합니다.

Ø 탈수는 점차적으로 감소하는 물 농도와 점차적으로 증가하는 탈수제 농도를 포함하는 일련의 용액으로 재료를 처리하여 수행됩니다.

Ø 표본은 특정 시간 간격 동안 탈수기에 보관됩니다.

Ø 시간 간격은 표본의 크기와 특성에 따라 결정됩니다.

Ø 낮은 농도의 긴 간격은 조직을 부드럽게 만듭니다.

Ø 고농도의 간격이 길면 조직이 부서지기 쉽습니다.

Ø 탈수 시약은 재료에서 경사를 따라 변경됩니다.

Ø 디캔팅 후 시편은 즉시 다음 등급 유체로 채워집니다.

Ø 재료는 어떤 단계에서도 건조되어서는 안됩니다.

탈수제(탈수에 사용되는 시약)

Ø 식물 표본의 탈수에는 많은 시약이 사용됩니다.

Ø 일부 시약은 단지 물 제거제인 반면, 일부 시약은 물을 제거하고 후속 처리에 적합합니다.

Ø 일반적으로 사용되는 탈수 시약은 다음과 같습니다.

에틸알코올/이소프로필알코올

글리세린(글리세린)

3차 부틸 알코올(TBA)

(1). 에틸알코올/이소프로필알코올

Ø 에탄올은 가장 일반적으로 사용되는 탈수 시약입니다.

Ø 이소프로필알코올은 에틸알코올과 동일하게 사용할 수 있습니다.

Ø 일련의 알코올 퍼센트 용액이 물에 준비됩니다.

Ø 필요한 농도: 5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 50, 60, 70, 80 및 95

Ø 최종 시약은 100% 알코올(절대 알코올)입니다.

$. 뿌리, 어린 줄기와 같은 섬세한 재료의 경우 30분, 최대 70%의 큰 블록의 경우 12시간

$. 80 및 95% 솔루션에서 60분

Ø 아세톤의 퍼센트 용액 시리즈는 물에서 준비되어야 합니다.

Ø 농도(%): 7.5, 10, 15, 20, 25, 30, 35, 40, 60, 70, 80, 90 및 100.

각 농도에서 1시간.

Ø 절차는 에틸 알코올의 절차와 정확히 유사합니다.

(삼). 글리세린(글리세롤)

Ø 글리세린은 해조류, 곰팡이 등 섬세한 물질의 탈수에 탁월한 소재입니다.

Ø 글리세린은 끓는점이 높습니다(290 o C).

Ø 따라서 물은 증발에 의해 제거될 수 있습니다.

Ø 글리세린의 주요 문제점은 세포의 plasmolysis를 유발한다는 것입니다.

Ø plasmolysis를 피하기 위해 치료는 점진적이고 천천히 해야 합니다.

글리세린(글리세롤)으로 탈수

$. 재료를 물로 세척하여 고정제를 제거합니다.

$. 재료를 입이 넓은 병에 담긴 5% 글리세린(물 중)으로 옮깁니다.

$. 물이 증발할 때까지 이 병을 열어 두십시오.

$. 항아리를 35 o C 이상에서 보관하면 물의 증발을 앞당길 수 있습니다.

$. 설치는 먼지가 없는 환경에서 이루어져야 합니다.

$. 거의 무수 상태에 도달한 후 순수한 글리세린으로 교체하십시오.

$. 마이크로 테크닉의 다음 단계로 직접 진행합니다.

일반 부틸알코올 시리즈를 통한 탈수

3차 부틸알코올 시리즈를 통한 탈수

청산이란?

Ø Clearing은 시편에서 탈수제를 제거하는 과정입니다.

영형 청산: 왁스의 용매가 아닌 시약(예: 에틸 또는 이소프로필 알코올)에서 탈수 후 물질을 왁스의 용매로 옮기는 것.

영형 청산인: 클리어링에 사용되는 시약을 클리어런트 또는 클리어링 에이전트라고 합니다.

Ø 클리어링은 탈알코올화라고도 합니다(알코올이 탈수제로 사용되는 경우).

Ø 클리어는 필수 단계가 아닙니다. 왁스(매입에 사용) 또는 수지 매몰 매체(영구 장착에 사용)와 섞이지 않는 시약에서 재료가 탈수될 때 청소가 필요합니다.

클리어링에 사용되는 시약

청소에서 일반적으로 사용되는 시약은 다음과 같습니다.

Ø 식물 표본에 가장 일반적으로 사용되는 정화제.

Ø 크실렌은 파라핀 왁스 및 알코올과 섞일 수 있습니다.

Ø 물과 섞이지 않습니다.

Ø 청소는 일련의 청소제와 탈수제로 이루어집니다.

Ø 청명제의 농도를 높이고 탈수제의 농도를 낮추는 데 사용됩니다.

Ø 트리클로로에틸렌은 크실렌과 동일하게 사용할 수 있습니다.

알코올-자일렌/트리클로로에틸렌 시리즈에 의한 클리어링

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재조합 DNA의 기초


그래서 rDNA는 무엇입니까?
아주 좋은 질문입니다! rDNA는 재조합 DNA를 나타냅니다. 전에
우리는 DNA를 이해할 필요가 있습니다. 함께 하시는 분들
생물학에 대한 배경 지식은 아마도 DNA에 대해 알고 있을 것입니다. 그러나 많은 ChemE는 그렇지 않습니다.
고등학교 생물학 이후로 본 DNA. DNA는 모든 정보의 키퍼입니다.
유기체를 재생산하는 데 필요합니다. 모든 DNA는 다음으로 구성된 염기로 구성됩니다.
설탕, 인산염 및 하나의 질소 염기. 4개의 질소 염기가 있으며,
아데닌(A), 티민(T), 구아닌(G), 시토신(C). 질소
염기는 A & T와 G & C가 함께 쌍을 이루는 쌍으로 발견됩니다. 시퀀스

의 질소 염기는 무한한 방식으로 배열될 수 있으며, 그 구조는 다음과 같이 알려져 있습니다.

아래 이미지에 표시된 유명한 "이중 나선"입니다. 에 사용되는 설탕

DNA는 디옥시리보스입니다. 4개의 질소 염기는 모든 유기체에 대해 동일합니다. NS

염기의 순서와 수는 다양성을 만드는 것입니다. DNA는 그렇지 않다

실제로 유기체를 만들지만 단백질만 만듭니다. DNA가 전사된다

mRNA로, mRNA는 단백질로 번역되고, 그 단백질은 다음을 형성합니다

유기체. DNA 염기서열을 바꾸면 단백질이

형성된 변화. 이것은 다른 단백질 또는 비활성 단백질로 이어집니다.

이제 우리는 DNA가 무엇인지 알았으므로 이것이 재조합이 필요한 곳입니다.
재조합 DNA는 하나의 DNA 조각을 취하는 일반적인 이름이며,
그리고 그것을 다른 DNA 가닥과 결합합니다. 따라서 이름은 재조합!
재조합 DNA는 때때로 "키메라"라고도 합니다.
더 다양한 DNA 가닥이 있을수록 과학자들은 새로운 DNA 가닥을 만들 수 있습니다.
가장 일반적인 재조합 과정은 두 개의 DNA를 결합하는 것입니다.
다른 유기체.

재조합 DNA는 어떻게 만들어지나요?
재조합 DNA가 만들어지는 세 가지 다른 방법이 있습니다. 그들은
형질전환, 파지 도입 및 비세균 형질전환. 각
아래에서 별도로 설명합니다.

변환
형질전환의 첫 번째 단계는 삽입할 DNA 조각을 선택하는 것입니다.
벡터로. 두 번째 단계는 제한이 있는 DNA 조각을 자르는 것입니다.
효소를 넣은 다음 DNA 삽입물을 DNA Ligase로 벡터에 연결합니다. 삽입물에는 선택 가능한
재조합 분자의 식별을 가능하게 하는 마커. 항생제
마커는 종종 사용되므로 벡터가 없는 숙주 세포는 특정 물질에 노출되면 죽습니다.
항생물질이 있고 벡터가 있는 숙주는 내성이 있기 때문에 살 것입니다.

벡터는 형질전환이라는 과정에서 숙주 세포에 삽입됩니다. 하나
가능한 숙주 세포의 예는 E. Coli입니다. 숙주 세포는 특별히
외래 DNA를 받아들일 준비가 되어 있습니다.

선택 가능한 마커는 항생제 내성, 색상 변화 또는 기타
변환된 호스트와 변환되지 않은 호스트를 구별할 수 있는 특성.
다른 벡터는 다른 벡터에 적합하도록 다른 속성을 가집니다.
응용 프로그램. 일부 속성에는 대칭 복제 사이트, 크기 및
높은 카피 수.

비세균성 형질전환
이는 위에서 설명한 Transformation과 매우 유사한 프로세스입니다. NS
둘의 유일한 차이점은 비박테리아는 대장균과 같은 박테리아를 사용하지 않는다는 것입니다.
호스트를 위해.

microinjection에서 DNA는 세포의 핵에 직접 주입됩니다.
변형. 생물체에서 숙주 세포는 빠른 속도로 공격을 받습니다.
코팅된 금 또는 텅스텐 입자와 같은 미세 발사체
DNA로.

파지 소개
파지 도입은 형질전환(transformation)에 해당하는 형질전환(transfection) 과정이며,
박테리아 대신에 파지가 사용되는 것을 제외하고. 벡터의 시험관내 포장이 사용됩니다.
이것은 람다 또는 MI3 파지를 사용하여 재조합체를 포함하는 파지 플라크를 생성합니다.
생성된 재조합체는
다양한 선택 방법을 사용하여 재조합 및 비재조합.


rDNA는 어떻게 작동합니까?
재조합 DNA는 숙주 세포가 재조합 유전자로부터 단백질을 발현할 때 작동합니다.

상당한 양의 재조합 단백질은 발현되지 않는 한 숙주에 의해 생산되지 않을 것입니다.
요인이 추가됩니다. 단백질 발현은 다음으로 둘러싸인 유전자에 따라 다릅니다.
전사 및 번역에 대한 지침을 제공하는 신호 모음
세포에 의한 유전자. 이러한 신호에는 프로모터, 리보솜 결합이 포함됩니다.
사이트, 그리고 터미네이터. 외래 DNA가 삽입된 발현 벡터,
이러한 신호를 포함합니다. 신호는 종에 따라 다릅니다. 대장균의 경우 이러한

신호는 E. Coli가 신호를 이해하지 못할 것이므로 E. Coli 신호여야 합니다.

인간 프로모터와 터미네이터.

유전자가 인트론을 포함하거나 작용하는 신호를 포함하는 경우 문제가 발생합니다.
박테리아 숙주에 대한 종결자로서. 이것은 조기 종결을 초래하고, 재조합
단백질이 제대로 처리되지 않거나 올바르게 접히지 않거나 분해될 수도 있습니다.

진핵 시스템에서 재조합 단백질의 생산은 일반적으로
효모 및 사상균. 때문에 동물세포의 사용이 어렵다.
많은 사람들이 박테리아와 달리 단단한 지지 표면이 필요하고 복잡한 성장을 가지고 있음
필요. 그러나 일부 단백질은 너무 복잡하여 박테리아에서 생성되지 않습니다.

따라서 진핵 세포를 사용해야 합니다.


rDNA가 왜 중요한가요?
재조합 DNA는 지난 몇 년 동안 중요성이 커지고 있으며,
21세기에는 유전자 재조합 DNA가 더욱 중요해질 것입니다.

질병이 더 만연하고 농업 면적이 감소합니다. 아래는

재조합 DNA가 영향을 미칠 일부 영역.

  • 더 나은 작물 (가뭄 및 내열성)
  • 재조합 백신(즉, B형 간염)
  • 겸상 적혈구 빈혈의 예방 및 치료
  • 낭포성 섬유증의 예방 및 치료
  • 응고 인자 생성
  • 인슐린 생산
  • 재조합 의약품 생산
  • 스스로 살충제를 생산하는 식물
  • 생식선 및 체세포 유전자 치료


미래는 무엇을 가지고 있습니까?
이제 Recombinant DNA가 무엇인지에 대한 기본 사항을 파악했으므로
재조합 DNA가 미래에 어떤 영향을 미칠지 살펴보는 시간입니다. 어떤 산업
필드는 rDNA에 의해 형성됩니까? rDNA가 건강에 어떤 영향을 미치고
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팝 퀴즈 타임!
Recombinant DNA를 얼마나 잘 알고 있는지 확인하는 데 도움이 되도록
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선임 ChemE가 할 수 있어야 합니다. 추가 사항을 확인하고 살펴보십시오.
이러한 질문이 까다로울 수 있기 때문에 아래에 제공된 정보! 모두
질문에 답하는 데 필요한 정보는 이 페이지에서 찾을 수 있으며,
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추가 정보
위에 제시된 정보는 경이로움에 대한 소개일 뿐입니다.
재조합 DNA. 지식에 대한 욕구를 충족시키기 위해 Matt와
Beth는 깊이 있는 지식을 갖춘 최고의 웹사이트를 찾기 위해 웹을 샅샅이 뒤졌습니다.
rDNA에 관하여. 아래 링크와 간략한 내용을 찾을 수 있습니다.
페이지에서 설명하는 내용에 대한 설명입니다. 즐기다!

자주 사용되는 제한 엔도뉴클레아제에 대한 인식 서열.

진핵생물 및 박테리아 유전자에서 합성된 인간 단백질에 대한 정보입니다.

식물로 수행된 유전자 추가 프로젝트에 대한 정보.

식물로 수행된 유전자 제거 프로젝트에 대한 정보입니다.

DNA가 무엇인지에 대한 기본 정보

NS 충격파 DNA 복제를 설명하는 응용 프로그램

단백질 합성을 설명하는 비디오

유전자 스플라이싱이 기존 농업과 어떻게 다른지에 대한 정보

농업 유전자 접합의 장점에 대한 정보

자궁 내 유전 질환 치료에 대한 정보

유전자 치료에 대한 질문과 대답

온라인 교과서의 재조합 DNA 장

재조합 DNA 문제 세트 및 튜토리얼

재조합 DNA 관련 연구를 위한 NIH 가이드라인

재조합 DNA 프로토콜을 다루는 온라인 교과서

임상 시험 관련 링크 정보 교환소

인간 환자를 위한 유전자 치료에 대한 정보

재조합 DNA와 인간 인슐린 합성

의료 생명 공학에 관한 정보의 보고

2000년 가을 생화학 공학을 위해 Matthew Kuure-Kinsey와 Beth McCooey가 작성했습니다.


단원 1: 생명의 화학

생명의 기초로서의 물의 역할과 지질 및 단백질과 같은 거대분자의 기능에 대해 배우게 됩니다.

  • 물의 구조와 화학적 성질
  • 거대분자의 구성과 성질
  • DNA와 RNA의 구조

시험에

2단원: 세포 구조와 기능

세포의 구성과 진화의 기초를 공부하게 됩니다.

  • 셀룰러 구성 요소 및 해당 구성 요소의 기능
  • 환경과의 세포 상호 작용
  • 세포막 구조와 기능
  • 삼투 및 선택적 투과성과 같은 세포 조절 메커니즘
  • 세포 구획화

시험에

단원 3: 세포 에너지

세포가 환경과 상호 작용하는 방식과 기본적인 생물학적 과정이 세포 수준에서 작동하는 방식을 탐구합니다.

  • 효소의 구조와 기능
  • 생체 시스템에서 에너지의 역할
  • 광합성 과정
  • 세포 호흡의 과정
  • 환경 변화에 대한 분자 다양성 및 세포 반응

시험에

4단원: 세포 통신과 세포 주기

세포가 어떻게 성장하고 번식하는지, 세포가 어떻게 소통하는지 배우게 됩니다.

  • 세포 통신의 메커니즘
  • 신호 변환
  • 세포 반응 및 피드백 메커니즘
  • 세포주기의 사건

시험에

단원 5: 유전

특성이 한 세대에서 다음 세대로 어떻게 전달되는지 배우게 됩니다.

  • 감수 분열의 과정과 기능
  • 개념 유전적 다양성
  • 멘델의 법칙과 확률
  • 멘델이 아닌 상속
  • 유전 및 유전자 발현에 영향을 미치는 요인

시험에

단원 6: 유전자 발현과 조절

유전 정보가 부모에서 자손으로 전달되는 방식과 그러한 특성이 표현되는 방식을 연구합니다.

  • DNA와 RNA의 역할과 기능
  • 유전자 발현의 메커니즘
  • 유전자형이 표현형에 미치는 영향
  • 돌연변이, 유전적 다양성, 자연선택
  • 유전 공학 및 생명 공학

시험에

7단원: 자연선택

다윈의 이론, 자연 선택의 개념 및 진화에 대해 배우게 됩니다.

  • 진화와 공통 조상에 대한 증거 지원
  • 자연 선택과 종 분화의 메커니즘
  • 진화의 환경적 요인과 인간적 요인
  • 계통발생수 및 분지도를 통해 종의 조상 차트 작성
  • 소멸
  • 지구 생명의 기원 모델

시험에

단원 8: 생태학

더 넓은 유기체 수준에서 생물학적 개념을 탐구하고 생태계 내에서 개체군이 어떻게 상호 작용하는지 분석합니다.

  • 환경변화에 대한 소통과 대응
  • 생태계 내부 및 생태계 전반의 에너지 흐름
  • 인구의 성장, 밀도 및 성공 요인
  • 커뮤니티 및 생태계 역학의 요소
  • 침입 종, 인간 상호 작용 및 환경 변화

시험에


효소에 대한 생물학 노트

다음은 효소에 대한 주석 모음입니다. 이 노트를 읽고 나면 다음에 대해 배우게 됩니다. 1. 효소 소개 2. 효소의 기원 3. 역사적 명소 4. 의미 5. 중요성 6. 단위 7. 화학적 성질 8. 속성 9. 특성 10. 명명법 11. 분류 12. 효소 대 비생물학적 촉매 13. 촉매 및 효소 14. 유형 15. 효소 작용 방식 및 기타.

  1. 효소 소개에 대한 참고 사항
  2. 효소의 기원에 대한 참고 사항
  3. 효소의 역사적 랜드마크에 대한 참고 사항
  4. 효소의 의미에 대한 참고 사항
  5. 효소의 중요성에 대한 참고 사항
  6. 효소 단위에 대한 참고 사항
  7. 효소의 화학적 성질에 대한 참고 사항
  8. 효소의 특성에 대한 참고 사항
  9. 효소의 특성에 대한 참고 사항
  10. 효소 명명법에 대한 참고 사항
  11. 효소 분류에 대한 참고 사항
  12. 효소 대 참고 사항 비생물학적 촉매
  13. 촉매 및 효소에 대한 참고 사항
  14. 효소 유형에 대한 참고 사항
  15. 효소 작용 모드에 대한 참고 사항
  16. 효소 작용 억제에 대한 참고 사항
  17. 효소의 피드백 억제에 대한 참고 사항
  18. 효소의 특이성에 대한 참고 사항
  19. 효소 활성에 영향을 미치는 요인에 대한 참고 사항
  20. 효소의 생화학적 경로에 대한 참고 사항
  21. 효소 조절에 관한 주의사항

참고 # 1. 효소 소개:

유기체의 모든 살아있는 세포 내에서 주어진 순간에 수천 가지 화학 반응이 매우 빠르게 진행됩니다. 사실상 이러한 모든 반응은 효소라고 하는 놀라운 분자 장치에 의해 매개됩니다. 즉, 효소는 모든 생화학 반응의 중심이며 생물학적 시스템의 촉매(생촉매)라고 합니다.

그것들은 조직화된 순서로 수백 가지의 단계적 반응을 촉매하여 영양소 분자가 분해되고, 화학 에너지가 보존 및 변환되며, 생물학적 거대분자가 단순한 전구체로부터 만들어집니다. 조절 효소의 작용을 통해 대사 경로는 고도로 조정되어 생명을 유지하는 데 필요한 다양한 활동 사이에서 조화로운 상호 작용을 생성합니다.

효소는 매우 넓은 범위의 분자에 특이적으로 결합하는 능력으로 인해 엄청난 다양성의 생화학 반응을 촉매합니다. 분자간 힘의 전체 레퍼토리를 활용하여 효소는 기질을 최적의 방향으로 결합하여 화학 결합을 만들고 끊는 전주곡입니다.

그들은 반응 경로에서 가장 높은 에너지 종류인 전이 상태를 안정화시켜 반응을 촉진합니다. 전이 상태를 선택적으로 안정화함으로써 효소는 몇 가지 잠재적인 생화학 반응 중 실제로 일어나는 것을 결정합니다.

1980년대까지 모든 효소는 단백질로 여겨졌습니다. 그런 다음 Tom Cech와 Sidney Altman은 특정 RNA 분자가 효소로 기능할 수 있다는 것을 독립적으로 발견하여 효과적인 생체 촉매가 될 수 있습니다. 이러한 RNA 생체 촉매는 리보자임으로 알려지게 되었습니다.

참고 # 2. 효소의 기원:

효소는 일반적으로 자신이 어떠한 변화도 겪지 않고 생물학적 기원의 화학적 및 기계적 반응을 촉매할 수 있는 단백질성 물질입니다. 따라서 그들은 생체 촉매라고합니다. 효소는 살아있는 세포에 의해 합성됩니다.

'효소'라는 용어는 이전에 발효라고 불렸던 촉매 활성 물질에 대해 Kuhne(1878)에 의해 만들어졌습니다. 효소는 실제로 Buchner(1897)에 의해 설탕의 발효가 살아있는 효모 세포뿐만 아니라 효모 추출물에 의해 유발된다는 우연한 발견으로 발견되었습니다.

추출물은 공정에 필요한 생체 촉매를 분명히 가지고 있었습니다. Buchner(1903)도 최초의 효소를 분리했습니다. 그는 같은 해인 1903년에 노벨상을 수상했습니다. 모든 생화학적 반응은 별도의 효소에 의해 촉매되기 때문에 수많은 효소가 있습니다. 세포에는 5000가지 이상의 화학 물질이 포함되어 있는 것으로 추정됩니다. 화학 반응의 수는 몇 배 이상입니다.

따라서 효소의 수는 수천 개입니다. 평균 직경이 20pm인 셀은 항상 약 1000번의 화학 반응을 합니다. 그들 모두는 특정 효소가 필요합니다. 모든 효소는 세포에 항상 존재하는 것은 아니지만 DNA에 존재하는 청사진에서 필요할 때 형성됩니다.

효소는 주로 살아있는 세포 내부에서 기능합니다. Buchner가 발견한 바와 같이 세포에서 추출하여 살아있는 세포 외부의 반응을 촉진하도록 만들 수 있습니다. 자연에서 일부 효소는 살아있는 세포에서 분비되어 세포외 촉매 작용을 수행합니다.

소화 효소가 이 범주에 속합니다. 예를 들어 치즈 및 기타 유제품을 준비하는 동안 우유 단백질 카제인을 응고시키기 위한 레닛 정제(송아지 위의 레닌에서 추출)와 같이 의료 및 화학적으로 중요한 여러 효소를 시장에서 사용할 수 있습니다.

살아있는 세포 외부에서 기능하는 효소(En­zymes)를 엑소-효소(exo-enzyme)라고 하며, 예를 들어 소화액에 존재하는 효소, 눈물의 리소자임(lysozyme)입니다. 살아있는 세포 내부에서 기능하는 효소는 내효소, 예를 들어 크렙스 회로의 효소(미토콘드리아 내부), 해당과정의 효소(세포질 내부)로 알려져 있습니다.

효소에 의해 작용하는 생화학물질을 기질이라고 합니다. 두 가지 생화학 물질이 반응에 관여하는 경우 동일한 것을 반응물이라고 합니다. 반응이 완료된 후 생성되는 화학물질을 생성물이라고 합니다. 최종 제품은 최종 제품이라고도 합니다. 생화학 반응을 촉매하는 효소의 일부를 활성 부위라고합니다.

노트 3. 효소의 역사적 랜드마크:

생물학적 촉매의 존재 자체가 18세기 후반 위장 분비에 의한 고기의 소화를 연구하면서 처음으로 인식되고 기술되었습니다. 그 후 루이 파스퇴르는 1850년대에 효모에 의해 설탕이 알코올로 발효되는 것이 “발효”에 의해 촉매된다는 결론을 내렸습니다.

그는 이러한 발효가 살아있는 효모 세포의 구조와 분리될 수 없다고 가정했는데, 이는 수년 동안 지배적이었던 '활력'이라는 견해였습니다. F.W. Kuhne은 “발효물”을 나타내기 위해 1878년에 효소라는 용어를 만들었습니다. 1903년 E. Buchner가 최초의 효소를 분리하여 같은 해에 노벨상을 수상했습니다.

효소의 단백질 성질은 1926년 제임스 섬너(James Sumner)가 요소분해효소를 정제하여 결정질 형태로 얻었을 때 처음 발견되었습니다. 이 공로로 섬너는 1946년 노벨상을 받았다.

메모 # 4. 효소의 의미:

효소는 살아있는 세포에서 합성되고 열역학적으로 가능한 반응을 촉진하거나 가속화하여 반응 속도가 세포 유지에 필수적인 생화학적 과정과 양립할 수 있도록 하는 단백질입니다. 때로는 유기 촉매 또는 생체 촉매라고도합니다.

효소의 90% 이상이 단순 구형 및 유문 단백질입니다(그림 8.14). 나머지는 보결 그룹이라고 하는 non­-protein 부분이 있는 conjugated protein입니다. 많은 효소의 상대 분자량은 10,000~50,000da입니다.

처음으로 발견된 효소는 1833년 두 명의 프랑스 화학자 Payen과 Persoz에 의해 전분을 맥아당으로 전환하는 촉매 작용을 하는 amy­lase였습니다. 그러나 1876년 독일의 저명한 생화학자 빌헬름 쿤(Wilhelm Kuhne)이 효소라는 용어를 제안할 때까지는 잘 알려지지 않았습니다.

메모 # 5. 효소의 중요성:

효소의 생물학적 중요성:

(i) 살아있는 유기체의 몸에서 수천 가지 화학 반응이 일어나고 있습니다. 이들 모두는 효소에 의해 매개되며,

(ii) 효소는 생물학적 온도에서 작동하는 특수 촉매입니다.

(iii) 효소 매개 반응은 가혹한 치료가 필요하지 않습니다.

(iv) 그들은 pH 특이적이어서 다른 pH를 요구하는 반응이 신체의 다른 부분에서 작동합니다.

(v) 효소는 유리한 조건에서 작동하므로 유기체가 유리한 환경에서 살도록 강제합니다.

(vi) 효소는 고도로 규제됩니다. 그들의 형성은 별도의 유전자에 의해 제어됩니다. 유전자의 활성화 및 억제는 특정 효소가 세포에서 기능적이거나 비기능적일 수 있도록 합니다.

효소의 경제적 중요성:

그것은 AIDS와 같은 질병의 효소 기반 탐지입니다.

그들은 특정 부위에서 DNA를 파괴하는 데 사용되는 효소입니다. DNA 단편 및 샤이멘트는 유전 공학에 사용됩니다.

iii. 알코올 음료:

효모에서 얻은 효소 복합 효소는 알코올 음료의 양조 또는 발효에 사용됩니다.

그들은 옷을 더 밝게 씻는 프로테아제와 설거지를 하는 아밀라아제를 함유하고 있습니다.

트립신은 부분적으로 사전 소화된 이유식에 첨가됩니다.

효소는 혈관 내부의 혈전을 제거하는 데 사용됩니다.

디아스타제 및 기타 효소는 소화액이 부족한 환자에게 정기적으로 사용됩니다.

Rennet 또는 rennin 정제는 치즈 준비에 사용됩니다. 락타아제와 리파아제는 치즈에 적절한 일관성과 풍미를 제공하기 위해 사용됩니다.

과일 주스를 맑게 하고 섬유질을 굳게 하고 생두를 준비하는 데 사용됩니다.

이 효소는 음료의 냉각 방지, 실크의 고무 제거, 가죽의 세척, 빵과 고기의 연화에 사용됩니다.

메모 # 6. 효소 단위:

효소 촉매 반응에서 효소의 실제 몰량은 많은 상황에서 알려져 있지 않습니다. 이러한 경우 효소의 양은 관찰된 효소 활성의 관점에서 표현될 수 있습니다.

국제 생화학 연합(International Union of Biochemistry)이 설립한 국제 효소 위원회(International Commission on Enzymes)는 효소의 국제 단위를 1분 동안 1마이크로몰의 생성물 형성을 촉매하는 효소의 양으로 정의합니다.

효소는 pH, 온도 및 이온 강도와 같은 요인에 매우 민감하기 때문에 One International Unit을 결정할 때 분석 조건을 지정해야 합니다. 효소 단위에 대한 또 다른 정의는 ‘katal’입니다. 1카탈은 1초에 기질 1몰에서 생성물로의 전환을 촉매하는 효소의 양으로 정의됩니다. 따라서 1카탈은 6 x 107 국제 단위와 같습니다.

참고 # 7. 효소의 화학적 성질:

최근 발견된 RNA 효소를 제외하고 모든 효소는 구형 단백질입니다. 일부 효소에는 비단백질 그룹이 추가로 포함될 수 있습니다. 따라서 효소에는 단순 효소와 결합 효소의 두 가지 유형이 있습니다.

그것은 전적으로 단백질로 구성된 효소입니다. 활성 부위는 자체 아미노산의 특정 그룹화에 의해 형성됩니다. 추가 물질 또는 그룹(예: 펩신, 트립신, 요소분해효소)이 없습니다.

이것은 아포엔자임(예: 플라보단백질)이라고 하는 단백질 부분과 보조인자라고 하는 비단백질 부분의 두 부분으로 구성된 효소입니다. 아포효소와 보조인자로 구성된 완전한 결합효소를 완전효소라고 합니다. 활성 부위는 아포엔자임과 보조인자에 의해 공동으로 형성됩니다.

보조인자는 작고 열에 안정적이며 결합 효소의 투석 가능한 부분입니다. 그것은 본질적으로 inor­ganic이거나 유기적일 수 있습니다. 유기 보조 인자에는 보조 효소와 보철 그룹의 두 가지 유형이 있습니다.

조효소는 쉽게 분리할 수 있는 비단백질 유기 보조인자입니다. 보철 그룹은 아포엔자임(예: 헴), 비오틴, 피리독살 포스페이트와 같은 아포엔자임에 단단히 부착된 비단백질 유기 보조인자입니다. 헴(헴)은 사이토크롬, 헤모글로빈, 미오글로빈, 카탈라아제 및 퍼옥시다아제에 있는 철을 함유한 보철 그룹입니다.

마지막 두 가지는 과산화수소를 물과 산소로 분해합니다. FMN 및 FAD는 일부 작업자에 의해 보철 그룹으로 간주되는 반면 다른 작업자는 이를 보효소로 간주합니다.

코엔자임과 보결 그룹 모두 그룹 전달 반응에 참여합니다. 보철 그룹은 그룹을 선택하고 이를 전달하기 위해 단일 아포엔자임이 필요합니다. 코엔자임에는 두 개의 Apo 효소가 필요합니다. 하나는 그룹을 선택하고 다른 하나는 그룹을 전달하는 데 사용됩니다(예: NAD + , NADP + , CoA).

코엔자임에는 세 가지 중요한 기능이 있습니다.

(a) 조효소는 기질을 효소와 접촉시키는 데 필수적이며,

(b) NAD + (nicotinamide adenine dinucleotide) 또는 NADP + 의 경우 반응 생성물, 예를 들어 수소를 선택합니다.

(c) 조효소에 의해 포착된 생성물은 다른 반응물로 옮겨진다.

특정 작업자는 느슨하게 결합된 비단백질 그룹에 대해 보조 인자라는 용어를 사용합니다. 유기 보조 인자를 조효소라고 합니다. 그들은 아포엔자임에 단단히 부착된 무기기 및 유기기 모두에 유사하게 보결기(prosthetic group)라는 용어를 사용합니다.

대부분의 조효소는 티아민, 리보플라빈, 니코틴아미드, 피리독신과 같은 수용성 비타민 B와 C로 구성됩니다. 무기 보조인자에는 칼슘, 철, 구리, 아연, 마그네슘, 망간, 칼륨, 니켈, 몰리브데 및 샤이넘, 셀레늄, 코발트와 같은 다양한 분 및 ​​샤이랄의 이온이 포함됩니다.

그들은 일반적으로 기질과 효소의 활성 부위 모두와 하나 이상의 배위 결합을 형성하여 활성제로 기능합니다. Fe 2+는 카탈라아제의 보조인자입니다. 염화물 이온은 타액 아밀라아제의 활성을 자극합니다. 카르복시펩티다아제 NAD + 및 NADP + 활성에는 아연이 필요합니다.

활성 사이트 또는 활성 스팟:

효소 분자 전체가 화학 반응을 촉매하는 데 활성이 없습니다. 극히 일부만 활성화됩니다. 활성 부위 또는 활성 부위라고 합니다. 효소는 하나에서 여러 개의 활성 부위를 가질 수 있습니다. 활성 부위 또는 반점은 화학 변화를 허용하기 위해 특정 전하, 크기 및 모양에 따라 특정 기질 분자를 끌어당길 수 있는 효소 영역입니다.

다른 분자를 인식하지 못합니다. 활성 부위는 단백질 분자(그림 9.27)의 2차 및 3차 접힘과 보조인자(있는 경우)와의 연관성으로 인해 특정 방식으로 결합되는 몇 가지 아미노산과 그 측기로 구성됩니다.

예를 들어, 알돌라제의 활성 부위는 글리신-히스티딘-알라닌이고 피루브산 산화효소의 활성 부위는 아스파르트산-시스테인-알라닌입니다. 나머지 아미노산은 효소 분자의 모양을 유지하는 데 도움이 됩니다.

참고 # 8. 효소의 속성:

효소의 일부 특성은 다음과 같습니다.

효소는 일반적으로 구형 단백질입니다. 그들은 활동을 위해 추가 무기 또는 유기 물질을 가질 수 있습니다. 그러나 두 가지 유형의 RNA 효소, 즉 리보자임과 리보뉴클레아제-P가 알려져 있습니다. 펩티딜 전이효소는 또한 Noller(1992)에 의해 rRNA의 일부인 것으로 밝혀졌습니다.

ii. 분자 무게:

단백질성인 효소는 분자량이 6000(박테리아 페레독신)에서 4,600,000(피루브산 탈수소효소 복합체)인 거대 분자입니다.

iii. 콜로이드 성질:

그들은 친수성이며 자유 상태에서 하이드로졸을 형성합니다.

iv. 화학 반응:

효소는 화학 반응을 시작하지 않지만 화학 반응 속도를 증가시킵니다. 그것들은 평형을 바꾸지 않지만 곧 평형을 가져옵니다.

V. 능률:

분자나 효소에 의해 분당 변화하는 기질 분자의 수를 전환 수(kcat)라고 합니다. 회전율이 높을수록 효소의 효율성이 높아집니다. 이는 효소에 존재하는 활성점의 수, 반응물 간의 정확한 충돌 및 최종 생성물의 제거 속도에 따라 달라집니다.

효소 탄산탈수효소(적혈구에 존재하는 효소)에 대한 최적의 전환 수는 3600만, 카탈라아제 500만, 효소 수크라아제 또는 인버타아제 10,000 및 플라보단백질 50입니다. 효소 효율 및 효율은 일반적으로 무기 촉매보다 훨씬 높습니다.

예를 들어:

요소의 효소 매개 가수분해 속도는 40°C 더 높은 온도에서 수행되는 산 가수분해 속도보다 1014배 더 높습니다. 유사하게, CO2 수화 속도는 효소가 없을 때보다 탄산탈수효소가 있을 때 천만 배 더 빠릅니다.

vi. 변하지 않은 형태:

효소는 화학 반응에서 변형되거나 소모되지 않지만 반응이 끝날 때 변경되지 않은 상태로 나옵니다.

vii. 가역성:

이론적으로 모든 효소 조절 반응은 가역적입니다. 그러나 가역성은 에너지 요구 사항, 반응물의 가용성, 최종 생성물의 농도 및 pH에 따라 달라집니다.

ⅷ. 효소 특이성:

효소는 그 작용이 매우 특이적입니다. 예를 들어, en­zyme maltase는 sugar maltose에 작용하지만 lactose나 sucrose에는 작용하지 않습니다. 다른 효소는 동일한 기질에 작용할 수 있지만 다른 산물을 생성합니다.

예를 들어, 라피노스는 효소 수크라아제의 존재하에 르넬리비오스와 과당을 생성하는 반면 효소 멜리비아제의 존재하에 유당과 자당을 생성합니다. 유사하게 효소는 다른 기질에 작용할 수 있습니다. 예를 들어, 수크라아제는 자당과 라피노오스 모두에 작용하여 다른 최종 생성물을 생성할 수 있습니다.

ix. 열 감도:

모든 효소는 열에 민감하거나 열에 불안정합니다. 대부분의 효소는 25°-35°C에서 최적으로 작동합니다. 그들은 영하의 온도에서 비활성화되고 50°-55°C에서 변성됩니다. 그러나 열조류와 박테리아는 예외입니다. 그들의 효소는 80°C에서도 기능을 유지합니다. 종자 및 포자의 효소도 60°-70°C에서 변성되지 않습니다.

NS. 단백질 독:

단백질로 만들어진 효소는 단백질 구조를 파괴하는 모든 물질과 힘(예: 중금속, 고에너지 방사선)에 의해 비활성화되거나 분해됩니다.

각 효소는 특정 pH에서 기능합니다(그림 9.28), 예를 들어 펩신(2 pH), 수크라아제(4.5 pH), 타액 에이미&실라아제(6.8 pH), 트립신(8.5 pH). pH의 변화는 효소를 비효과적으로 만듭니다.

효소 ac­tivity에 대한 pH의 특이성은 효소 조절에 유용합니다. 예를 들어, 타액 아밀라아제는 염산이 분비되는 위장에서 활성을 멈춥니다. 동일한 산이 펩시노겐이라고 하는 프리커서에서 다른 효소 펩신을 활성화합니다. 펩시노겐은 또한 후자의 촉매 활성에 의해 펩신으로 변경될 수 있습니다.

xii. 효소-기질 복합체:

효소의 활성 부위는 기질을 끌어당기고 유지하기 위한 특정한 형태를 가지고 있습니다. 일반적으로 기판이 보완적인 방식으로 맞는 틈새 또는 포켓이 있습니다. 이 둘은 결합하여 효소-기질 복합체(ES)로 알려진 복합체를 형성합니다.

복잡한 상태는 수명이 짧습니다. 기판이 제품으로 변경됩니다. 생성물은 짧은 기간 동안 효소의 활성 부위와 복잡한 상태를 유지합니다. 그들은 곧 분리되고 활성 부위는 또 다른 촉매 작용을 수행할 수 있습니다.

기질에 대한 효소의 친화도가 클수록 촉매 활성이 높아집니다.

xiii. 연쇄 반응:

생화학 반응은 분리되지 않습니다. 그들 중 많은 수가 빠르게 연속적으로 발생합니다. 효소 팀은 이러한 다단계 반응(예: 트레오닌을 이소류신으로 전환하기 위한 5가지 효소)을 수행하기 위해 차례로 작동합니다.

메모 # 9. 효소의 특성:

모든 효소는 단백질이지만, 기능적 효소는 다른 성분을 가지고 있으며 이러한 성분의 이름은 다르게 명명됩니다.

결합 단백질 및 기능성 효소.

촉매적으로 불활성인 효소의 폴리펩티드 부분.

아포엔자임에서 자주 분리될 수 있는 비단백질 유기 모이어티.

물질이 효소의 단백질 부분에 단단히(공유적으로) 부착되어 있는 경우 이를 보결기(prosthetic group)라고 합니다. 이것은 접합된 단백질의 비단백질 부분입니다. 따라서 보효소는 보철 그룹의 구체적인 예입니다.

금속 이온(예: Mg ++ , Mn ++ 및 Zn ++ )이 아포엔&샤임 또는 조효소에 결합된 금속 단백질 효소가 많이 있습니다. 금속은 수줍어하게 활성제로 지정됩니다. 그들은 효소와 기질 사이에 배위 복합체를 형성하고 전자 이동을 촉진하여 기질을 활성화합니다.

프로엔자임 또는 자이모겐:

그들은 비활성 형태로 분비되는 단순한 단백질 효소입니다.

비활성 단백질(전효소 또는 자이모겐)이 활성 효소로 변형되는 과정입니다.

참고 # 10. 효소의 명명법:

모든 효소 이름은 접미사로 끝나야 합니다. 예외는 일부 오래된 이름(예: 프티알린, 펩신, 트립신)입니다. 일부 오래된 이름은 출처를 나타내지만 작용은 나타내지 않습니다(예: 파파야의 파파인, Bromeliaceous 가족 파인애플의 브로멜라인).

모뎀 시스템에서 효소 이름은 다음과 같습니다.

(i) 기질, 예를 들어 수크라제(수크로스 후), 리파제, 프로테이나제, 뉴클레아제, 펩티다제, 말타제에 작용

(ii) 화학 반응, 예: 탈수소효소, 옥시다제, 카르복실라제, 탈탄산효소 등

두 번째 범주의 이름은 그룹 이름입니다. 그들은 종종 기질의 이름을 추가하여 자격을 부여합니다(예: 숙신산 탈수소효소, 이소시트르산 탈수소효소, 글루타메이트-피루브산 트랜스아미나제, DNA 중합효소).

따라서 DNA 중합효소는 데옥시리보뉴클레오티드의 중합을 통해 DNA 단편의 합성을 촉매합니다. 유사하게 글루타메이트-피루브산 트랜스아미나제는 아미노 그룹(-NH2) 글루타메이트에서 피루브산으로.

메모 # 11. 효소의 분류:

옛날에 효소는 크게 두 가지 범주로 분류되었습니다.

(i) 가수분해:

더 큰 분자를 더 작은 분자(예: 탄수화물 또는 아밀라아제, 프로테아제, 리파아제, 에스테라아제, 포스포릴라아제, 아미다아제)로 가수분해하는 촉매. 소화 효소는 자연에서 가수분해됩니다. 그들은 종종 단백질 분해, 전분 분해 및 지방 분해의 세 가지 유형으로 분류됩니다.

(ii) 철거:

가수분해 이외의 촉매 반응(예: 알돌라제, 탈수소효소, 산화효소, 과산화효소, 카탈라제, 카르복실라제 등). 효소 분류의 모뎀 시스템은 1961년 국제 생화학 연합(IUB)에 의해 도입되었습니다. 이 시스템은 효소를 다음 6개 범주로 분류합니다.

그들은 산화 및 환원 반응 또는 전자 전달에 참여합니다.

산화환원효소는 산화효소, 탈수소효소 및 환원효소, 예를 들어 시토크롬 산화효소(시토크롬 산화), 숙시네이트 탈수소효소, 질산염 환원효소의 세 가지 유형이 있습니다.

그들은 한 분자에서 다른 분자로 그룹을 전달합니다(예: 글루타메이트-피루브산 트랜스아미나제(알라닌 합성 동안 글루타메이트에서 피루브산으로 아미노 그룹 전달)). 화학 그룹 이동은 자유 상태에서 발생하지 않습니다.

그들은 탈수 축합에 의해 형성된 에스테르, 에테르, 펩티드, 글리코시드, С-С, С 할로겐화물, PN 등과 같은 결합의 가수분해를 촉매합니다. 가수분해효소는 물 분자의 수소와 하이드록실 그룹의 도움으로 큰 분자를 더 작은 분자로 분해합니다. 이 현상을 가수분해라고 합니다. 소화 효소, 예를 들어 아밀라아제(전분의 가수분해), 수크라아제, 락타아제가 이 그룹에 속합니다.

효소는 절단, 가수분해 없이 기의 제거, 이중 결합에 기의 추가 및 합성 또는 이중 결합을 생성하는 기의 제거, 예를 들어 히스티딘 데카르복실라제(히스티딘을 히스타민 및 CO로 분해)를 유발합니다.2), 알돌라제(프룩토스-1,6-디포스페이트에서 디히드록시 아세톤 포스페이트 및 글리세르알데히드 포스페이트).

Fructose 1, 6-diphosphate – aldolase → Dihydroxy acetone phosphate + Glyceraldehyde phosphate.

효소는 이성질체 변화를 일으키는 분자 구조의 재배열을 유발합니다. 이성화효소(알도오스에서 케토오스 그룹으로 또는 그 반대로 포도당 6-인산에서 과당 6-인산으로), 에피머라아제(자일룰로스 포스페이트에서 리불로스 포스페이트로의 한 구성요소 또는 탄소 그룹의 위치 변경) 및 뮤타제(이동)의 세 가지 유형이 있습니다. 글루코스-6-포스페이트에서 글루코스-1-포스페이트와 같은 측기의 위치).

NS. 리가제(합성):

효소는 ATP에서 얻은 에너지의 도움으로 두 화학 물질의 결합을 촉매하여 С-О, С-S, С-N 및 P-O(예: 피루브산 카르복실라제)와 같은 결합을 형성합니다. 피루브산과 CO를 결합합니다.2 옥살로아세트산을 생성합니다.

대부분의 화학 반응은 반응 분자가 반응성이 되기 위한 에너지 장벽을 가지고 있기 때문에 자동으로 시작되지 않습니다.

에너지 장벽은 다음과 같은 이유로 발생할 수 있습니다.

(i) 표면에 전자의 존재로 인한 상호 반발,

(ii) 수소 결합에 의한 용액 형태의 반응물의 용매화 또는 유지,

(iii) 반응성 분자의 반응 부위가 작아 정밀한 충돌이 일어나지 않는다.

따라서 화학 반응을 시작하려면 외부 에너지 공급이 필요합니다. 활성화 에너지라고 합니다. 활성화 에너지는 시스템의 운동 에너지를 증가시키고 반응물 사이에 강력한 충돌을 일으킵니다. 활성화 에너지의 요구 사항은 상당히 높습니다. 예를 들어, 자당의 산성 가수분해에는 32000cal/mole의 에너지가 필요합니다.

이미 언급했듯이 약 1000개의 화학 반응이 세포에서 언제든지 발생합니다. 이렇게 많은 수의 반응에 필요한 활성화 에너지는 살아있는 시스템에서 제공할 수 없습니다. 효소는 반응에 필요한 활성화 에너지를 낮춥니다(그림 9.32).

예를 들어, 효소 수크라아제 또는 인버타아제가 있는 경우 자당의 가수분해는 9000cal/mole(32,000cal/mole 대신)의 활성화 에너지를 필요로 합니다.

이것은 네 가지 방법으로 달성됩니다.

(i) 탈용매화 또는 반응물을 용액 상태에서 벗어나게 하는 것,

(ii) 반응물과 효소 사이에 약한 결합을 형성합니다. 결합 에너지라고 하는 에너지를 방출하고,

(iii) 효소의 활성 부위 영역에서 반응 분자를 더 가깝게 가져오고,

(iv) 친전자성 및 친핵성 공격에 의한 반응물의 결합에서 변형의 발생,

(v) 집합적으로 전이 상태라고 하는 불안정한 중간 구조 상태의 형성. 전이 상태 동안 기질 결합이 끊어지고 기질 분자를 생성물로 변형시키는 새로운 결합이 확립됩니다.

(vi) 발열&수식 반응에서 생성물의 에너지 함량은 기질의 에너지 함량보다 낮습니다(그림 9.32).

흡열 반응의 경우 더 높습니다. 그러나 반응이 흡열이든 발열이든 간에 기질 분자를 전이 상태로 밀어내기 위해서는 에너지가 필요합니다. 기질(S)의 에너지 준위와 전이 상태의 차이는 반응을 시작하는 데 필요한 활성화 에너지입니다.

메모 # 12. 효소 대 비생물학적 촉매:

촉매는 그 자체가 공정에서 화학적으로 변경되지 않고 특정 화학 반응을 가속화하는 분자이며 생물학적 또는 비생물학적 기원일 수 있습니다. 생물학적 촉매는 효소입니다.

효소는 다음과 같은 측면에서 비생물학적 촉매와 유사합니다.

(i) 반응의 활성화 에너지를 낮추고,

(ii) 반응에 참여하지 않고 반응이 끝나면 원래 형태로 돌아갑니다.

(iii) 반응 속도만 증가시킵니다.

그러나 효소는 경이적인 규모로 반응 속도를 증가시키며 매우 특이합니다. 이러한 기능은 비생물학적 촉매에서는 상상할 수 없습니다(표 27.1). 많은 효소가 기질에 대한 결합에 덜 특이적일 수 있지만 촉매하는 반응에서는 항상 극도로 특이적입니다. 예를 들어 포유류 시토크롬 P450은 다양한 기질에 결합하지만 항상 기질에 -OH기를 추가합니다.

그러나 많은 효소는 결합에 있어서도 매우 특이적입니다. 예를 들어, 포도당 산화효소는 D-포도당에만 결합합니다. 효소는 기질 분자의 유사한 부분(이 특성을 위치특이성이라고 함)과 기질의 광학 이성질체(이 능력을 입체특이성이라고 함)를 구별할 수 있습니다.

또한 효소는 다양한 규제를 받으며 반응 속도는 기질 포화를 나타내지만 촉매 작용(비생물학적)의 경우에는 그렇지 않습니다.

효소는 온도, 압력 및 pH의 온화한 조건에서 작동하여 에너지를 절약하고 바람직하지 않은 부산물이 효소에 의해 생성되지 않아 제품 회수를 단순화하기 때문에 매력적입니다. 마지막으로 특정 입체 화학 반응은 화학적 방법으로 비실용적입니다.

효소와 관련된 단점은 다음과 같습니다.

(i) 효소의 높은 비용, 그리고

(ii) 정제된 효소의 전반적인 불안정성으로 인해 불안정성으로 인해 일부 효소를 사용할 수 없습니다.

참고 # 13. 촉매 및 효소:

촉매는 변화를 일으키지 않고 반응의 평형을 변경하지 않고 화학 반응 속도를 증가시키는 무기 물질입니다. 효소는 기원이 생물학적이고 생화학 세계에서 작동하는 유사한 화학 물질입니다.

촉매와 효소는 둘 다 반응이 끝날 때까지 화학적으로나 정량적으로 변하지 않고 그대로 남아 있어 계속해서 사용할 수 있습니다.

그들은 기질에 비해 소량이 필요합니다.

촉매와 효소에 의해 제어되는 반응은 이론적으로 가역적이지만 가역성은 다른 역학에 의존합니다.

그들은 반응의 평형을 바꾸지 않습니다.

촉매와 효소 모두 화학 반응 속도를 증가시킵니다. 그들은 반응을 시작하지 않습니다.

그들은 화학&수학적 반응을 시작하는 데 필요한 활성화 에너지를 낮춥니다.

그들은 기질 분자와 수명이 짧은 복합체를 형성합니다.

반응의 최종 생성물은 촉매와 효소에 의해 변하지 않습니다.

메모 # 14. 효소의 종류:

효소에는 세 가지 유형이 있습니다.

NS. 프로효소 또는 자이모겐:

전효소는 효소의 비활성 전구체입니다. 자이모겐이라는 용어는 종종 단백질 분해 효소의 비활성 전구체, 예를 들어 효소 펩신의 경우 펩시노겐에 사용됩니다. 많은 en­zymes는 초기에 전효소 또는 자이모겐 상태로 생성됩니다.

그들은 기질 또는 특별한 치료 및 샤이먼트가 있는 특정 pH에서만 반응성 또는 활성 효소가 됩니다. 예를 들어, 펩시노겐은 위액의 염산 존재하에서 활성 효소 펩신으로 변경됩니다. 그 후, 펩신은 펩시노겐의 추가 전환에 대한 자가촉매 효과가 있습니다.

ii. 알로스테릭 효소:

그것들은 활성 부위의 구조를 변경하여 활성 부위를 유효하거나 비효율적으로 만드는 다양한 유형의 조절제에 대해 별도의 영역을 갖는 효소입니다(그림 9.36). 영역을 알로스테릭 사이트라고 합니다. 알로스테릭 부위의 변화를 일으키는 물질은 조절제, 알로스테릭 물질 또는 효과기로 알려져 있습니다.

후자는 활성제와 억제제의 두 가지 유형이 있습니다. 알로스테릭 활성제는 활성 부위가 작동하도록 하는 방식으로 알로스테릭 부위와 결합한다. 반면에 알로스테릭 억제제는 활성 부위의 변화를 일으켜 기질 분자와 결합할 수 없게 됩니다. 예를 들어, 효소 phosphofructokinase는 ADP에 의해 활성화되고 ATP에 의해 억제됩니다.

iii. 동종효소(동종효소):

한때 유기체는 대사 반응의 주어진 단계에 대해 단 하나의 효소만 가지고 있다고 믿어졌습니다. 기질은 동일한 제품을 생산하는 효소의 여러 변이체에 의해 작용할 수 있다는 것이 나중에 발견되었습니다.

동일한 유기체에서 발생하고 유사한 기질 활성을 갖는 효소의 다중 분자 형태를 동종효소 또는 동종효소라고 합니다. 100가지 이상의 효소가 동종효소를 가지고 있는 것으로 알려져 있습니다.

따라서 밀 배유의 아밀라아제에는 16개의 동위효소가 있고, 젖산 탈수소효소는 사람의 경우 5개의 동위효소가 있는 반면, 알코올 탈수소효소는 옥수수에 4개의 동위효소가 있습니다. 동종효소는 활성 최적 및 억제가 다릅니다. 따라서 그들은 다양한 환경 조건에 적응하는 유기체에 유용합니다.

메모 # 15. 효소 작용 모드:

효소가 화학 반응을 일으킨다는 두 가지 관점이 있습니다.

NS. 자물쇠와 열쇠 가설:

이것은 1894년 Emil Fischer에 의해 제시되었습니다. 이 가설에 따르면 효소와 기질 분자는 모두 특정한 기하학적 모양을 가지고 있습니다. 활성 부위의 영역에서 효소의 표면 구성은 특정 기질 분자가 그 위에 고정되도록 하는 것과 같습니다. 활성 부위는 또한 기질 분자와의 접촉을 확립하기 위해 -NH2, -COOH, -SH를 갖는 특수 기를 함유한다.

접촉은 기질 분자 또는 반응물이 함께 모여 화학적 변화를 일으키는 방식입니다. 시스템 또는 잠금 및 키와 유사합니다. 자물쇠가 특정 열쇠로 열릴 수 있는 것처럼 기질 분자는 특정 효소에 의해 작용할 수 있습니다. 이것은 또한 효소 작용의 특이성을 설명합니다.

효소의 활성 부위와 접촉한 후 기질 분자 또는 반응물은 효소-기질 복합체라고 하는 복합체를 형성합니다. 복잡한 상태에서 기질의 분자는 화학적 변화를 겪습니다.

생성물은 얼마 동안 효소에 부착된 상태로 남아 있어 효소-생성물 복합체도 형성됩니다. 그러나 생성물은 곧 방출되고(그림 9.34) 유리된 효소는 더 많은 기질 분자에 결합할 수 있습니다.

효소 + 기질 ⇋ 효소 – 기질 복합체

Enzyme – Substrate Complex ⇋ Enzyme – Products Complex

Enzyme – Products Complex ⇋ 효소 + 제품

따라서 우리는 화학 반응물이 효소의 구성이나 생리학에 어떠한 변화도 일으키지 않는다는 것을 알 수 있습니다. 동일한 효소 분자를 계속해서 사용할 수 있습니다(그림 9.35). 따라서 효소는 매우 적은 농도로 필요합니다.

1. Blow와 Steitz(1970)는 효소 키모트립신과 그 기질 사이에 복합체가 형성되는 것을 발견했습니다.

2. Keilen과 Maun은 동일한 효소의 흡수 스펙트럼이 유리 상태와 기질의 존재 및 표면에서 다르다는 것을 관찰했습니다.

3. 이 이론은 적은 양의 효소가 많은 양의 기질에 작용할 수 있는 방법을 설명합니다.

4. 자물쇠와 핵심 이론은 화학 반응이 끝날 때 효소가 어떻게 영향을 받지 않는지 설명합니다.

5. 더 많은 효소나 기질의 첨가에 따른 화학 반응 속도의 증가를 예측할 수 있습니다.

6. 이 이론은 기질과 유사한 구조를 갖는 물질이 어떻게 경쟁적 억제제로 작용할 수 있는지 설명합니다.

ii. 유도 적합 이론(그림 9.35):

이것은 1959년 Koshland에 의해 제안된 자물쇠와 열쇠 가설의 수정입니다. 이 이론에 따르면 효소의 활성 부위에는 지지와 촉매의 두 그룹이 있습니다. 지지 그룹은 기판을 지지하고 보호하기 위한 것입니다. 촉매 그룹은 친전자성 및 친핵성 힘에 의해 반응물의 결합을 약화시킬 수 있습니다.

두 그룹은 일반적으로 멀리 떨어져 있습니다. 기질이 지지기와 접촉하자마자 효소의 활성 부위는 구조적 변화를 거쳐 기질 결합 반대편에 있는 촉매기가 끊어지도록 한다.

촉매 그룹은 화학 반응을 일으키는 데 도움이됩니다. 기질은 제품으로 변환됩니다. 제품은 구조 및 결합의 변화로 인해 지지대에 고정할 수 없습니다. 지지 그룹이 원래 위치로 돌아갑니다. 제품이 출시됩니다.

참고 # 16. 효소 작용의 억제:

불리한 조건이나 화학 물질의 존재로 인한 효소 활성의 감소 또는 중단을 효소 억제라고 합니다. 그것은 여러 유형입니다. 억제는 (a) 가역적 및 비가역적 (b) 경쟁적 및 비경쟁적 두 가지로 분류할 수 있습니다.

가역적 억제는 억제제의 효과가 활성 부위의 차단 또는 활성 부위의 유지에 필요한 연결에 대한 결합으로 인해 일시적인 성질이기 때문에 억제제의 철회에 의해 극복될 수 있는 억제이다. 희석 및 투석은 가역적 억제 효과를 줄이거나 제거합니다. 비가역적 억제는 효소 형태가 손상되기 때문에 영구적입니다.

효소의 변성은 비가역적 억제의 예입니다. 중금속(예: Ag + , Hg 2+ , As + ) 및 요오도아세트산은 -SH 그룹과 결합하여 단백질 구조를 파괴함으로써 비가역적이고 억제할 수 없는 억제를 일으킵니다. 희석 및 투석은 일단 비가역적 억제가 시작되면 거의 효과가 없습니다.

경쟁 억제는 기질과 구조가 유사하지만 화학적 변화를 겪지 않는 화학 물질에 의해 활성 부위가 휩쓸려 발생합니다. 경쟁 억제는 일반적으로 되돌릴 수 있습니다. 비경쟁적 억제는 활성 부위가 아닌 다른 부위에 결합하는 화학물질에 의한 효소 구조의 변화로 인해 발생합니다. 되돌릴 수 있거나 되돌릴 수 없습니다.

네 가지 일반적인 효소 억제 유형은 다음과 같습니다.

NS. 단백질 변성:

효소 활성은 단백질 부분의 3차 구조의 유지에 달려 있습니다. 후자는 열, 고에너지 복사 및 중금속 염과 같은 여러 요인에 의해 파괴됩니다.

ii. 경쟁 억제:

효소의 활성 부위에 결합하기 위해 기질과 경쟁하는 화학 물질의 존재에 의한 효소 활성의 억제입니다. 억제제 화학물질은 기질 유사체 또는 경쟁 억제제라고도 합니다.

그것은 구조상 기질과 유사하며 효소에 의해 변형되지 않고 효소의 활성 부위에 결합됩니다(그림 9.37).결과적으로 효소는 기질의 촉매적 변화에 참여할 수 없습니다. 이것은 원래의 것과 유사한 키로 자물쇠를 잠그는 것과 유사합니다.

억제제 결합에 대한 평형 상수를 K라고 합니다.NS. 높은 KNS 낮은 K 동안 효소 활성을 감소NS 효소 활성이 감소된 비율로 계속되도록 합니다. 경쟁적 억제의 고전적인 예는 malonate, oxaloacetate 및 구조에서 succinate와 유사한 기타 음이온에 의한 succinate dehydro­genase의 활성 감소입니다.

더 많은 기질을 추가하면 억제제의 효과가 감소하는 경향이 있기 때문에 경쟁적 억제는 일반적으로 가역적입니다.

in­hibition은 다음과 같은 점에서 중요합니다.

(i) 효소 작용의 잠금 및 핵심 가설에 대한 증거를 제공합니다.

(ii) 기질 유사체는 효소에 의해 대사되지 않으며,

(iii) 세균성 병원체의 제어는 경쟁적 억제를 통해 수행되었습니다.

설파제(예: 설파닐아미드)는 효소의 활성 부위를 놓고 p-아미노 벤조산(PABA)과 경쟁하여 박테리아에서 엽산 합성을 억제합니다. 미리 형성된 엽산은 동물 세포에서 얻습니다. 따라서 설파제는 해를 끼치 지 않습니다.

iii. 비경쟁적 금지:

기질과 구조적 유사성이 없는 물질의 존재에 의한 효소 활성의 비가역적 억제입니다. 가역성과 비가역성의 두 가지 유형이 있습니다.

비가역적 비경쟁적 억제제는 촉매적 기능에 필수적인 효소의 작용기와 비가역성을 파괴하거나 결합시킨다. Cyanide는 금속 이온과 결합하여 cytochrome oxidase의 활성을 억제합니다.

그것은 효소의 기질, 즉 시토크롬 c와 구조적 유사성이 없습니다. 시토크롬 산화효소는 호흡 효소입니다. 억제 상태에서 동물은 호흡을 제대로 수행하지 못하고 죽습니다. 디이소프로필 플루오로포스페이트(DFP, 신경 가스)는 아세틸콜린 에스테라아제의 아미노산 세린과 비가역적으로 결합하여 충동 전달을 방지합니다.

또한 트립신, 키모트립신, 포스포글루코뮤타제, 엘라스타제 등과 같은 많은 다른 효소를 중독시킵니다. 로도아세트아미드는 설파히드릴(-SH) 또는 이미다졸 그룹을 갖는 효소를 억제합니다.

iv. 알로스테릭 조절 또는 피드백 억제:

이것은 알로스테릭 효소에서 발견되는 일종의 가역적 억제입니다. 억제제는 비경쟁적이며 일반적으로 다수의 효소를 포함하는 일련의 반응을 갖는 대사 경로의 산물 또는 저분자 중간체입니다. 따라서 최종 제품 또는 피드백 억제라고도 합니다.

억제제는 조절제라고도 합니다. 조절자는 촉매적 부위가 아닌 다른 부위에서 알로스테릭 효소와 결합하지만 후자에 영향을 주어 이를 억제하거나 활성화하는 물질입니다. 피드백 또는 알로스테릭 억제의 예는 글루코스-6-포스페이트에 의한 효소 헥소키나제(글루코키나제)의 활성 중단이며, 이는 이에 의해 촉매되는 반응 산물입니다(그림 9.38).

또 다른 예는 isoleucine에 의한 threonine deaminase의 억제입니다(그림 9.3). 아미노산 이소류신은 트레오닌으로부터의 5단계 반응에서 박테리아 대장균에서 형성됩니다. 각 단계에는 별도의 효소가 필요합니다. 이소류신이 역치 이상으로 축적되면 더 이상 생산이 중단됩니다.

박테리아 배지에 첨가된 이소류신은 또한 내부 생산을 중단하여 과잉이 반응의 일부 단계를 방해한다는 것을 보여줍니다. 후자는 반응의 첫 번째 단계(트레오닌에서 α-케토부티레이트로)에 관여하는 효소 트레오닌 데아미나제인 것으로 밝혀졌습니다.

(i) 효소 활성에 대한 조절 역할을 하며,

(ii) 대사 경로 연구에 효소 억제제가 사용되었습니다.

(iii) 일부 억제제는 병원성 활성을 조절하는 데 사용됩니다(예: 설파제,

(iv) 억제제의 사용은 효소 작용의 메커니즘을 보여주었습니다.

탄수화물/설탕을 위한 정성적 향연:

(a) 포도당 및 과당에 대한 시험:

1. 포도 주스/과일 주스에는 포도당과 과당이 들어 있습니다. 그들의 존재는 Fehling의 테스트로 테스트할 수 있습니다. 시험관에 과일 주스 5ml를 가져옵니다. 같은 양의 Fehling 용액 I 및 II를 추가합니다. 종기. 산화제1구리의 벽돌색 침전물은 과일 주스에 포도당이나 과당이 있음을 나타냅니다. (Cu +2 (파란색) → 구리 + 빨간색)

2. 과당은 셀리베노프 시약(레조르시놀 + 진한 HCl)으로 붉은색을 띠지만 포도당은 착색이 없습니다.

3. 농축의 작용으로 가열시에만 포도당 숯. 시간2그래서4 추위에 과당 chars 동안.

4. 베네딕트용액 5cc에 포도당용액 3cc를 넣는다. 끓으면 녹/적황/녹갈색 침전물이 생긴다.

5. 자당은 Fehling’s 테스트에서 음성을 나타냅니다. 먼저 conc에 의해 가수분해됩니다. 시간2그래서4. 5cc의 자당 용액을 몇 방울의 농축액과 함께 끓입니다. 시간2그래서4. 그런 다음 NaOH로 중화됩니다. 다시 끓인 후 Fehling's solution I, II를 한 방울씩 첨가한다. H에 의해 자당이 포도당과 과당으로 가수분해되어 벽돌색 침전물이 형성됩니다.2그래서4.

6. 사과/멜론 과육을 메틸렌 블루로 염색합니다. 세포벽의 펙틴 물질은 보라색으로 염색됩니다.

(NS) 지방 및 오일/지질 검사:

1. 지방은 물에는 녹지 않지만 에테르/아세톤/벤젠에는 녹는다.

2. 피마자유 몇 ml에 수단 III 용액 몇 방울을 첨가하십시오. 붉은 색이 나타납니다.

3. 알코올에 지방을 녹이고 증류수 몇 방울을 첨가하십시오. 물에 있는 지방의 에멀젼이 표면에 나타납니다. 이제 알코올로 만든 0.1% 수단 III 용액 몇 방울을 추가합니다. 에멀젼이 붉게 변합니다.

4. 지방 샘플 50ml를 취합니다. 여기에 10% NaOH 100ml를 추가합니다. 30분간 끓입니다. A와 B의 두 부분으로 나눕니다. A 부분에 농축액을 몇 방울 떨어뜨립니다. 시간2그래서4. 비눗물 층이 표면에 모입니다. В 부분에 NaCl의 포화 용액을 점차적으로 첨가하십시오. 비누가 침전되어 표면으로 떠오릅니다.

5. 글리세롤 테스트: 1% CuSO 1ml를 혼합합니다.4 용액과 글리세롤 5방울. 여기에 10% NaOH 용액 5방울을 추가합니다. 파란색이 얻어집니다.

(씨) 단백질 테스트:

(i) 크산토프로테익 테스트. 5cc의 단백질 용액에 2cc의 농축액을 첨가하십시오. HNO3. 끓이면서 가열하십시오. 노란색이 나타납니다. 그것을 식히고 20% NH 과량을 첨가하십시오4OH 또는 NaOH. 주황색이 형성됩니다. 이는 방향족 아미노산의 측쇄에 부착된 페놀 그룹의 니트로화 때문입니다. 이 시험은 티로신, 트립토판 등과 같은 방향족 아미노산을 포함하는 단백질에 대해 수행됩니다.

(ii) 단백질이 풍부한 종자(그람, 완두콩)를 물로 갈아서 단백질 용액을 만든다. Millons 시약을 추가하고 끓을 때까지 가열하십시오. 붉은 색이 형성됩니다.

(iii) 뷰렛 테스트. 단백질 용액 3ml에 40% NaOH 1ml와 5% CuSO 몇 방울을 가한다.4 해결책. 흔들어 실온에서 15분간 유지합니다. 보라색/분홍색이 나타나 점차 파란색과 보라색으로 변합니다. 실제로 Cu++는 단백질의 CONH와 반응하여 뷰렛(CONH)이라는 보라색 복합체를 형성합니다.2 — NH—CONH2).

(iv) 달걀 흰자에 H의 8배 부피로 휘젓기20. 크산토프로테익 테스트를 필터링하고 수행합니다.

(NS) 아미노산 테스트:

닌히드린 검사는 아미노산을 검출하는 데 가장 좋습니다. 대부분의 아미노산은 닌히드린과 함께 보라색을 나타내지만 티로신, 페닐알라닌 아스파르트산은 파란색을 띠며 트립토판은 올리브 갈색을, 프롤린은 노란색을 냅니다. 0. 70% 알코올에 2% 닌히드린 용액을 여과지에 올려 건조시킨다.

이제 이 마른 여과지에 아미노산 수용액을 한 방울 떨어뜨립니다. 오븐에서 말리십시오. 청색/보라색/보라색은 닌히드린과 아미노산의 아미노기가 반응하여 루헤만 보라색 화합물을 형성하여 나타납니다.

(이자형) 소변 검사:

소변은 요소, 요산, 크레아티닌, 미네랄(Cl, SO4, Ca, PO4), 설탕 및 알부민 단백질.

(i) 요소 존재에 대한 소변: 가열되면 요소는 분해되어 암모니아가 유리되고 뷰렛이 형성됩니다. 뷰렛은 물에 용해되고 알칼리성 CuSO와 복합체를 형성하는 보라색을 띤다.4 해결책.

건조한 시험관에 소량의 요소결정을 넣고 약한 불로 가열한다. 요소는 녹고 고형화됩니다. (소변의 경우 소변을 가열하여 응고시킨다). 시험관을 식히십시오. 물 3ml를 넣고 흔들어주세요. 1ml의 dil NaOH와 1% CuSO 2방울을 추가합니다.4 해결책. 요소가 있음을 나타내는 분홍색이 나타납니다.

(ii) 소변에서 당을 검출하려면 Benedicts 테스트를 수행하십시오. 베네딕트 시약 약 5ml에 소변 0.5ml(8방울)을 넣고 2분간 끓인다. 연한 녹색/노란색/벽돌색 침전물은 소변에 환원당이 있음을 나타냅니다. 색상의 강도는 소변의 설탕 비율에 따라 다릅니다.

(iii) 요중 알부민은 (a) 시험관을 여과하여 뇨로 시험관의 3/4을 채운다. 작은 불로 시험관 상부 1/3을 가열한다. 소변의 가열된 부분에서 탁도가 발견됩니다. 소변에 33% 아세트산 한 방울을 추가합니다. 인산염은 용해되지만 알부민 단백질은 용해되지 않는다. (b) 투명한 여과된 소변 2ml에 30% 설포살리사이클릭산 몇 방울을 첨가한다. 탁도는 알부민의 존재를 나타냅니다.

메모 # 17. 효소의 피드백 억제:

피드백 억제(최종 생성물 억제 또는 알로스테릭 조절이라고도 함)는 반응의 최종 생성물이 억제제로 작용하고 조절 효소, 일반적으로 생합성 경로의 첫 번째 단계의 효소의 활성을 억제하는 것입니다. 다중 효소 시스템에서 제품의 합성은 여러 단계로 완료되며 각 단계는 특정 효소에 의해 촉매됩니다.

이러한 시스템 중 일부에서 조절 효소는 최종 산물의 농도가 세포 요구 사항을 초과할 때마다 경로의 최종 산물에 의해 특이적으로 억제됩니다. 조절 효소에 의해 촉매되는 반응이 느려지면 모든 후속 효소는 기질의 고갈로 인해 감소된 속도로 작용합니다.

따라서 경로의 최종 산물의 생산 속도는 세포의 요구 사항에 따라 균형을 이룹니다. 피드백 억제는 L-트레오닌으로부터 L-이소류신의 생합성에 의해 아름답게 설명됩니다(그림 10-12).

이 시스템에서 첫 번째 효소인 트레오닌 탈수효소는 L-이소류신에 의해 억제됩니다. 서열의 다른 중간체는 트레오닌 탈수효소를 억제하지 않으며 시스템의 다른 어떤 효소도 L-이소류신에 의해 억제되지 않습니다.

L-이소류신은 활성 부위가 아니라 효소 분자의 조절 부위에 결합하는 것을 알로스테릭 조절이라고 합니다. 그러나 최종 산물의 농도가 충분히 떨어지면 효소가 재활성화되어 최종 산물이 재합성됩니다.

참고 # 18. 효소의 특이성:

효소를 다른 모든 유형의 촉매와 구별하는 한 가지 특성은 기질 특이성입니다(그림 8.19). 효소 특이성은 각 효소의 활성 부위의 독특성의 결과입니다.

효소 특이성은 다음과 같이 임의로 및 수줍게 그룹화됩니다.

NS. 절대 특이성:

절대 특이성을 갖는 효소는 특정 기질만을 촉매할 것이고 밀접하게 관련된 기질에는 촉매 효과를 주지 않을 것이다. 예를 들어, Urease는 methyl urea, thiourea 또는 biuret가 아닌 urea의 가수분해를 촉매합니다.

ii. 입체화학적 특이성:

대부분의 효소는 기질의 하나의 입체 이성질체 형태에 대해 현저하게 높은 정도의 특이성을 나타냅니다. 예:

(1) 젖산 탈수소효소는 근육 세포에서 발견되는 L-젖산의 산화를 촉매하지만 특정 미생물 및 조직에서 발견되는 D-젖산은 그렇지 않습니다.

(2) Fumerase는 fumaric acid에 물을 첨가하지만 cis-isomer-maleic acid에는 첨가하지 않는다.

iii. 그룹 특이성:

기 특이성을 갖는 효소는 동일한 작용기를 갖는 구조적으로 유사한 분자, 예를 들어 다수의 펩티다제에 작용한다는 점에서 덜 선택적이다.

(1) 펩신은 방향족 아미노산이 인접한 모든 펩티드를 가수분해합니다.

(2) 카르복시-펩티다아제는 사슬의 카르복실 말단에서 펩티드를 공격하여 아미노산을 한 번에 하나씩 절단합니다.

iv. 연결 특이성:

결합 특이성을 갖는 효소는 결합 부근의 구조 및 조직 특징에 관계없이 특정 종류의 화학 결합을 공격하기 때문에 가장 특이성이 낮습니다. 예를 들어 리파제는 지질에서 에스테르 결합 및 샤이지의 가수분해를 촉매합니다.

참고 # 19. 효소 활동에 영향을 미치는 요인:

효소는 좁은 온도 범위 내에서 활성화됩니다. 효소가 가장 높은 활성을 나타내는 온도를 최적 온도라고 합니다(그림 9.29). 일반적으로 온혈 동물의 체온, 예를 들어 인간의 경우 37°C에 해당합니다. 효소 활동은 이 온도 이상과 이하에서 감소합니다.

효소는 최저 온도 이하 및 최고 온도 이상에서 비활성화됩니다. 저온은 효소를 불활성 상태로 보존합니다. 따라서 냉장 및 샤아지 내부의 식품 보존에 사용됩니다.

냉장실 내부의 낮은 온도는 두 가지 방법으로 식품의 부패를 방지합니다.

(i) 식품 내부에 존재하는 효소의 불활성화 및

(ii) 미생물의 효소도 저온에서 불활성화되기 때문에 미생물의 비활성.

고온은 효소를 변성시켜 효소를 파괴합니다. 이것은 50°C 정도에서 발생합니다. 최소 온도와 최대 온도 사이에서 반응 속도는 10°C가 올라갈 때마다 두 배가 됩니다(일반적인 경험 법칙). 최적의 온도와 온도를 넘어서는 시간 요소가 나타납니다. 여기에서 짧은 시간 동안 속도가 상승한 후 급격한 하락이 발생합니다.

온혈 동물이나 등온성 동물(포유류, 조류)과 달리 주변 온도에 따라 체온이 오르거나 내리는 냉혈 동물이나 온열성 동물(파충류, 양서류, 어류, 무척추 동물)이 있습니다.

이 동물들은 효소 기능이 손상되기 때문에 매우 덥거나 매우 추운 환경에서 살 수 없습니다. 이 때문에 개구리는 여름에 습한 그늘진 환경을 찾고 겨울에는 토양의 깊은 층에서 비활성 형태(동면) 상태로 눕습니다.

모든 효소는 가장 효과적일 때 최적의 pH를 갖습니다. pH의 상승 또는 하강은 측쇄의 이온화 정도를 변화시켜 효소 활성을 감소시킵니다.

pH의 변화는 또한 역반응을 시작할 수 있습니다. Fumarase는 6.2 pH에서 fumarate → malate를 촉매하고 7.5 pH에서는 반대입니다. 대부분의 세포내 효소는 산성 범위의 pH 또는 알칼리성(예: 펩신의 경우 2.0 pH, 트립신의 경우 8.5)에서 작동하는 여러 소화 효소를 제외하고는 중성 pH 근처에서 기능합니다.

iii. 효소 농도:

생화학적 반응의 속도는 효소 농도가 증가함에 따라 lim­iting 또는 포화점이라고 하는 점까지 증가합니다(그림 9.30). 이 외에 효소 농도의 증가는 거의 효과가 없습니다.

iv. 제품 농도:

제품과 제품이 반응 영역에 남아 있게 하면 순방향 반응 속도가 떨어집니다. 역반응도 시작될 수 있습니다.

이들은 효소의 활성(예: 타액 아밀라아제의 경우 염화물)을 증가시키고 보조인자(예: K + , Mn 2+ )의 기능을 하며 전효소를 효소 상태로 전환합니다. 소화액의 HCl은 전효소 펩시노겐을 효소 펩신으로 바꿉니다. 펩신은 또한 펩시노겐을 펩신 상태로 변화시킬 수 있기 때문에 자가촉매 특성을 가지고 있습니다.

vi. 단백질 독:

시안화물, 아지드화물, 요오드아세트산염, 중금속염은 보조인자 또는 아포엔자임 그룹(-SH 그룹, -COOH)과 결합하여 효소의 3차 구조를 파괴합니다.

vii. 방사선 에너지:

고에너지 방사선은 수소 결합, 이온 결합 및 기타 약한 결합을 파괴하여 효소 구조를 파괴합니다.

ⅷ. 기질 농도:

기질 농도의 증가는 반응 속도를 증가시킵니다.

향상된 비율은 두 가지 요인으로 인해 발생합니다.

(a) 기질 분자에 의한 점점 더 많은 활성 부위의 점유

(b) 기질 분자와 분자 사이의 더 많은 충돌 횟수.

속도의 증가는 처음에는 상당히 높지만 기질 농도가 증가함에 따라 점진적으로 감소합니다. 기질 농도 대 반응 속도에 대한 그래프를 그리면 쌍곡선으로 나타납니다.

속도가 최대인 단계에 도달합니다. 기질 농도를 높여도 더 이상 증가하지 않습니다. 이 단계에서 효소 분자는 완전히 포화되고 추가 기질 분자와 결합할 수 있는 활성 부위가 남아 있지 않습니다. 이 포화 및 시션 효과는 모든 효소에서 나타납니다. 이 때문에 Victor Henri(1903)는 효소 촉매 작용의 필수 단계로서 효소-기질 복합체의 형성을 제안했습니다.

미카엘리스 상수(Michaelis Menten Constant, Km). 이것은 효소에 의해 촉매되는 화학 반응이 최대 속도의 절반에 도달하는 하위 및 세포막 농도를 나타내는 수학적 파생물 또는 상수입니다(그림 9.31).

Constant는 Leoner Michaelis와 Mand Menten(1913)에 의해 제시되었습니다. Km 또는 Michaelis Menten 상수는 일반적으로 10-1에서 10-6 M 사이에 있습니다. Km은 기질에 대한 효소의 친화도를 나타냅니다.

높은 Km은 낮은 친화도를 나타내고 낮은 Km은 강한 친화도를 나타냅니다. 효소가 하나 이상의 기질에 작용하면 다른 Km 값을 나타냅니다. 따라서 효소 프로테아제는 많은 수의 단백질에 작용합니다. Km 값은 단백질마다 다릅니다.

알로스테릭 효소는 전형적인 Michaelis Menten 상수나 거동을 나타내지 않습니다. 고전적인 쌍곡선 곡선은 S자형 포화 곡선으로 대체됩니다.

메모 # 20. 효소의 생화학적 경로:

살아있는 시스템에서 일어나는 모든 화학 반응은 효소라는 유기 촉매를 통해 매개됩니다. 촉매와 마찬가지로 효소는 화학 반응이 끝날 때까지 변하지 않습니다. 따라서 사용 및 재사용이 가능합니다. 촉매(예: 백금)는 상대적으로 비선택적이지만 효소는 매우 특이적입니다.

모든 생화학적 반응에는 별도의 효소가 있습니다. 즉, 살아있는 시스템에는 촉매되지 않은 대사 전환이 없습니다. 물에 이산화탄소가 용해되는 것과 같은 물리적인 과정조차도 생명체에서 촉매 작용을 합니다.

효소 촉매 반응의 속도가 비 촉매 반응의 속도보다 수백 배 빠르기 때문입니다. 효소가 없는 상태에서 시간당 거의 200개의 이산화탄소 분자가 물에 용해되어 탄산을 형성합니다. 탄산탈수효소가 있으면 초당 약 600,000개의 탄산 분자가 생성됩니다. 이것은 약 1000만 배의 가속도입니다.

화학 반응 동안 오래된 화학 결합이 끊어지고 새로운 화학 결합이 형성됩니다.

무기 화학 반응입니다. 유기 화학 반응도 유사하게 발생합니다. 화학적 또는 물리적 반응의 속도는 단위 시간당 생성되는 생성물의 양에 의해 결정됩니다.

벼가 10°C 또는 가을에 화학 반응 속도가 2배 또는 1/2로 감소합니다. 그것을 일반적인 경험 법칙이라고 합니다. 살아있는 세포에서 발생하는 수천 가지 화학 반응이 있기 때문에 세포 내부에서 수천 가지 유형의 효소가 발생합니다. 효소는 일반적으로 표면에 하나 이상의 틈이 있는 구형 단백질입니다. 갈라진 틈은 활성 부위로 기능합니다. 활성 부위는 기질 분자나 반응물을 끌어당깁니다.

효소-기질 복합체가 형성됩니다. 이 단계에서 화학 반응이 발생합니다. 제품을 형성합니다.생성물은 더 많은 기질 분자를 끌어당기기 위해 자유롭게 되는 활성 부위를 떠납니다. 각 효소 유형의 활성 부위는 기질에 따라 다릅니다. 이것은 효소의 특이성을 설명합니다. 수크라아제는 자당에만 작용하고 다른 이당류에는 작용하지 않습니다.

대사에는 이화 작용과 동화 작용의 두 가지 종류가 있습니다. 동화 작용에는 모든 "형성" 반응이 포함됩니다.

CO로부터 유기 화합물의 합성과 같이 단순한 물질로부터 복잡한 물질의 합성을 포함하기 때문에 건설적 대사라고도 합니다.2 그리고 H2O 광합성 동안 포도당에서 전분 형성, 아미노산에서 단백질 생산, 지방산과 알코올에서 지질 형성. 에너지는 과정에서 (위치 에너지로) 저장됩니다.

이화작용(= 이화작용)은 "분해 반응"을 구성합니다. 복잡한 물질을 더 단순한 물질로 분해하는 것과 관련이 있기 때문에 파괴적 대사라고도 합니다. 복합 물질에 존재하는 위치 에너지는 운동 에너지로 변환됩니다.

같은 에너지가 ATP(adenosine triphosphate)에 화학 에너지로 갇혀 있습니다. 후자는 생체 시스템의 에너지 통화라고도합니다. 호흡은 이화작용의 한 예입니다. 다양한 신체 활동을 수행하기 위해 에너지를 방출합니다.

그러므로 신진대사는 에너지와 물질의 변화를 수반합니다. 생물 에너지학은 유기체, 생태계 및 시스템과 같은 살아있는 시스템의 에너지 변환에 대한 과학적 연구입니다. 생화학적 경로는 엄격하게 규제됩니다. 생화학 반응은 단독으로 발생하지 않습니다.

둘 다 규제되지 않습니다. 동시에 일어나는 조절되지 않은 동화작용과 이화작용 반응은 동화작용에서 합성된 물질이 이화작용에서 즉시 분해되기 때문에 화학적 혼란을 일으킬 수 있습니다. 재료의 과잉 합성 또는 분해로 인해 불필요한 에너지 및 재료 낭비가 발생할 수 있습니다.

이것은 일어나지 않습니다. 실제로 세포는 효소 합성 제어, 효소 활성화 및 억제, 피드백 시스템을 포함하는 조절 시스템의 엄격한 제어 하에 있는 잘 분리된 생화학적 경로를 가지고 있습니다.

대부분의 효소는 활성 부위에서 떨어진 알로스테릭 부위를 가지고 있습니다. 알로스테릭 부위에 활성제가 존재하면 활성 부위가 기능을 하게 되고, 알로스테릭 부위에 억제제가 발생하면 활성 부위가 기능 장애를 일으키게 됩니다.

또한 대사 또는 생화학적 경로에는 여러 단계가 있으며 각각은 별도의 효소에 의해 제어됩니다. 경로는 첫 번째 반응의 기질과 활성 효소를 사용할 수 있을 때만 작동합니다. 첫 번째 반응의 생성물은 일반적으로 별도의 효소에 의해 촉매되는 두 번째 반응의 기질이 됩니다.

두 번째 반응의 생성물은 세 번째 반응의 기질이 되는 식으로 최종 생성물이 형성될 때까지 계속됩니다. 세포는 첫 번째 기질, 첫 번째 효소, 중간 생성물의 활용 또는 피드백 메커니즘의 가용성을 제어하여 요구 사항에 따라 최종 생성물의 양을 제어합니다.

피드백 메커니즘 또는 억제에서 과잉 최종 생성물은 첫 번째 효소의 알로스테릭 억제제, 예를 들어 효소 헥소키나제에 대한 글루코스 6-포스페이트로서 기능합니다.

살아있는 상태:

수백 수천 개의 대사 산물 또는 생체 분자는 각각의 농축 및 수분 특성으로 유기체에서 발생합니다. 예를 들어 포도당은 혈액에서 4.5-5.0 mM, 호르몬은 나노 그램/ml입니다.

살아있는 시스템은 대사 플럭스에 있기 때문에 이러한 농도의 생체 분자를 유지하고 평형이 거의 달성되지 않는 비평형 정상 상태를 항상 유지합니다. 평형 상태에서는 작업을 수행할 수 없습니다.

따라서 살아있는 시스템은 평형에 도달하는 것을 방지하고 항상 비평형 정상 상태를 유지하기 위해 정기적으로 에너지 입력을 받습니다. 에너지는 신진대사에서 얻습니다. 그러므로 대사&성향과 살아있는 상태는 보완적이며 동의어입니다. 신진대사가 없는 살아있는 상태는 있을 수 없습니다.

메모 # 21. 효소 조절:

생화학 반응 연구는 생물학적 시스템에서 화학 반응의 속도가 효소의 활동에 의해 유지된다는 것을 보여주었습니다. 효소는 다소 불안정한 분자이며 동시에 합성 및 분해됩니다. 이들의 활성은 합성을 통해 또는 기존 효소 분자를 변형함으로써 조절될 수 있습니다.

효소 분자의 활동은 다음과 같은 여러 가지 방식으로 조절됩니다.

I. 알로스테릭 조절:

알로스테릭 조절은 효소 활성을 통해 반응을 조절하는 미세한 메커니즘입니다. 일부 효소(알로스테릭 효소라고 함)는 기질 농도와 활성 사이에 S자 곡선을 나타냅니다. 이 효소의 활성은 여러 대사 산물에 의해 수정됩니다. 이러한 효소에 대한 다양한 농도의 '활성화제'와 '억제제'의 효과도 S자형입니다.

이러한 효과기 분자는 기질 분자와 다른 구조를 갖는다. 대부분의 경우 알로스테릭 억제제는 일련의 첫 번째 효소를 억제하는 반응의 최종 산물입니다.

따라서 이러한 종류의 억제를 피드백 억제, 최종 생성물 억제 또는 역 억제라고 합니다. 알로스테릭 활성제는 일반적으로 효소의 기질 또는 보조인자 중 하나입니다. 효소에 대한 알로스테릭 ‘억제제’ 또는 ‘활성화제’의 효과는 가역적입니다.

그들이 철회되면 효소는 원래의 활동을 재개합니다.

NS. 알로스테릭 억제:

이소류신에 의한 트레오닌 데아미나제의 억제는 알로스테릭 억제의 예입니다. 트레오닌 탈아미노효소는 트레오닌을 α-케트로부티레이트로 탈아미노화합니다. 반응의 최종 생성물은 이소류신입니다.

이소류신이 축적될 때마다 트레오닌이 α-케토부티레이트로 전환되고 결과적으로 이소류신의 생합성에서 다른 중간체의 형성이 중단됩니다. isolucine이 다 소모되면 threonine deaminase가 다시 활성화되고 isolucine의 생합성 반응이 다시 시작됩니다.

ii. 알로스테릭 활성화:

글루코스-6-포스페이트에 의한 글리코겐 합성효소의 활성화는 알로스테릭 활성화의 한 예입니다. 알로스테릭 조절의 또 다른 예(억제 및 활성화 유형 모두)는 파스퇴르 효과 동안 관찰됩니다. 파스퇴르 효과는 산소에 의한 해당과정과 발효의 억제입니다. 이 효과의 분자적 기초는 ATP와 구연산염에 의한 효소 phosphofructokinase의 알로스테릭 억제와 AMP에 의한 활성화입니다.

다른 많은 규제와 마찬가지로 이러한 종류의 규제도 적응적 의미가 있습니다. 세포 내 ATP 사용 증가로 인해 AMP 수준이 증가함에 따라 phosphofructokinase의 활성화에 의해 해당 작용이 증가하여 ATP가 더 많이 형성됩니다. ATP 수준이 세포의 정상 요구량을 초과하면 동일한 효소인 phosphofructokinase를 통해 해당과정이 억제되고 ATP 합성이 중단됩니다.

iii. 알로스테릭 조절 메커니즘:

알로스테릭 조절 메커니즘과 관련하여 알로스테릭 효소는 기질에 대한 활성 중심과 이펙터에 대한 다른 하나의 활성 중심이 있다고 제안됩니다. 이 두 부위는 동일하거나 두 개의 다른 소단위에 있습니다. 효과기 분자가 한 유형의 서브유닛에 결합하면 다른 서브유닛에 대한 기질의 결합이 영향을 받는 방식으로 효소 분자의 구조가 변경됩니다.

메커니즘을 설명하기 위해 aspartate transcarbamylase의 알로스테릭 조절의 예를 들 수 있습니다. Asparate transcarbamylase는 두 가지 유형의 소단위를 포함합니다. 이 두 가지 유형의 아단위는 수은 처리에 의해 분리될 수 있으며, 한 유형은 기질과 결합하는 능력을 유지하는 반면 다른 유형은 억제제를 인식하는 능력을 보유합니다.

이 두 종의 소단위가 함께 있을 때(활성 효소 분자), 한 유형의 소단위에 대한 억제제의 결합은 기질의 결합이 억제되는 방식으로 다른 소단위의 구조를 변경합니다. 억제제에 대한 결합 부위를 포함하는 서브유닛이 제거되면 효소는 억제제의 영향을 받지 않습니다.

또한 기질 농도와 함께 전형적인 Michaelis-Menten 곡선을 제공합니다. 유사하게, 활성화제의 결합은 기질의 결합이 촉진되는 방식으로 분자 구조를 변화시킬 수 있다.

Ⅱ. 동종효소 형성:

세포 대사를 조절하는 또 다른 현상은 동종효소(동종효소)의 형성입니다. 동종효소는 동일한 일반적인 기능을 다른 속도로 수행하는 동일한 효소의 다른 물리적 형태입니다. 전기영동으로 분리할 수 있도록 아미노산 조성도 어느 정도 다릅니다. 젖산 탈수소효소는 동종효소 형성의 전형적인 예입니다. NAD + 의 도움으로 젖산이 피루브산으로 산화되는 것을 촉매합니다.

젖산 탈수소효소는 2가지 다른 유형(H 및 M 유형)의 소단위로 구성된 사량체입니다.

두 가지 유형의 소단위의 상대적인 수에 따라 젖산 탈수소효소는 다음과 같이 5개의 동위효소를 형성합니다.

효소의 분자량은 13,500이지만 요소나 염산구아니딘으로 처리하면 분자량이 약 35,000인 소단위체로 분해된다. 다른 isozymes의 조절은 다릅니다. LD1 (HHHH) 유형의 젖산 탈수소효소는 심장 근육에서 발견됩니다.

이 종은 낮은 pyruvate 농도에서 가장 활동적이며 높은 농도의 pyruvate에 의해 억제됩니다. LD5 (MMMM) 유형의 효소는 골격근 세포에서 발견되며 높은 피루브산 농도에서 활성을 유지합니다.

isozyme 형성의 또 다른 예는 aspartokinase입니다. 이 효소는 아스파르트산과 ATP 사이의 반응을 촉매하여 아스파르틸 인산을 형성합니다. 아미노산 라이신, 메티오닌 및 트레오닌은 반응의 최종 생성물입니다.

효소 aspartokinase는 aspartokinase I, aspartokinase II 및 aspartokinase III의 세 가지 형태로 존재합니다. Aspartokinase I은 threonine에 의해 억제되고 III는 lysine에 의해 억제됩니다. Aspartokinase II는 이러한 아미노산에 둔감합니다. 따라서 이러한 아미노산 중 하나가 축적될 때 다른 아미노산의 합성은 거의 영향을 받지 않습니다.

III. 다효소 시스템:

일부 효소는 개별적으로 존재하는 것이 아니라 여러 효소와 조효소의 집합체로 존재합니다. 이것은 경로에서 대사를 효율적으로 전달하기 위해 수행합니다. 집합체에서 각 구성 요소는 한 효소의 산물이 다른 효소의 기질이 되는 방식으로 배열됩니다.

효소 응집의 예는 E. coli의 피루브산 탈수소효소의 응집입니다. 이 복합체는 pyruvate decarboxylase, dihydrolipoic dehydrogenase 및 lipoyl reductase transacetylase의 세 가지 효소로 구성됩니다. 복합체와 관련된 조효소는 티아민 피로포스페이트(TPP)와 플라빈 아데닌 디뉴클레오티드(FAD)입니다. 피루브산 탈수소효소 복합체의 개략도는 그림 27.13에 나와 있습니다.

이 착물에 의해 촉매되는 단계적 반응은 다음과 같이 쓸 수 있습니다.

피루브산 + 티아민 피로인산 → α-히드록시틸 티아민 + 피로인산 + CO2

α-히드록시에틸티아민 + 리포에이트 → 티아민 피로포스페이트 + 아세틸 디히드로리포에이트

아세틸 디하이드로리포에이트 + CoASH → 아세틸 CoA + 디하이드로리포에이트

디하이드로리포에이트 + NAD + /FAD + → 리포에이트 + NADH/FADH2

IV. 아데닐산 에너지 전하에 의한 규제:

대사 과정에서 아데노신 포스페이트의 중요성은 살아있는 시스템에 대해 잘 알려져 있습니다. 아데닐레이트 에너지 전하는 ATP, ADP 및 AMP 형태의 아데노신 포스페이트의 총 풀을 측정한 것입니다. 디.디. Atkinson(1969)은 아데닐레이트 에너지 전하를 다음과 같이 정의합니다.

대부분의 시스템에서 생리학적 범위에서 아데닐산 에너지 전하의 증가는 조절 효소의 자극을 초래합니다. 동물과 미생물에서 잘 알려진 현상이지만 일부 사례는 식물에서도 기록되었습니다.

아데닐산 에너지 전하는 메발로네이트로부터 카우렌의 생합성에서 핵심 효소인 피로포스포메발로네이트 탈탄산효소의 활성에 영향을 미치는 것으로 나타났습니다. 효소 활성의 증가는 0.8과 1.0의 아데닐레이트 에너지 전하 사이에서 관찰됩니다.


분류 범주

유기체의 순서를 단순화하는 Linnaeus의 분류 체계의 두 번째 특징은 다음과 같습니다. 범주 분류. 이것은 유기체 유형을 범주로 좁히는 것을 의미하지만 이 접근 방식은 처음부터 상당한 변화를 겪었습니다. Linnaeus의 원래 시스템에서 이러한 범주 중 가장 넓은 범주는 왕국으로 알려져 있으며, 그는 세계의 모든 생명체를 동물 왕국과 식물 왕국으로만 나누었습니다.

Linnaeus는 공유된 물리적 특성에 따라 유기체를 클래스, 목, 속 및 종으로 더 나누었습니다. 이 범주는 시간이 지남에 따라 왕국, 문, 클래스, 목, 가족, 속 및 종을 포함하도록 수정되었습니다. 더 많은 과학적 발전과 발견이 이루어짐에 따라 도메인은 분류학적 계층에 추가되었으며 이제 가장 광범위한 범주입니다. 왕국 분류 체계는 현재의 영역 분류 체계로 거의 대체되었습니다.

도메인 시스템

유기체는 이제 물리적 특성이 아니라 주로 리보솜 RNA 구조의 차이에 따라 분류됩니다. 분류의 도메인 시스템은 Carl Woese에 의해 개발되었으며 유기체를 다음 세 가지 도메인에 배치합니다.

  • 고세균:이 영역에는 막 구성 및 RNA에서 박테리아와 다른 원핵 생물(핵이 없음)이 포함됩니다. 그들은 열수 분출구와 같은 지구상에서 가장 척박한 조건에서 살 수 있는 극한성 동물입니다.
  • 박테리아: 이 도메인에는 독특한 세포벽 구성과 RNA 유형을 가진 원핵 생물이 포함됩니다. 인간 미생물군의 일부로서 박테리아는 생명에 매우 중요합니다. 그러나 일부 박테리아는 병원성이며 질병을 유발합니다.
  • 진핵: 이 영역에는 진핵생물 또는 진정한 핵을 가진 유기체가 포함됩니다. 진핵 생물에는 식물, 동물, 원생생물, 균류가 포함됩니다.

도메인 시스템에서 유기체는 Archaebacteria(고대 박테리아), Eubacteria(진짜 박테리아), Protista, Fungi, Plantae 및 Animalia를 포함하는 6개의 왕국으로 그룹화됩니다. 범주별로 유기체를 분류하는 과정은 Linnaeus에 의해 고안되었으며 그 이후로 조정되었습니다.

분류 예

아래 표에는 8가지 주요 범주를 사용하여 이 분류 체계 내에서 유기체 및 분류 목록이 포함되어 있습니다. 개와 늑대가 얼마나 밀접하게 관련되어 있는지 주목하십시오. 종명을 제외하고는 모든 면에서 유사하다.

중급 카테고리

분류학적 범주는 아문(subphyla), 아목(suborder), 상위과(superfamilies) 및 상위 클래스(superclass)와 같은 중간 범주로 훨씬 더 정확하게 나눌 수 있습니다. 이 분류 체계의 표가 아래에 나와 있습니다. 분류의 각 주요 범주에는 자체 하위 범주와 상위 범주가 있습니다.


6.2 세포 주기

세포 주기는 두 개의 새로운 딸 세포를 생성하는 세포 성장 및 세포 분열을 포함하는 일련의 순서화된 사건입니다. 세포 분열 경로에 있는 세포는 두 개의 유전적으로 동일한 세포를 생성하는 성장, DNA 복제 및 분열의 정확한 시기와 신중하게 조절된 일련의 단계를 진행합니다. 세포 주기에는 두 가지 주요 단계가 있습니다: 간기 및 유사분열 단계(그림 6.3). 간기 동안 세포가 성장하고 DNA가 복제됩니다. 유사분열 단계 동안 복제된 DNA와 세포질 내용물이 분리되고 세포가 분열합니다. 세포 주기에 대한 이 비디오 보기: http://openstax.org/l/biocellcyc

간기

간기 동안 세포는 정상적인 과정을 거치면서 세포 분열을 준비합니다. 세포가 간기에서 유사분열기로 이동하려면 많은 내부 및 외부 조건이 충족되어야 합니다. 간기의 세 단계를 G라고합니다.1, S 및 G2.

NS1 단계

간기의 첫 번째 단계를 G라고 합니다.1 변화가 거의 보이지 않기 때문에 phase , 또는 첫 번째 간격. 그러나 G 동안1 단계에서 세포는 생화학적 수준에서 상당히 활동적입니다. 세포는 염색체 DNA 및 관련 단백질의 빌딩 블록을 축적할 뿐만 아니라 핵에서 각 염색체를 복제하는 작업을 완료하기에 충분한 에너지 비축량을 축적합니다.

S상

간기 전체에 걸쳐 핵 DNA는 반-축합된 염색질 구성으로 남아 있습니다. S 단계(합성 단계)에서 DNA 복제는 중심체 영역에 단단히 부착된 각 염색체의 두 개의 동일한 사본(자매 염색분체)을 형성합니다. 이 단계에서 각 염색체는 2개의 자매 염색분체로 이루어지며 복제된 염색체입니다. 중심체는 S 단계에서 복제됩니다. 2개의 중심체는 유사분열 동안 염색체의 움직임을 조정하는 장치인 유사분열 방추를 발생시킬 것입니다. 중심체는 서로 직각을 이루는 한 쌍의 막대형 중심소체로 구성됩니다. 중심소는 세포 분열을 조직화하는 데 도움이 됩니다. 중심소체는 식물 및 대부분의 균류와 같은 많은 진핵생물 종의 중심체에 존재하지 않습니다.

NS2 단계

지에서2 단계 또는 두 번째 갭에서 세포는 에너지 저장을 보충하고 염색체 조작에 필요한 단백질을 합성합니다. 일부 세포 소기관은 복제되고 세포 골격은 유사분열 방추에 대한 자원을 제공하기 위해 분해됩니다. G 동안 추가 세포 성장이 있을 수 있습니다.2. 유사분열 단계를 위한 최종 준비는 세포가 유사분열의 첫 번째 단계에 들어갈 수 있기 전에 완료되어야 합니다.

유사분열 단계

두 개의 딸세포를 만들기 위해서는 핵과 세포질의 내용물을 나누어야 합니다. 유사분열 단계는 복제된 염색체가 정렬되고 분리되어 세포의 반대 극으로 이동한 다음 세포가 두 개의 새로운 동일한 딸 세포로 분할되는 다단계 과정입니다. 유사분열 단계의 첫 번째 부분인 유사분열은 핵 분열을 수행하는 5단계로 구성됩니다. 세포질분열이라고 하는 유사분열 단계의 두 번째 부분은 세포질 구성요소를 두 개의 딸세포로 물리적으로 분리하는 것입니다.

유사 분열

유사분열은 일련의 단계(전기, 중기, 중기, 후기 및 말기)로 나뉘며 결과적으로 세포 핵이 분열됩니다(그림 6.4).

시각적 연결

다음 중 유사분열에서 일어나는 사건의 순서로 옳은 것은?

  1. 자매 염색분체는 중기 판에 정렬됩니다. 키네토코어는 유사분열 방추에 부착됩니다. 핵이 다시 형성되고 세포가 분열합니다. 자매 염색분체가 분리됩니다.
  2. 키네토코어는 유사분열 방추에 부착됩니다. 자매 염색분체가 분리됩니다. 자매 염색분체는 중기 판에 정렬됩니다. 핵이 다시 형성되고 세포가 분열합니다.
  3. 키네토코어는 중기판에 부착됩니다. 자매 염색분체는 중기 판에 정렬됩니다. kinetochore가 분해되고 자매 염색분체가 분리됩니다. 핵이 다시 형성되고 세포가 분열합니다.
  4. 키네토코어는 유사분열 방추에 부착됩니다. 자매 염색분체는 중기 판에 정렬됩니다. kinetochore가 분해되고 자매 염색분체가 분리됩니다. 핵이 다시 형성되고 세포가 분열합니다.

"첫 번째 단계"인 의향 단계 동안에는 핵의 염색체에 접근할 수 있도록 몇 가지 이벤트가 발생해야 합니다. 핵막은 작은 소포로 부서지기 시작하고, 골지체와 소포체는 단편화되어 세포 주변으로 퍼진다. 핵이 사라집니다.중심체는 세포의 반대 극으로 이동하기 시작합니다. 유사분열 방추의 기초를 형성하는 미세소관은 중심체 사이로 확장되어 미세소관 섬유가 길어질수록 중심체를 더 멀리 밀어냅니다. 자매 염색분체는 더 단단히 꼬이기 시작하고 광학 현미경으로 볼 수 있습니다.

prometaphase 동안 prophase에서 시작된 많은 과정이 계속 진행되어 염색체와 세포 골격 사이의 연결 형성으로 절정에 이릅니다. 핵막의 잔해가 사라집니다. 유사분열 방추는 더 많은 미세소관이 조립되고 이전 핵 영역의 길이에 걸쳐 늘어남에 따라 계속 발전합니다. 염색체는 더 응축되고 시각적으로 분리됩니다. 각 자매 염색분체는 키네토코어(kinetochore)라는 단백질 복합체를 통해 중심체에서 방추 미세소관에 부착됩니다.

중기 동안 모든 염색체는 세포의 두 극 사이의 중간인 중기 판 또는 적도 평면이라고 하는 평면에 정렬됩니다. 자매 염색분체는 여전히 서로 단단히 붙어 있습니다. 이 때 염색체는 최대로 응축된다.

후기 동안 적도면의 자매 염색분체는 중심체에서 분리됩니다. 이제 염색체라고 불리는 각 염색분체는 미세소관이 부착된 중심체 쪽으로 빠르게 당겨집니다. 세포는 non-kinetochore 미세소관이 겹치는 중기 판에서 서로 미끄러지면서 눈에 띄게 늘어납니다.

telophase 동안, 처음 세 단계 동안 유사분열을 위해 복제된 염색체를 설정하는 모든 이벤트가 역전됩니다. 염색체는 반대 극에 도달하고 압축을 풀기 시작합니다(풀기). 유사 분열 방추는 각 딸 세포의 세포 골격 구성 요소를 조립하는 데 사용되는 단량체로 분해됩니다. 핵막은 염색체 주위에 형성됩니다.

실행 중인 개념

이 영화 페이지는 유사 분열의 다양한 측면을 보여줍니다. "영생 폐 세포에서 세포 분열의 DIC 현미경"이라는 제목의 영화를 보고 유사분열의 단계를 확인하십시오.

세포질분열

세포질 분열은 세포 분열이 세포질 구성 요소를 두 개의 딸 세포로 물리적으로 분리함으로써 완료되는 유사분열 단계의 두 번째 부분입니다. 유사분열의 단계는 대부분의 진핵생물에서 유사하지만 세포질분열의 과정은 식물 세포와 같이 세포벽이 있는 진핵생물에서 상당히 다릅니다.

세포벽이 없는 동물 세포와 같은 세포에서 세포질분열은 후기가 시작된 후 시작됩니다. 액틴 필라멘트로 구성된 수축 고리는 이전 중기 판의 원형질막 바로 내부에 형성됩니다. 액틴 필라멘트는 세포의 적도를 안쪽으로 당겨 균열을 형성합니다. 이 균열 또는 "균열"을 분열 고랑이라고 합니다. 고랑은 액틴 고리가 수축함에 따라 깊어지고 결국 막과 세포가 둘로 쪼개집니다(그림 6.5).

식물 세포에서는 원형질막을 둘러싸고 있는 단단한 세포벽 때문에 분열 고랑이 불가능합니다. 딸세포 사이에 새로운 세포벽이 형성되어야 합니다. 간기 동안 골지체는 소포로 분해되어 분열하는 세포 전체에 분산되기 전에 효소, 구조 단백질 및 포도당 분자를 축적합니다. telophase 동안, 이러한 Golgi vesicles는 microtubules를 따라 이동하여 metaphase plate에 모입니다. 거기에서 소포는 중심에서 세포벽을 향해 융합되며 이 구조를 세포판이라고 합니다. 더 많은 소포가 융합됨에 따라 세포판은 세포 주변부의 세포벽과 합쳐질 때까지 확장됩니다. 효소는 막층 사이에 축적된 포도당을 사용하여 새로운 셀룰로오스 세포벽을 만듭니다. 골지막은 새로운 세포벽의 양쪽에서 원형질막이 됩니다(그림 6.5).

NS0 단계

모든 세포가 새로 형성된 딸 세포가 즉시 간기로 진입하고 유사분열 단계가 밀접하게 뒤따르는 고전적인 세포 주기 패턴을 따르는 것은 아닙니다. G의 세포0 단계는 분할을 적극적으로 준비하지 않습니다. 세포는 세포 주기를 종료한 정지(비활성) 단계에 있습니다. 일부 세포는 G에 들어갑니다.0 외부 신호가 G의 시작을 트리거할 때까지 일시적으로1. 성숙한 심장 근육 및 신경 세포와 같이 결코 분열하지 않거나 거의 분열하지 않는 다른 세포는 G에 남아 있습니다.0 영구적으로(그림 6.6).

세포주기 제어

세포주기의 길이는 개별 유기체의 세포 내에서도 매우 다양합니다. 인간에서 세포 회전율의 빈도는 초기 배아 발달에서 몇 시간에서 상피 세포의 경우 평균 2-5일, 또는 G에서 보낸 전체 인간의 일생에 이르기까지 다양합니다.0 피질 뉴런이나 심장 근육 세포와 같은 특수 세포에 의해. 세포주기의 각 단계에서 세포가 보내는 시간에도 변화가 있습니다. 빠르게 분열하는 포유동물 세포가 배양(최적의 성장 조건에서 신체 외부)에서 성장하는 경우 주기의 길이는 약 24시간입니다. 24시간의 세포 주기로 빠르게 분열하는 인간 세포에서 G는1 단계는 약 11시간 지속됩니다. 세포 주기에서 사건의 타이밍은 세포 내부와 외부 모두에 있는 메커니즘에 의해 제어됩니다.

내부 검문소 규제

딸 세포가 부모 세포의 정확한 복제물이어야 합니다. 염색체 복제나 분포의 실수는 돌연변이를 일으켜 비정상적인 세포에서 생성된 모든 새로운 세포로 전달될 수 있습니다. 손상된 세포가 계속 분열하는 것을 방지하기 위해 조건이 좋아질 때까지 세포 주기를 멈출 수 있는 세 가지 주요 세포 주기 체크포인트에서 작동하는 내부 제어 메커니즘이 있습니다. 이 체크포인트는 G의 끝 근처에서 발생합니다.1, G에서2-M 전환 및 중기(그림 6.7).

더 지1 검문소

더 지1 체크포인트는 모든 조건이 세포 분열이 진행하기에 유리한지 여부를 결정합니다. 더 지1 제한점이라고도 하는 체크포인트는 세포가 세포 분열 과정에 비가역적으로 관여하는 지점입니다. 적절한 매장량과 세포 크기 외에도 G에서 게놈 DNA 손상에 대한 검사가 있습니다.1 검문소. 모든 요구 사항을 충족하지 않는 셀은 S 단계로 출시되지 않습니다.

더 지2 검문소

더 지2 체크포인트는 특정 조건이 충족되지 않으면 유사분열 단계로의 진입을 차단합니다. G에서와 같이1 체크포인트, 세포 크기 및 단백질 매장량이 평가됩니다. 그러나 G의 가장 중요한 역할은2 체크포인트는 모든 염색체가 복제되었고 복제된 DNA가 손상되지 않았는지 확인하는 것입니다.

M 체크포인트

M 체크포인트는 유사분열의 중기 단계의 끝 근처에서 발생합니다. M 체크포인트는 모든 자매 염색분체가 방추 미세소관에 올바르게 부착되어 있는지 결정하기 때문에 방추 체크포인트라고도 합니다. 후기 동안 자매 염색분체의 분리는 되돌릴 수 없는 단계이기 때문에 자매 염색분체의 각 쌍의 키네토코어가 세포의 반대 극에서 발생하는 방추 섬유에 단단히 고정될 때까지 주기가 진행되지 않습니다.

실행 중인 개념

G에서 일어나는 일을 지켜보십시오.1, NS2, 그리고 세포 주기의 이 애니메이션을 방문하여 M 체크포인트.


수문학이란 무엇입니까?

"Hydro"는 그리스어에서 유래했습니다. 물. 수문학은 물을 연구하는 학문이고 수문학자는 물을 연구하는 과학자입니다. 자세히 알아보려면 계속 읽어보세요.

수문학이란 무엇입니까?

물은 우리의 가장 소중한 천연 자원 중 하나입니다. 그것 없이는 지구상에 생명이 없을 것입니다. 수문학은 지구의 복잡한 수계를 이해하고 물 문제를 해결하는 데 도움이 될 필요성에 대한 응답으로 과학으로 발전했습니다. 이 수문학 입문서는 지구의 물과 인간의 물 사용 및 참여에 대한 정보를 제공합니다.

►► 잘 들어! 수문학자가 하는 일을 설명하는 팟캐스트 사운드 파일을 들어보세요.

소개

수문학은 물에 대한 연구입니다.

연구 수문학자 Martin Briggs(USGS)는 지상 관통 레이더(GPR) 데이터를 수집합니다. 그는 빙판 위를 더 잘 걸을 수 있도록 신발에 특수 아이스 클리트를 신고 있습니다. (2017년 4월)

물은 우리의 가장 중요한 천연 자원 중 하나입니다. 그것 없이는 지구상에 생명이 없을 것입니다. 우리가 사용할 수 있는 물의 공급은 본질적으로 제한되어 있습니다. 지구에는 물이 풍부하지만, 항상 적절한 장소, 적절한 시간, 적절한 시간에 있는 것은 아닙니다. 품질. 문제를 가중시키는 것은 어제 부적절하게 버린 화학 폐기물이 오늘날 우리의 상수도에 나타나고 있다는 증거가 증가하고 있다는 것입니다. 수문학은 지구의 복잡한 수계를 이해하고 물 문제를 해결하는 데 도움이 될 필요성에 대한 응답으로 과학으로 발전했습니다. 수문학자는 물 문제에 대한 해결책을 찾는 데 중요한 역할을 하며, 수문학을 공부하기로 선택한 사람들에게는 흥미롭고 도전적인 직업이 제공됩니다.

물과 사람

추정 물 사용 미국에서는 2010년 동안 하루에 약 3,550억 갤런(하루에 1,000만 갤런, Bgal/d로 약칭)이 모든 용도로 회수되었음을 나타냅니다. 이 총계는 1980년 이후 약 17% 감소했습니다. 신선한 지하수 회수(76.0 Bgal/ d) 2010년에는 1980년보다 8% 감소했습니다. 신선한 지표수 2010년 인출량은 230Bgal/d로 1980년보다 18% 감소했습니다.

우리가 사용하는 물의 대부분은 숨겨져 있습니다. 점심으로 무엇을 먹었는지 생각해보십시오. 예를 들어, 햄버거는 빵을 만들기 위해 밀을 기르고, 소를 먹이기 위해 건초와 옥수수를 재배하고, 빵과 쇠고기를 가공하기 위해 물이 필요합니다. 감자 튀김과 청량 음료와 함께 이 미국식 식사는 작은 수영장을 채울 수 있는 약 1,500갤런의 물을 사용합니다. 옷은 어때요? 청바지 한 벌을 위한 면화 재배에는 약 400갤런이 필요합니다. 셔츠는 약 400갤런이 필요합니다. 학교나 가게에 어떻게 가요? 자동차에서 완성된 강철의 양을 생산하려면 과거에는 약 32,000갤런의 물이 필요했습니다. 마찬가지로 30파운드 자전거의 강철에는 480갤런이 필요했습니다. 이는 산업계가 물을 덜 사용하는 제조 공정을 통해 물 사용을 줄이기 위해 계속 노력해야 한다는 것을 보여줍니다. 물 재활용.

수문학이란 무엇입니까?

수문학은 수문 순환의 각 단계 내에서 지구의 물의 발생, 분포, 이동 및 특성과 환경과의 관계를 포괄하는 과학입니다. 물의 순환, 또는 수문학적 순환은 물이 다음으로 정화되는 연속적인 과정입니다. 증발 그리고 지표면에서 운반됨( 바다) 로 대기 그리고 다시 육지와 바다로. 물이 대기에서 다양한 경로를 따라 이동하는 것과 관련된 모든 물리적, 화학적 및 생물학적 과정은 수문 순환을 연구하는 사람들에게 관심의 대상입니다.

물은 강우 또는 강설로 떨어지고 대기로 되돌아가는 연속적인 순환에서 많은 경로를 취할 수 있습니다. 북극 만년설에서 수백만 년 동안 포획될 수 있습니다. 그것은 강으로 흐르고 마침내 바다로 흘러갈 수 있습니다. 건조되거나 건조될 때 토양 표면에서 직접 증발하기 위해 토양에 스며들 수 있습니다. 성장하는 식물에 의해 발생. 그것은 수 있습니다 토양을 통해 스며들다 지하수 저수지(대수층) 저장되거나 다음으로 흐를 수 있습니다. 우물 또는 스프링 또는 스트림으로 다시 누출. 물의 주기는 짧을 수도 있고 수백만 년이 걸릴 수도 있습니다.

사람들은 자신의 용도를 위해 물 순환을 탭합니다. 물은 지면에서 양수하거나 강이나 호수에서 끌어올려 순환의 한 부분에서 일시적으로 전환됩니다. 등의 다양한 활동에 사용됩니다. 가정, 기업 및 산업 ~을위한 관개 농장과 공원의 그리고 전력 생산을 위해. 사용 후 물은 순환의 다른 부분으로 되돌아갑니다. 아마도 하류로 배출되거나 지면에 스며들 수 있을 것입니다. 사용한 물은 일반적으로 품질이 낮습니다. 치료, 이는 종종 다운스트림 사용자에게 문제를 제기합니다.

수문학자는 물이 순환을 통해 이동할 때 물의 양과 질을 설명할 수 있도록 기본적인 수송 과정을 연구합니다(증발, 강수량, 흐름, 침투, 지하수 흐름및 기타 구성 요소). 공학 수문학자 또는 수자원 엔지니어는 수자원의 제어, 활용 및 관리를 위한 프로젝트의 계획, 분석, 설계, 건설 및 운영에 관여합니다. 수자원 문제는 기상학자, 해양학자, 지질학자, 화학자, 물리학자, 생물학자, 경제학자, 정치학자, 응용 수학 및 컴퓨터 과학 전문가, 여러 분야의 엔지니어의 관심사이기도 합니다.

수문학자들은 무엇을 합니까?

수문학자들은 사회의 물 관련 문제를 해결하기 위해 과학적 지식과 수학적 원리를 적용합니다. 수량, 품질 가용성. 그들은 도시나 관개 농장을 위한 물 공급을 찾거나 강을 통제하는 데 관심을 가질 수 있습니다. 홍수 또는 흙 부식. 또는 환경 보호에서 일할 수 있습니다. 오염 방지 또는 청소 또는 유해 폐기물의 안전한 처리를 위한 장소 찾기.

수문학 교육을 받은 사람은 다양한 직책을 가질 수 있습니다. 수문학 분야의 과학자와 엔지니어는 현장 조사와 사무 작업에 모두 참여할 수 있습니다. 현장에서 그들은 기본 데이터를 수집하고, 수질 테스트를 감독하고, 현장 직원을 지시하고, 장비를 다룰 수 있습니다. 많은 직업에는 여행이 필요하고 일부는 해외입니다. 수문학자는 외딴 험준한 지형에서 현장 작업을 수행하는 데 상당한 시간을 할애할 수 있습니다. 사무실에서 수문학자는 수문학 데이터를 해석하고 가능한 물 공급을 결정하기 위한 분석을 수행하는 것과 같은 많은 일을 합니다. 그들의 작업의 대부분은 대량의 데이터를 구성, 요약 및 분석하고 홍수 예측 및 저수지 방출의 결과 또는 지하 오일 저장 탱크 누출의 영향과 같은 모델링 연구를 위해 컴퓨터에 의존합니다.

수문학자의 업무는 물의 사용만큼 다양하며 수백만 달러의 주간 수도 프로젝트를 계획하는 것부터 집주인에게 뒷마당 배수 문제에 대해 조언하는 것까지 다양합니다.

지표수

대부분의 도시는 다음을 통해 물 수요를 충족합니다. 철수 가장 가까운 강, 호수 또는 저수지에서 가져옵니다. 수문학자는 지역 공급에서 사용할 수 있는 물의 양과 도시의 예상되는 미래 요구 사항을 충족하기에 충분한지 여부를 예측하는 데 필요한 데이터를 수집하고 분석하여 도시를 돕습니다. 이를 위해 수문학자들은 다음과 같은 기록을 연구합니다. 강우, 눈 덮인 깊이와 강 흐름 다양한 정부 기관의 수문학자들이 수집하고 편집한 것입니다. 그들은 강 흐름이 이미 다른 사람들에 의해 사용되고 있는 범위를 목록화합니다.

관리 저수지 일반적으로 많은 용도로 사용되기 때문에 상당히 복잡할 수 있습니다. 저수지는 지역 물 공급의 신뢰성을 높입니다. 수문학자들은 지형도와 항공 사진을 사용하여 저수지 해안선의 위치를 ​​결정하고 저수지 깊이와 저장 용량을 계산합니다. 이 작업은 최대 용량에서도 고속도로, 철도 또는 주택이 침수되지 않도록 합니다.

방출할 물의 양과 저장할 양을 결정하는 것은 연중 시간, 향후 몇 개월 동안의 흐름 예측, 저수지에 의존하는 하류 물 사용자는 물론 관개 시설과 도시의 요구 사항에 따라 다릅니다. 저수지가 레크리에이션 또는 생성을 위해 사용되는 경우 수력 발전, 이러한 요구 사항을 고려해야 합니다. 결정은 강을 따라 있는 다른 저수지 관리자와 조정해야 합니다. 수문학자는 필요한 정보를 수집하여 컴퓨터에 입력하고 컴퓨터 모델을 실행하여 다양한 운영 전략에서 결과를 예측합니다. 이러한 연구를 기반으로 저수지 관리자는 관련된 사람들을 위해 최선의 결정을 내릴 수 있습니다.

수영, 식수, 산업 또는 기타 용도를 위한 지표수의 가용성은 때때로 오염으로 인해 제한됩니다. 오염은 단지 보기 흉하고 불편한 골칫거리일 수도 있고, 사람, 식물 및 동물의 건강에 보이지 않지만 치명적인 위협이 될 수도 있습니다.

수문학자는 공중 보건 공무원이 보건 기준을 충족하는지 확인하기 위해 공공 물 공급을 모니터링하도록 지원합니다. 오염이 발견되면 환경 엔지니어는 수문학자와 협력하여 필요한 샘플링 프로그램을 고안합니다. 강어귀, 개울, 강 및 호수의 수질을 모니터링하고 해당 지역에 있는 물고기, 식물 및 야생 동물의 건강을 조사해야 합니다. 관련 작업은 산성비와 수생 생물에 대한 영향, 수중 환경에서 독성 금속 및 유기 화학 물질의 거동에 관한 것입니다. 수문 및 수질 수학적 모델은 수문학자가 개발 및 관리하고 변화된 조건의 수질 영향을 예측하는 데 사용합니다. 다음과 같은 간단한 분석 pH, 흐림, 그리고 산소 함량 현장의 수문학자가 수행할 수 있습니다. 다른 화학 분석에는 보다 정교한 실험실 장비가 필요합니다. 과거에는 지자체와 산업체 하수 오물 하천과 호수의 주요 오염원이었습니다. 그러한 폐기물은 종종 최소한의 처리만 받거나 원시 폐기물이 강에 버려졌습니다. 오늘날 우리는 그러한 행동의 결과를 더 잘 알고 있으며 지구의 물을 보호하기 위해 오염 제어 장비에 수십억 달러를 투자해야 합니다. 다른 오염원은 식별하고 통제하기가 더 어렵습니다. 여기에는 도로 제빙염, 도시 지역 및 농경지의 폭풍 유출, 건설 현장의 침식이 포함됩니다.

지하수

지하수, 지표수 아래에서 펌핑되어 지표수보다 저렴하고 편리하며 오염에 덜 취약합니다. 따라서 일반적으로 사용되는 공공 물 공급. 지하수는 사용 가능한 물의 가장 큰 공급원을 제공합니다 저장 미국에서. 지하 저수지에는 오대호를 포함한 모든 지표 저수지와 호수의 용량보다 훨씬 더 많은 물이 들어 있습니다. 일부 지역에서는 지하수가 유일한 옵션일 수 있습니다. 일부 지방 자치 단체는 지하수에서만 생존합니다.

수문학자들은 지역 우물의 수위를 측정하고 물을 함유한 퇴적물과 암석의 범위, 깊이 및 두께를 결정하기 위해 우물을 시추한 지질학적 기록을 조사하여 지하에 저장된 물의 양을 추정합니다. 본격적인 투자를 하기 전에 우물, 수문학자는 테스트 우물의 시추를 감독할 수 있습니다. 그들은 물이 만나는 깊이를 기록하고 실험실 분석을 위해 토양, 암석 및 물 샘플을 수집합니다. 그들은 완성된 구멍에 대해 다양한 지구물리학적 테스트를 실행하고 관찰 및 테스트 결과를 정확하게 기록할 수 있습니다. 수문학자들은 양수된 우물과 가장 가까운 이웃에서 수위가 떨어지는 정도를 모니터링하여 가장 효율적인 양수 속도를 결정합니다. 우물을 너무 빨리 펌핑하면 말리다 또는 이웃 우물을 방해할 수 있습니다. 해안을 따라 과잉 펌핑으로 바닷물이 침입할 수 있습니다.이러한 데이터를 도표화하고 분석함으로써 수문학자는 우물의 최대 및 최적 생산량을 추정할 수 있습니다.

오염된 지하수 강과 호수의 오염보다 덜 눈에 띄지만 청소하기가 더 교활하고 어렵습니다. 지하수 오염은 대부분 토지에 폐기물을 부적절하게 처리하여 발생합니다. 주요 출처에는 산업 및 가정용 화학 물질 및 쓰레기 매립지, 산업 폐기물 석호, 광산의 광미 및 공정 폐수, 유전 염수 구덩이, 누출되는 지하 오일 저장 탱크 및 파이프라인, 하수 슬러지 및 정화 시스템이 있습니다. 수문학자들은 폐기물 처리장 주변의 모니터링 우물 위치에 대한 지침을 제공하고 원하지 않는 침출수(독성 또는 유해 화학 물질을 포함하는 오염된 물)가 지하수에 도달하는지 확인하기 위해 정기적으로 샘플을 채취합니다.

오염된 지역에서 수문학자는 오염의 유형과 정도를 확인하기 위해 토양과 물 샘플을 수집할 수 있습니다. 그런 다음 화학 데이터는 폐기물 이동의 크기와 방향을 표시하기 위해 지도에 표시됩니다. 복잡한 상황에서 물의 흐름과 폐기물 이동에 대한 컴퓨터 모델링은 정화 프로그램에 대한 지침을 제공합니다. 극단적인 경우에는 오염된 토양의 굴착이 필요할 수 있습니다. 오늘날 대부분의 사람들과 업계는 예방에 투자하는 돈이 정화에 투자하는 돈보다 훨씬 적다는 것을 알고 있습니다. 수문학자들은 종종 새로운 폐기물 처리 시설을 위한 적절한 장소를 선택하기 위해 자문을 받습니다. 깊은 지하수와 불투수성 토양 지역에 우물을 위치시켜 오염의 위험을 최소화합니다. 다른 방법으로는 매립지 바닥을 방수 재료로 채우고, 침출수를 배수구로 수집하고, 매립지 표면을 가능한 한 많이 덮는 것이 포함됩니다. 항상 세심한 모니터링이 필요합니다.

수문학 직업

수문학자가 되려는 학생은 수학, 통계, 지질학, 물리학, 컴퓨터 과학, 화학 및 생물학을 강조해야 합니다. 또한, 경제, 공공 재정, 환경법, 정부 정책과 같은 다른 주제에 대한 충분한 배경 ​​지식이 이 분야의 전문가와 의사 소통하고 수문학에 대한 작업의 의미를 이해하는 데 필요합니다. 서면과 말로 명확하게 의사 소통하는 것은 모든 전문직 종사자에게 필수적인 기본 요구 사항입니다. 수문학자들은 다른 과학자 및 엔지니어들과 팀의 일원으로서 뿐만 아니라 정부 지도자들에게 조언을 하거나 물 문제에 대해 일반 대중에게 알리는 홍보 활동에서도 사람들과 잘 협력할 수 있어야 합니다. 수문학은 현재와 미래를 위한 흥미롭고 도전적인 다양한 직업 선택을 제공합니다. 고려해볼만한 분야입니다.

출처: 수문학: 수자원에 관한 대학 위원회(University Council on Water Resources) 간행물인 물과 물 문제에 대한 연구 A Challenge for Today and Tomorrow



코멘트:

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